Proteine der Pflanzenwelt. 3 



ausgesprochenen basischen als sauren Charakter besitzen, und daß die Salze, welche sie mit 

 geringen und augenscheinlich bestimmten Mengen von Säuren bilden, leicht löslich in Salz- 

 lösungen sind und durch Dialjse oder Kühlung ausgefällt werden können, und zwar in vielen 

 Fällen in einem vollständig krystaUinischen Zustand. Femer wurde bewiesen, daß die Kalium- 

 salze dieser GlobuUne in Lösung leicht dissoziierbar sind und gegen Phenolphthalein stark 

 alkahsch reagieren. Nach alledem ist es höchst unwahrscheinhch, daß AlkaUverbindungen 

 der Proteine in den wässerigen Extrahten der Leguminosensamen vorkommen, welche eine 

 verhältnismäßig stark saure Reaktion gegen Phenolphthalein zeigen. Dagegen ist es sehr 

 wahrscheinhch, daß die Niederschläge, die durch kleine Säuremengen in den wässerigen Aus- 

 zügen der Leguminosensamen hervorgerufen werden, Salze sind, die sich durch Vereinigung 

 von Säure mit dem Protein bilden. Diese Darlegxmg hat zweifellos mehr für sich als die An- 

 nahme, daß die Säure Alkaü neutralisiert und dabei den Eiweißstoff niederschlägt. Die iso- 

 herten Präparate jener Samenproteine, welche durch Verdünnung, durch Dialyse oder Ab- 

 kühlung getrennt worden sind, zeigen deuthch saure Reaktion gegen Phenolphthalein und 

 sind, wenn sie" von der zugefügten Säure wieder befreit worden sind, löslich in Wasser, obgleich 

 sie vor der Neutralisation vollständig unlösUch darin sind. Diese Eiweißkörper sind dem- 

 nach, wenn sie nicht mit Säure verbunden sind, als löslich in Wasser zu betrachten ; wenn sie 

 dagegen mit einer geringen Quantität Säm^ kombiniert sind, müssen sie als Proteinsalze 

 angesehen werden, die unlöslich in Wasser, aber löslich in Salzlösung sind. Da die erwähnten 

 Proteine bei der übhchen DarsteUvmgsmethode ak Salze erhalten werden, so werden sie passend 

 den Globulinen imtergeordnet; sie sind deshalb auch als solche hier behandelt. 



Die obigen Darlegungen lassen die Gegenwart von Phosphor in rohen Präparaten dieser 

 Globuline wohl erklären. Diesem fmstand ist es auch zuzuschreiben, daß viele Autoren sich 

 veranlaßt sahen, sie als Nucleoproteide zu betrachten. Da dieser Phosphor von dem be- 

 treffenden Präparate dvurch wiederholte ümfäUung der Salzlösung getrennt werden kann, 

 so hegt also durchaus kein Grund vor, ihn als einen Bestandteil des Eiweißmoleküls anzusehen. 

 Dieser Phosphorgehalt ist einfach so zu erklären, daß die Samenextrakte phosphorhaltige 

 Säuren enthalten, welche mit dem Protein Salze bilden, die ausfallen. 



Legiimin. 



Zusammensetzung: Sehr reine Präparate zeigen schließhch übereinstimmende Elemen- 

 tarzusammensetzung, nämhch 51,72% C, 6,95% H, 18,04% N, 0,41% S und 22,88% O i). 



Der Name Legumin ist für zahlreiche Eiweißpräparate verschiedener Leguminosen- 

 samen gebraucht worden. Da neuere Untersuchungen gezeigt haben, daß viele dieser Prä- 

 parate sicherhch aus verschiedenen Eiweißkörpem bestehen, wurde die Bezeichnung Legumin 

 schheßhch für die hauptsächhchsten Eiweißstoffe eingeschränkt, welche aus den Samen der 

 Erbse {Pisiim sativum), der Wicke (Vicia sativa), Linse {Lens esculenta) und Pferdebohne 

 {Faha vulgaris)^) gewonnen werden. Es ist noch nicht sicher, ob diese Eiweißpräparate auch 

 wirklich identisch sind; die bisher vorgenommenen eingehenden Vergleiche ihrer bekannten 

 Eigenschaften haben jedenfalls noch keine genügend großen Unterschiede gezeigt, daß das 

 Gegenteil mit Bestimmtheit angenommen werden könnte. — Das Legmnin ist in diesen Samen 

 mit anderen Eiweißstoffen vergesellschaftet, von denen es nur sehr schwierig zu trennen ist. 

 Es kann nicht bestimmt angegeben werden, in welcher Menge es in ihnen enthalten ist; augen- 

 scheinhch bildet es die Hälfte der gesamten Eiweißmenge der Samen. Legumin ist, falls von 

 anhaftender Säure befreit, löshch in reinem Wasser; wenn es aber selbst mit nur einer geringen 

 Menge Säure verbunden ist, so ist es darin unlöshch. Solche Leguminsalze sind löshch in ver- 

 dünnten Salzlösungen und haben die Eigenschaften der Globuline. 



Darstellung: Das Legumin wird aus den Samen durch lOproz. Kochsalzlösung extrahiert 

 \md von dem beigemengten Albumin und den Proteosen durch Fällimg mitteLs Dialyse ge- 

 trennt i). In den obenerwähnten Samen, ausgenommen in denjenigen der Wicke, kommt 

 das Legumin mit einem ähnhchen, aber immerhin doch noch deuthch unterschiedUchen Glo- 

 bulin, dem sog. Vicilin, vereinigt vor i). Rs kann davon durch wiederholte fraktionierte Fällung 

 aus Kochsalzlösung 1) getrennt werden, denn es ist in sehr verdünnten Salzlösungen viel 

 weniger löshch als das Vicilin. Man kann es femer vom Vicilin auch durch wiederholte Fällimg 



1) Osborne u. Campbell, Joum. of the Amer. Chem. Soc. 18, 583—609 [1896]; Äi, 348 

 bis 362 [1898]; «•. 362—375 [1898]; »•, 393—405 [1898]; U, 406—410 [1898]; 8t, 410—419 [1898]. 



