Proteine der Pflanzenwelt. 1 1 



Stickstoffverteilung: i) 



N als NH3 1,70% 



Basischer X 3,62 



Nichtbasischer N 10,20 



N im MgO-Xiederschlag 0,33 



Schwefel. Der Gesamtschwefel beträgt 0,312*^0- Der Schwefel, der durch Kochen 

 mit Natronlauge in Sulfid überführbar ist, beläuft sich auf 0,072 oder 23% des gesamten 

 Schwefels 2). 



Konglutin-Jt. 



Zusammensetzung: Analysen von Präparaten, die durch fraktionierte Fällung mittels 

 Ammonsulfates dargestellt wurden, ergaben folgende Resultate: 51,75% C , 6,96% H , 17,63%N, 

 0,62% S, 23,04% 3). 



Vorkommen: Fast das gesamte Eiweiß der gelben und blauen Lupinensamen ist ein 

 Globulin, welches in Eigenschaften und Zusammensetzung beträchtlich verschieden ist voij 

 den Globulinen, die bis jetzt aus anderen Leguminosensamen isoliert worden sind. Zwischen 

 dem Globulin der blauen Lupinensamen und demjenigen der gelben Lupinensamen herrschen 

 bemerkenswerte Unterschiede, die es wahrscheinlich machen, daß die betreffenden Proteine 

 der verschiedenen Arten nicht gleich sind. Das rohe Globulin der gelben Lupine (Lupinus 

 Ivieus) beträgt ungefähr 28% des Samens und besteht wenigstens aus zwei Eiweißkörpem, 

 welche in Löslichkeit, Zusammensetzung und in den Mengenverhältnissen einiger ihrer Spalt - 

 Produkte verschieden sind. Diese beiden Körper wurden provisorisch Konglutin-a und Kon- 

 glutin-/) genannt. 



-■■ Darstellung: Aus Samen der gelben Lupine durch Extraktion mit lOproz. NaCl-Lösung, 

 Sättigung mit Ammonsulfat, Auflösen des Niederschlages in verdünnter Ammonsulfatlösung 

 und Dialysieren der filtrierten Lösung, bis sie frei von NaCl ist; dann \\-ird der Niederschlag 

 in verdünntem Ammonsulfat aufgelöst \md die Konzentration der Ammonsulfatlösung bis 

 zu ß/iQ der vollständigen Sättigung gebracht, wobei das Protein ausgefällt wird. Dm-ch Wieder- 

 holimg der letzten Fällung konnte das Konglutin- a von dem Konglutin-/^ getrennt werden 3). 

 Auch diu"ch fraktionierte Fällung aus NaCl-Lösungen können die beiden Proteine getrennt 

 werden*), jedoch erfordert diese Trennungsweise mehr Zeit und Mühe imd gibt eine geringere 

 Ausbeute als das erstgenannte Verfahren. 



Hitzekoagulation: Eine lOproz. NaCl-Lösung, die 5% Konglutin-a enthält und die 

 einige Zeit auf 100° erhitzt wird, zeigt zimächst keine sichtbaren Veränderungen; nach einiger 

 Zeit findet eine durchsichtige Hautabscheidung auf der Oberfläche statt. Beim Abkühlen 

 verwandelt sich die Lösimg in eine Gallerte*). 



Farbenreaktionen: Konglutin gibt die gewöhnlichen Farbenreaktionen der Proteine. 



Löslichkeit in neutralen Salzlösungen: Ist leicht löslich in NaCl- oder Ammonsulfat- 

 lösungen. faUs sie eine genügende Salzmenge enthalten. • In verdünnten Salzlösungen löst es 

 sich nur wenig. Eine Lösung, die 10*^0 Konglutin-a und 10% NaCl enthält, gibt bereits einen 

 reichlichen Niederschlag mit dem gleichen Volumen Wasser, und eine noch viel stärkere Fällung 

 tritt auf Zusatz von 2 Vol. ein. Seine LösUchkeit in Lösungen anderer Neutralsalze wurde 

 noch nicht studiert. Durch Sättigung seiner Lösung mit Kochsalz, Magnesimnsulfat oder 

 Natriumsulfat wird es bei 20° nicht gefällt, aber bei 34° wird es von letzterem Salz fast gänzlich 

 gefällt. Wenn es aus seiner NaCl-Lösung durch sehr starke Verdünnung oder durch Dialyse 

 ausgefällt wird, bUdet es eine halbfeste Masse, die dem Weizengluten ähnelt. Wenn es durch 

 Zusatz einer begrenzten ^lenge Wasser niedergeschlagen worden ist,, bildet es beim Stehen 

 einen dicken Sirup, welcher auf Zusatz von mehr Wasser xmdiu-chsichtig und teigartig wird. 

 Beim Abkühlen der warmen, mit Konglutin gesättigten Kochsalzlösungen scheidet es sich 

 gleichfalls als Sirup aus. Die Kochsalzlösungen liefern Niederschläge mit Salzsäure oder Essig- 

 säure, aber keine mit Quecksilberchlorid, das in lOproz. NaCl-Lösung gelöst ist. 



Fäiiungsgrenze mit Ammonsulfat: Bei Präparaten, die durch Dialysieren gefällt, mit 

 Wasser und Alkohol gewaschen und über Schwefelsäin-e getrocknet wurden, fängt die Fällimg, 



1) Osborne u. Harris, Joum. of the Amer. Chem. Soc. 25, 323—353 [1903]. 



2) Osborne, Joum. of the Amer. Chem. Soc. A4, 140—167 [1902]. 



3) Osborne 11. Harris, Amer. Joum. of Physiol. 13, 436 — 447 [1905]. 



*) Osborne u. Campbell, Joum. of the Amer. Chem. Soc. 19, 454 — 482 [1897]. 



