Die Methodik der refraktometrischeu Untersuchung in der Biologie. 117 



Unmittelbar vor dem Versuche wurde stets eine etwas grüljere Flüssig- 

 keitsmenge, als zur Bestimmung nötig war, mit einer Pipette unterhalb 

 der Toluolschicht dem Külbehen entnommen und in einer größeren P^prou- 

 vette durch Luftdurchleitnng von dem noch in der Flüssigkeit gelösten 

 Toluol befreit. Das Durchlciten mui) möglichst langsam geschehen, um ein 

 Mitreisen von Flüssigkeitsteilchen zu verhindern; zur Verhütung von 

 merklicher Verdunstung läßt man die Luft zuerst durch eine kleine mit 

 destiUiertem Wasser gefüllte Waschflasche treten , worin sie sich mit 

 Wasserdampf sättigt. So gelingt es leicht, die etwa 2 — 3 cm'^ fassende 

 Flüssigkeit in 5 — 10 Minuten von Toluol völlig zu befreien. Diese Ent- 

 nahme von Flüssigkeit wurde in entsprechenden Zeiträumen wiederholt. 

 Obermayer und Fick untersuchten auf diese Weise die Wirkung von 

 Emulsin auf Amygdalin und Salizin, von Ttjalin auf Dextrin, die Säure- 

 spaltung des Phloridzins, die Pepsin- und Trypsinwirkung auf Pvinder- und 

 Pferdeserum , Eiereiweiß und Eiweißspaltprodukte , die Säurespaltung der 

 Eiweißkörper und die bakterielle Spaltung eiweißhaltiger Nährböden. 



Die gleichen Autoren i ) haben refraktometrisch den Grad der Eiweiß- 

 ausfällung bei der Präzipitinwirkuug verfolgt. 



Pepsinbestimmung im Magensaft. 



Eine refraktometrische Pepsinbestimmung mit besonderer Berück- 

 sichtigung der klinischen Magensaftuntersuchung hat Schorer-) ausgear- 

 beitet. Seinem Vorgehen liegt die Feststellung von Ohermaycr und Pick 

 (1. c.) zugrunde, daß durch die Pepsinverdauung einer Eiweißlösung deren 

 Brechungsindex nicht geändert wird, daß also die durch die Pepsinwirkung 

 entstandenen Eiweißabbauprodukte zusammen den gleichen Brechungsindex 

 haben wie das native Eiweiß. Bestimmt man also den Brechungsindex 

 einer unter Pepsinwirkung stehenden Eiweißlösung, entfei-nt daraus durch 

 Fällung das noch unverdaute Eiweiß und bestimmt den Brechungsindex 

 der jetzt nur noch Spaltungsprodukte enthaltenden Lösung, so ergibt die 

 Differenz der beiden Brechungsindizes den Wert für das nicht gespaltene 

 Eiweiß. Hieraus läßt sich wieder der Wert des gespaltenen Eiweißes be- 

 rechnen, wenn die Gesamtkonzentration der Lösung an Eiweiß bekannt 

 war. Im einzelnen geht Schorer folgendermaßen vor: 10 g eines reinen, 

 feingepulverten Hühneralbuminpräparates werden langsam und unter stän- 

 digem Umschütteln in 200 cm^ destillierten Wassers eingebracht, nach 

 ca. 2 Minuten kräftig umgeschüttelt und mehrere Stunden stehen gelassen. 

 Sodann wird die Lösung durch Zusatz von destilliertem Wasser auf das 

 Volumen von 1000 cm'^ gebracht und refraktometrisch untersucht (Eintauch- 

 refraktometer^). Der abgelesene Wert einer solchen Lösung entspricht ge- 

 wöhnlich 18-5 — 18"9 Skalenteilen des Eintauchrefraktometers. Ergibt die 



1) Ebenda. S. 455. 



-) Berner Dissertation I'.IOS. 



') Eventuell kann auch das ^&6esche Refraktometer benutzt werden. 



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