32 Proteine. 



Hitzekoagulation: In lOproz. NaCl-Lösung erfolgt bei 87° Trübung; beim Sieden findet 

 geringe Gerinnung statt, die selbst nach längerem Kochen noch sehr unvollständig bleibt. 



Salze mit Basen und Säuren: Über das Verhalten dieses Globulins gegenüber Basen 

 und Säuren ist nichts Näheres bekannt. In betreff der Verbindungen mit Nucleinsäure sei 

 hier auf die Abhandlung von Osborne und Campbell verwiesen i)! 



Löslichiceit in neutralen Salzlösungen: Spielend leicht löslich in 5 — lOproz. Kochsalz- 

 lÖ3vmgen. Wird durch Sättigung mit diesem Salz daraus nicht gefällt, dagegen durch Sättigung 

 mit Magnesiumsulfat oder Natriumsulfat. 



Fäliungsgrenzen mit Ammonsulfat: Wurden nicht bestimmt. 



Spezifische Dreliung: Sie wurde nicht bestimmt. 



Verbrennungswärme: 5358 Cal. für lg 2). 



Produkte der Hydrolyse: Sie wurden nicht bestimmt. 



Stickstoffverteilung (nach Hausmanns modifizierter Methode)*): 



N als NH3 1,42% 



Basischer N 6,83 



Nichtbasischer N 9,82 



N im MgO-Niederschlag 0,28 



Gesamt-N 18,39 



Globulin aus Hafer, Avena sativa. Avenalin. 



Zusammensetzung. Die Analyse mehrerer verschiedener Präparate stimmte > genau 

 überein; die Durchschnittswerte dieses Globulins sind: 52,17% C, 6,96% H, 17,93% N, 

 0,53% S , 22,41% O 4). 



Vorkommen und Darstellung: Frisch gemahlener Hafer, welcher mit lOproz. auf 65° 

 erwärmter NaO-Lösung behandelt wird, liefert einen Extrakt, der beim Abkühlen eine geringe 

 Quantität Globulin absetzt. Durch Umlösen mittels warmer Kochsalzlösung oder mit destil- 

 liertem, auf 60° erhitztem Wasser und darauffolgendes langsames Abkühlen kann es in okta- 

 edrischen Krystallen abgeschieden werden. Wenn der Hafer mit kalter lOproz. NaCl-Lösung 

 extrahiert wird und die aufgelösten Proteine durch Sättigung mit Ammonsulfat gefällt werden, 

 so ist dann ein bedeutender Anteil der gefällten Proteine in lOproz. NaCl-Lösung unlöslich. 

 Wenn dieser unlösliche Teil in 1 proz. Natriumcarbonatlösung gelöst und mit einem Über- 

 schuß an CO2 behandelt wird, liefert er einen Niederschlag, welcher in Salzlösungen vollständig 

 löslich ist und daraus durch Dialyse wieder gänzlich gefällt werden kann. Durch Auflösen 

 dieses Dialyseniederschlages in 1 proz. NaCl-Lösung, welche auf 70° erhitzt wurde, und durch 

 darauffolgendes Abkühlen der filtrierten Lösung scheidet sich ein großer Anteil in rhom- 

 bischen Krystallen ab. Die Eigenschaften und die Zusammensetzung sowohl dieser letzteren 

 Krystalle als auch die der obenerwähnten oktaedrischen Krystalle sind dieselben. Es liegt 

 wahrscheinlich ein einheitliches Protein vor; es wurde Avenalin genannt. 



Lösllchkeit in neutralen Salzlösungen: Dieses Globulin zeigt gegen Salzlösungen im- 

 gewöhnliche Verhältnisse, welche weiterer Forschungen bedürfen. In kaltem, destilliertem 

 Wasser suspendiert, bildet es eine opalescierende Lösung, welche vollständig klar beim Er- 

 hitzen wird und beim Abkühlen das aufgelöste Protein wieder abscheidet. Bei Zusatz einer 

 kleinen Menge NaQ zu der Lösung wird es fast gänzlich gefällt; dagegen wird es von mehr 

 Kochsalz wieder aufgelöst. In dieser Hinsicht verhält es sich ähnlich dem Edestindichlor- 

 hydrat, welch letzteres aber in kaltem, destilliertem Wasser spielend löslich ist*). 



Globuline anderer Herkunft. Tuberin. 



Zusammensetzung: Die Durchschnittswerte von mehreren übereinstimmenden Analysen 

 verschiedener fraktionierter Präparate sind: 53,61% C, 6,85% H, 16,24% N, 1,25% S, 

 22,05% O ö). 



1) Osborne u. Campbell, Journ. of the Amer. Cham. Soc. 22, 379—413 [1900]. 



2) Benedict u. Osborne, Journ. of biol. Chemistry 3, 119—133 [1907]. 



3) Osborne u. Harris, Journ. of the Amer. Chem. Soc. 15, 323 — 353 [1903]. 



4) Osborne, Amer. Chem. Journ. 13, 327—347, 385—413 [1891]; 14, 212—224 [1892]. 

 6) Osborne u. Campbell, Journ. of the Amer. Chem. Soc. 18, 575—582 [1896]. 



