Proteine der Pflanzenwelt. 15 



Die Globuline der ölsamen sind einander sehr ähnlich in ihrer elementaren Zusammen- 

 setzung und ihrem allgemeinen Verhalten; immerhin existieren doch Unterschiede zwischen 

 denjenigen der verschiedenen Pflanzenarten. Diese Globuline sind durch einen hohen Stick- 

 :offgehalt charakterisiert, der auf die bedeutende Menge Arginin, die sie enthalten, zurück- 

 zuführen ist. Viele von diesen Proteinen sind unschwer krystallisierbar und können leichter 

 in einer ziemüch reinen Form erhalten werden als die meisten anderen Eiweißkörper des 

 tierischen imd pflanzlichen Organismus. Einige von ihnen sind deswegen auch sehr wertvoll 

 für solche Untersuchungen geworden, welche als Ausgangsmaterial ein vollständig reines 

 imd bestimmt charakteristisches Protein verlangen. 



Edestin. 



Zusammensetzung. Die zahlreichen Analysen des Edestins, die von mehreren Forschem 

 vorgenommen wurden, ergaben, daß es folgende Zusammensetzung hat: 51,3% C, 6,9% H, 

 18,7';*o^^ 0,9OcS, 22,2% O 1)2)3)4). _ Die Analysen von Leipziger, welcher ganz 

 andere Zahlen als die ebenerwähnten angab, wurden nur mit lufttrocknem Material angestellt 

 und nicht auf wasserfreie Substanz umgerechnet 5). 



Vorkommen: Das Hauptprotein, das aus dem Hanfsamen (Cannabis sativa) isoUert 

 wurde, ist ein Globulin, für welches allgemein der Name Edestin gebraucht wird. Einige 

 ähnliche Globuline aus anderen Samen ^vurden früher ebenfalls unter diesem Namen ver- 

 standen, aber, wie spätere Untersuchungen betreffs der Mengen der Zersetzungsprodukte 

 bewiesen haben, existieren so viele Unterschiede zwischen diesen sog. Edestinen, daß der 

 Name ,, Edestin'" nur für das Hauptglobulin des Hanfsamens gebraucht werden soUte. Die 

 Menge Edestin, welche aus dem ölfreien ^lehl des Hanfsamens nach der übhchen IsoUerungs- 

 methode gewonnen wird, beträgt ungefähr 13%. Das Edestin ist ein sehr wichtiger Eiweiß- 

 körper geworden, da es unschwer in einem sehr reinen Zustand erhalten werden kann; es 

 ist leicht umkrystedlisierbar imd somit sehr rein darstellbar 6)i). 



Darstellung: Es wird gewonnen durch Extraktion des ölfreien Mehles mit lOproz. 

 NaCl-Lösung, Dialysieren des filtrierten Extraktes und Wiederumkrystallisierung dm*cb 

 wiederholte Dialyse oder durch Abkühlen der warmen NaO-Lösimgen, die mit dem Globulin 

 gesättigt waren 1)2). 



Physiologische Eigenschaften : Edestin, langsam in den tierischen Kreislauf eingeführt, wird 

 anscheinend im Organi.*mu.s- zurückgehalten, wenn auch die eingeführte Menge ziemüch die- 

 selbe ist wie die der GiobuUne, die im Blut normalerweise gegenwärtig ist; es wird nicht im 

 Urin oder in der Galle ausgeschieden, gerade wie die Proteose. Wenn es sehr rasch injiziert 

 ^v^rd, kann, besonders bei Katzen, Hemmung der Herz- und Atmungstätigkeit folgen. Wenn 

 Edestin in die Peritonealhöhle eingeführt wird, verschwindet es schnell, indem es wahrscheinhch 

 den Kreislauf passiert. Edestin wird, wenn überhaupt, niu: in sehr kleiner Menge absorbiert, 

 denn 89° ^ können in unveränderter Krystallform nach 4i/o Stunden wieder ziu-ückgewonnen 

 werden'). 



Die Proteosen, welche aus Edestin durch überhitztes Wasser durch die Einwirkung von 

 Säure oder irgendeines tierischen oder pflanzlichen Enzyms erhalten werden, haben dieselben 

 physiologischen Wirkungen, wenn sie in den Kreislauf eingeführt werden, wie die Proteosen, 

 welche von Tierproteinen abstammen, indem sie nämlich das Blut unkoaguherbar machen, 

 seine Reaktion imd Zusammensetzung verändern, den Lymphfluß vermehren, den arteriellen 

 Druck vermindern und tiefe Narkose verursachen. Die Proteosen, welche aus den Samen- 

 extrakten isoüert wiu-den, haben dieselbe Wirkung; das unveränderte Edestin ist dagegen 

 wirkungslos 8). 



Hitzeicoagulation : Wird mu- zum Teil und langsam durch Erhitzen seiner lOproz. NaCl- 

 Lösung bei 95—100° koaguliert. Bei 89° tritt Trübung ein und bei 93° Flockenbildung. Rohe 

 Präparate Hefem bereits bei niedrigerer Temperatur schwache Gerinnung, die auf Gr^enwart 



1) Osborne, Amer. Chem. Joum. 14, 662—689 [1892]. 



2) Ritthausen, Joum. f. prakt. Chemie 25. 130—137 [1882]. 



3) Chittenden u. Mendel, Amer. Joum. of Physiol. 17, 48—80 [1894]. 

 *) Abderhalden, Zeitschr. f. physiol. Chemie 40, 249-250 [1903]. 



5^ Leipziger, Archiv f. d. ges. Phy.siol. 18, 402—422 [1899]. 



6) Ritthausen, Joum. f. prakt. Chemie 23. 481 — 486 [1881]. 



') Mendel u. Rockwood, Amer. Joum. of Physiol. lÄ, 336—352 [1905]. 



8) Underhill, Amer. Joum. of Physiol. 9, 345^373 [1903]. 



