Proteine der Pflanzenwelt. 7 



Schwefel. Die Gresamtmenge des Schwefels eines Vicilinpräparates aus der Erbse be- 

 trug 0,200°o- Der Schwefel, der durch Kochen mit ÄtzalkaUen als Sulfid erhalten wurde, 

 behef sich auf 0,092% oder 46% des Gesamtschwefelsi). Die Menge des Schwefels verschiedener 

 Vicilinpräparate variiert zwischen 0,2 und 0,1%; diese Zahlen wurden durch genaue Bestim- 

 mimgen ermittelt, in welchen die wahrscheinliche Fehlergrenze der Analyse 0,02% nicht 

 überschritt. Ob Vicilin eine Mischung von schwefelhaltigen und schwefelfreien Protein«! dar- 

 stellt, milssen weitere Forschungen entscheiden 2). 



Glycinin. 



Zusammensetzung: Glycinin besitzt, wie durch übereinstimmende Analysen einer 

 größeren Zahl Präparate erwiesen wurde, die diu*ch fraktionierte Fällung gewonnen wurdrai, 

 folgende Zusammensetzung: 52,12% C, 6,93% H, 17,53% N, 0,79% S, 22,63% O 3). 



Vorkommen: Glycinin ist ein Globulin, welches den Hauptbestandteil des Eiweißes 

 der Sojabohne {Glycine hispida) bildet. In den Kochsalzextrakten des Sojabohnenmehles 

 finden sich neben dem Glycinin auch geringe Mengen eines anderen Globulins, das in ver- 

 dünnteren Salzlösungen löslich ist, femer ungefähr l,5°o eines Albumins, das Legumehn, 

 und endhch ein geringer Anteil Proteosen. Glycinin gleicht dem Legumin; immerhin zeigt es 

 Unterschiede, die so bedeutend sind, daß kein Zweifel über die Verschiedenheit beider Pro- 

 teine herrschen kann*). Glycinin ist, wie L^umin, löslich in Wasser, wenn es frei von kom- 

 binierter Säm"e ist, aber wenn es mit einer genügend geringen Menge Säure verbunden ist, 

 bildet es Salze, welche die charakteristischen Eigenschaften der Globuline haben. Es ist dann 

 in Wasser unlöslich, aber in verdünnten Salzlösimgen löslich. 



Darstellung: Es ^^•ird mit lOproz. NaCl-Lösimg extrahiert, der filtrierte Extrakt mit 

 Ammonsulfat gesättigt, der Niederschlag in verdünnter Ammonsulfatlösung aufgelöst, die 

 Lösung klar filtriert und dann dialysiert. Der Dialyseniederschlag wird in lOproz. Koch- 

 salzlösung gelöst und der fraktionierten Fällumg durch Verdünnung imterworfen, bis das lös- 

 lichere Globulin entfernt ist; das letztere wird daran erkannt, daß, wenn eine Lösung in neu- 

 traler lOproz. Kochsalzlösung bis zum Sieden erhitzt wird, keine Gerinnung eintritt. 



HItzekoaguiation : Li lOproz. NaCl-Lösung gelöst^ wird Glycinin, selbst bei anhaltendem 

 Sieden, nicht koaguHert, falls die Lösung nicht mehr Säure enthält, als von dem Protein 

 während des Darstellungsprozesses gebunden wmtie^). 



Farbenreaktionen: Glycinin gibt die üblichen Farbenreaktionen der Proteine^). 



Salze mit Basen und Säuren: 3) Aus dem Sojabohnenmehl wird mit Wasser mehr ab 

 16^0 Glycinin extrahiert. Es kann durch ein wenig Säure als ein in lOproz. XaCl-Lösung 

 lösüches Salz aus der Lösung gefällt werden. ^lit größeren Säuremengen bildet es Verbin- 

 dungen, die in Wasser löslich sind. Die Bildung solcher Salze ist möglicherweise von 

 Denaturienmg begleitet. 



Löslichkeit in neutralen Salzlösungen: 3) Die Salze, welche Glycinin mit der geringen 

 Menge Säure bildet, die während des Isolierungsprozesses aus dem Samen in die Extrakte 

 übergeht, sind in Lösungen, die 2°o oder mehr XaQ enthalten, lösUch. In denjenigen Lösungen, 

 die weniger NaCl enthalten, vermindert sich rasch die Löslichkeit, und zwar entsprechend 

 dem geringeren Gehalt an Kochsalz. In verdünnten Chlomatriumlösungen gelöst, werden 

 durch Essigsäure Fällungen verursacht, welche in einem Überschuß von Säiu-en oder von 

 Kochsalz lösUch sind. Durch Sättigung seiner NaCl-Lösung mit Magnesiumsulfat oder NaCS 

 wird es nicht niedergeschlagen. Es ist in verdünnten Ammonsulfatlösimgen löslich; die Löe- 

 Uchkeit in Lösungen von verschiedenen Konzentrationen dieses Salzes winde noch nicht 

 bestimmt. Aus seinen Kochsalzlösungen wird es diu-ch Quecksilberchlorid, das in lOproz. 

 NaCl-Lösimg aufgelöst ist, nicht gefällt. 



Verkrennungswärme: 5668 Cal. für 1 g^). 



1) Osborne, Joum. of the Ämer. Chem. See. 24, 140—167 [1902]. 



2) Osborne u. Harris, Joum. of the Amer. Chem. See. %•, 348 — 375, 393 — tOö. 410 bis 

 419 [1898]. 



3) Osborne u. Campbell, Joum. of the Amer. Chem. See. »•, 419—428 [1898]. 



*) Osborne u. Campbell, Joum. of the Amer. Chem. See. «•, 419 — 428 [1898]. Die 

 früheren Untersuchungen von Meissl und Böcker (Sitzungsber. d. Wiener Akad., Math.-Wiss. 

 Kl. 81. 372 — 391 [1883]) über diesen Samen lassen die Gegenwart der verschiedenen hier be- 

 schriebenen Proteine nicht erkennen. 



5) Benedict u. Osborne, Joum. of biol. Chemistry 3, 119—133 [1907]. 



