568 



Egon Eichwald und Andor Fodor. 



Fig. 204. 



1,0 

 0,9 

 0,8 

 0,7 

 0,6 

 0,5 



o,v 



0,3 



^O.Z 



0,1 



10 



9 



- lo^ [H'l 



Aziditätsoptimum des Invortins nach Michaelis und Davidsohn. 



also mit dem Intervall des Wirkungsoptimums zusammen. Demnach wären 

 bloß die undissoziierten Anteile des amphoteren P'ermentes wirksam, 



während seine Anionen (bei 

 Ph>5). wie auchs eine Kat- 

 ionen (bei Ph<o) unwirk- 

 sam sind. 



Die gleiche Methode und 

 auch den nämlichen theore- 

 tischen Gedankengang haben 

 Michaelis und Davidsohn 

 beim Trypsini) (Pankreatin 

 Khenania) angewendet. Die 

 Abhängigkeit des. Wirkungs- 

 grades von der [H-] bei die- 

 sem Ferment zeigt die Kurve 

 (Fig. 205). Das Optimum be- 

 findet sich hier bei pn = ca. 8. 

 Der isoelektrische Punkt 

 soll bei ca. 10~* liegen 

 (Ka = 5 . 10-'). Folglich sind nach diesen Befunden die Anionen des 

 amphoteren Fermentes die eiweißspaltenden Agenzien, \vogegen bei Über- 

 schreitung der optimalen Azi- 

 dität infolge Auftretens von 

 ..doppelt geladenen Trvpsin- 

 Anionen" , die proteolytisch 

 unwirksam sind, ein Abfall 

 in der Ferment Wirkung ein- 

 treten muß. 



Nach Michaelis und Men- 

 delssohn^) sind beim Pepsin 

 umgekehrt die freien Kationen 

 wirksam. Das Optimum be- 

 findet sich bei [H-] = 4 . 10-^, 

 also in stark saurer Lösung 

 (■=. 004 normal). Bei abneh- 

 mender Azidität und somit 

 zunehmender Alkalität, etwa von | H* ] = 10"~° abwärts, soll die Labwirkung 

 des Pepsins zunehmen, welche dem Pepsin als Anion zugeschrieben werden 

 darf. (Vgl. gegenüber diesen Gesichtspunkten jene von Abderhalden und 

 Fodor, ferner Waentig und Steche. ^) 



Fig. 205. 



a 



10 



11 



^ 5 6 -J 



pH - - log [H'J ^ 



Aziditätsoptimum des Trypsins nach Michaelis und Davidsohn. 



*) Michaelis und Davidsohn, Biochem. Zeitschr. 36. 780 (1911). 

 ^) Michaelis und Mendelssohn, Biochem. Zeitschr. 65. 1 (1914). 

 3) Siehe S. 579. 



