2 Proteine. 



viele von ihnen werden bei Sättigung ihrer Lösung mit Magnesiumsulfat oder bei Halbsättigung 

 mit Ammoniumsulfat nicht ausgefällt. Sie werden aber trotzdem alle aus salzigen Samen- 

 extrakten durch Verdünnen oder durch Dialyse gefällt. Und, da sie dadurch mit der charakte- 

 ristischsten Eigenschaft der Globuline übereinstimmen, so werden sie auch dieser Gruppe 

 imtergeordnet. Auf Grund gewisser ÄhnUchkeiten mit den Proteosen, besonders den Hetero- 

 proteosen, erschien es angebracht, viele Samenglobuline dieser Gruppe zuzurechnen. Neueste 

 Untersuchungen 1) mit erepsinähnhchem Enzym von PeniciUum camemberti haben gezeigt, 

 daß dieses Enzjrm, während es Casein sehr schnell hydrolysiert, irgendeines der verschiedenen 

 untersuchten Samenproteine, einschUeßlich einiger typischer Vertreter der Globuline, über- 

 haupt nicht angreift. Dieser Umstand macht es auch wahrscheinhch, daß die Samenglobuline, 

 ähnhch wie die echten oder einfachen, von Erepsin nicht angreifbaren Proteine der tierischen 

 Gewebe und Flüssigkeiten zusammengesetzt sind. 



Einige wenige von den Samenproteinen besitzen die für Albumine charakteristischen 

 Eigenschaften — d. h. sie sind in Wasser löshch und koagulieren in der Hitze. Dennoch unter- 

 scheiden sie sich von den Albuminen des Tierreichs in ihrem Verhalten zu gesättigten Salz- 

 lösungen, denn verschiedene von ihnen werden durch Sättigen mit NaCl oder MgS04 gefällt 

 und einige sogar auch durch Halbsättigung mit (NH4)2S04. 



In den Samen sind zwei Gruppen von Eiweißkörpern aufgefunden worden, welche unter 

 den Tierproteinen keine Vertreter aufzuweisen haben. Es sind dies die Prolamine und die 

 Gluteüne. Die erste Art ist eine der am besten charakterisierten Gruppen der bekannten 

 Proteine. Ihre Vertreter sind gut löshch in Äthylalkohol von 70- — 80%; eine Art löst sich 

 sogar in jedem Verhältnis in Alkohol von 90 — 92%. Jene Proteine sind auch in vielen anderen 

 Alkoholen löslich. Sie sind scharf gekennzeichnet durch ihre Zusammensetzung. Alle, welche 

 mit Säuren hydrolysiert wurden, lieferten eine relativ große Menge von Ammoniak, Glutamin- 

 säure und Prohn, sehr wenig Arginin und Histidin und kein Lysin. 



Diejenigen Eiweißkörper, welche aus vielen Samen nicht durch neutrale Lösungsmittel, 

 dagegen aber leicht durch sehr verdünnte Alkahen extrahiert werden können, sind der Gruppe 

 der Gluteine unterzuordnen. Das einzige sorgfältig studierte Glied dieser Reihe ist das Glu- 

 tenin oder Glutencasein aus Weizenmehl. Es ist aber anzunehmen, daß Proteine mit ähnhchen 

 Löslichkeitsverhältnissen auch noch in vielen anderen Samen vorkommen. 



Die Pflanzenproteine, ihr Vorkommen und ihre allgemeinen Eigenschaften haben eine 

 eingehende Besprechung durch den Verfasser in „The Vegetable Proteins" der ,,Monographs 

 on Biochemistry" erfahren (herausgegeben durch Longmans, Green & Co., London und 

 New York, 1909); in dieser Abhandlung findet sich auch eine vollständige einschlägige Biblio- 

 graphie. Eine kritische Betrachtung der gesamten Literatur, welche die gegenwärtig wichtigen 

 Fragen der verschiedenen Pflanzeneiweißstoffe behandelt, findet sich auch in den „Ergeb- 

 nisse der Physiologie", Jahrgang 9 [1910]. 



Einfache Proteine. 



Globuline. 

 Globuline von Leguminosensamen. 



Der größte Teil der Proteine der meisten Leguminosensamen besitzt, wenn sie auf die 

 jetzt allgemein gebräuchliche Weise isoliert worden sind, die charakteristischen Eigenschaften 

 der Globuline — eine Tatsache, welche durch die meisten Autoren nicht richtig erkannt wurde. 

 Sie beschrieben diese Proteine verschiedenthch teils als Caseine, teils als Nucleovitelhne, 

 indem sie sich auf irrtümUche Auslegungen in betreff der Eigenschaften jener Eiweißkörper 

 beriefen. Die wässerigen Auszüge vieler dieser Samen enthalten eine beträchtliche Quantität 

 Protein, das sich durch Zusatz einer geringen Menge Säure oder durch die Säure, welche sich 

 spontan in dem Extrakt beim Stehen bildet, ausfällen läßt. Man dachte früher, daß die.se 

 Proteine durch Alkahphosphate oder andere wasserlösliche Salze der Samen, welche alkaUsche 

 Reaktion gegen Lackmus zeigen, gelöst werden, iind zwar so, daß sich löshche Kaliverbindungen 

 von Legumin bilden, die in ihrer Löshchkeit den entsprechenden Verbindungen des Milch- 

 caseins ähneln 2). Spätere Untersuchungen haben gezeigt, daß viele Samen pro teine mehr 



1) Dox, Joum. of biol. Chemistry 6, 461—467 [1909]. 



2) Ritthausen, Die Eiweißkörper usw. Bonn 1872. 



