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vollständig krystallinische Präparate gewinnen. Dies ist jedoch mit Schwierigkeiten ver- 

 knüpft, denn dieses Protein scheidet sich gewöhnlich beim Abkühlen oder bei der Dialyse 

 seiner NaCl-Lösimgen als ein Gemisch von Spheroiden und Krystallen aus. Wahrscheinlich 

 besteht dieses Globulin aus einem einfachen Eiweißkörper i). Die Menge dieses Globulins be- 

 trägt mehr als 12% des ölfreien Samenmehls. 



Darstellung: Es wird aus dem Samen durch lOproz. NaCl-Lösung extrahiert; das fil- 

 trierte Extrakt wird bis zum Verschwinden des Kochsalzes dialysiert und das gefällte Glo- 

 bulin durch Wiederfällung mittels Dialysierens gereinigt, oder es wird durch Abkühlen seiner 

 warmen konz. NaCl- Lösung auf 30° abgeschieden 2) 3)^ nachdem diese mit heißem Wasser 

 bis zur beginnenden Niederschlagsbildung verdünnt worden ist. 



Hitzekoagulation: Gut gereinigte Präparate, in lOproz. NaCl-Lösung gelöst, werden 

 bei 90° trüb und liefern bei 95° eine reichliche flockige Gerinnimg. Die Koagulation ist un- 

 vollständig, selbst wenn man einige Zeit auf 100° erhitzt. Rohe Präparate werden bei 

 75 ° trüb. Ein leichtes flockiges Koagulum bildet sich bei 87 °, was auf eine Spur eines anderen 

 Globulins, welches sich in sehr geringer Menge im Samen befindet, zurückzuführen ist; es 

 kann durch Umfallen entfernt werden. 



Farbenreaktionen: Sind die der anderen Proteine, mit Ausnahme der Molischschen 

 Reaktion, welche gereinigte Präparate nicht geben*). 



Salze mit Basen und Säuren: Die nach dem oben beschriebenen Verfahren dargestellten 

 Präparate sind höchstwahrscheinlich Salze des Proteins^), ähnlich denjenigen, die Edestin 

 unter denselben Bedingungen bildet. Sie Avurden noch nicht eingehend studiert. Präparate, 

 die durch Dialyse erhalten werden, sind in reinem Wasser unlöshch; die aus warmen NaCl- 

 Lösungen sind darin teilweise lösUch. Dies ist ein Beweis von der Anwesenheit wasserlösUcher 

 Salze 3), die denjenigen ähnlich sind, welche Edestin unter denselben Bedingimgen bildet. 

 Solche Präparate sind auch in Glycerin löslich2)3). 



Löslichkeit in neutralen Salzlösungen: Spielend lösHch in 20proz. NaCl-Lösungen, aus 

 ■welchen es durch Sättigung mit NaCl z. T. gefällt wird i ). Sein Verhalten zu Lösungen anderer 

 Salze Avurde bisher nicht studiert. 



Fäliungsgrenzen mit Ammonsulfat: Wenn das vorher durch Dialyse isoUerte Präparat, 

 mit Wasser und Alkohol gewaschen und über Schwefelsäure getrocknet, in i/io-gesättigter 

 Ammonsulfatlösung gelöst wird, fängt Niederschlagsbildung mit 3,1 ccm an und wird mit 

 4,5 ccm vollständig 5). 



Spezifische Drehung wurde nicht bestimmt. 



Verbren nungs wärme wurde nicht bestimmt. 



Produkte der Hydrolyse: Gibt starke Tryptophanreaktionß). Das gesamte Protein, 

 welches durch Alkali extrahiert und durch Neutralisieren gefällt wiu-de, lieferte Arginin (16,6%), 

 femer auch Histidin, Lysin und ein Isolysin (?)'). Das gereinigte Globulin ergab Arginin 

 13,19%, Histidin 2,74% und Lysin 1,54%. Ein Produkt, das Wintersteins Isolysin ähnelt, 

 kormte nicht beobachtet werden 8). Der Glutaminsäuregehalt beträgt 14,5% *). 



Stickstoffverteilung: 10) 



N als NH3 1,96% 



Basischer N 5,64 



Nichtbasischer N 11,00 



N im MgO-Niederschlag 0,12 



Gesamt-N 18,75 



1) Osborne u. Campbell, Joum. of the Amer. Chem. Soc. 19, 482—487 [1897]. 



2) Ritthausen, Joum. f. prakt. Chemie 25, 130—137 [1882]; Archiv, f. d. ges. Physiol. 19, 

 15—53 [1879], 



3) Osborne, Amer. Chem. Journ. 14, 662—689 [1892]. 



*) Osborne u. Harris, Joum. of the Amer. Chem. Soc. 25, 474—478 [1903]. 

 6) Osborne u. Harris, Joum. of the Amer. Chem. Soc. 25, 837—842 [1903]. 

 6) Osborne u. Harris, Joum. of the Amer. Chem. Soc. 25, 853 — 855 [1903]. 

 ') Winterstein, Zeitschr. f. physiol. Chemie 45, 69—76 [1905]. 



8) Osborne, Leavenworth u. Brautlecht, Amer. Joum. of Physiol. 23, 180—200 [1908]. 

 «) Osborne u. Gilbert, Amer. Journ. of Physiol. 15, 333—356 [1906]. 

 10) Osborne u. Harris, Joum. of the Amer. Chem. Soc. 25, 323—353 [1903]. 



