Proteine der Pflanzenwelt, 37 



Hitzekoagulation: Die Temperatur der Koagulation hängt von der Menge der vor- 

 handenen Salze ab. Lösungen, welche dialysiert wurden,, bis fast das ganze Phaseolin ab- 

 geschieden war, werden zwischen 40° uad 50° trüb. Der lOproz. NaCl-Extrakt des Bohnen- 

 mehls wird bei 52 — 55° trüb imd flockig bei 68 — 70°. Der wässerige Extrakt liefert beim 

 Erhitzen auf 60 ° eine Trübung, welche sich beim Sieden leicht vermehrt. Wenn dem wässerig«! 

 Extrakt lO^^ Kochsalz zugesetzt wird, tritt bei 37° Trübimg ein imd Flockenbildung bei 

 52°. Die Substanz, die hier als Phaselin bezeichnet wird, scheint die Hauptquelle — wenn 

 nicht /die einzige — des Koagulums zu sein, welches sich \inter den oben beschriebenen Be- 

 dingungen bildet. Die Koagulation des Phaselins durch Hitze wird nur bei längerem Erhitzen 

 vollständig; es muß selbst tagelang bei einer höheren Temperatur als die, bei welcher die 

 Flocken bildimg eintritt, erhitzt werden i). 



Lösliclilceit in neutralen Salzlösungen: Man weiß noch nicht, ob Phaselin in reinem 

 Wasser lösüch ist, oder ob die Löslichkeit einfach auf Beimengungen kleiner Mengen irgend- 

 eines neutralen Salzes zurückzuführen ist. Zusatz von Salzsäure, Salpetersäure oder Essig- 

 säure zu seiner zienüich salzfreien Lösung erzeugt einen Niederschlag, der in einem Überschuß 

 von Mineralsäure oder von XaCl löslich ist. Der mittels HXO3 hervorgerufene Niederschlag 

 löst sich nicht beim Erwärmen, wie es ein ähnUcher Proteoseniederschlag tut. Sättigung 

 der Proteiolösung mit Kochsalz gibt nur einen geringen Niederschlag; bei weiterem Zusatz 

 von Essigsäure tritt jedoch reichliche Fällung ein^). 



Fällungsgrenzen mit Ammonsulfat: Sie wurden nicht bestimmt. 



Spezifische Drehung, Verbrennungswärme, Produicte der Hydrolyse und Sticlcstoffver- 

 teilung wurden noch nicht ausgeführt. 



Riein. 



Zusammensetzung: Es wurden noch keine Analysen von Präparaten, die gänzlich aus 

 Albumin bestehen, unternommen. Ein Präparat, welches 70,6°o Koagulum Ueferte, enthielt: 

 52,01% C, 7,02% H, 16,560o^» 1,29% S, 25,12% O 2). Es ist mögUch, daß die Albumin- 

 menge in diesem Präparat größer war als die geüeferte Menge Koagulum, da die meisten 

 Pflanzenproteine jedenfalls nur unvollständig beim Erhitzen koaguliert werden. 



Vorl(ommen: Die toxische Substanz, die in der Ricinusbohne {Ricinus communis) vor- 

 kommt, ist mit den Proteinen so eng verbimden, daß sie vielfach als Eiweißsubstanz betrachtet 

 wurde. Eine ausgedehnte Fraktionierung der Proteine dieses Samens hat ergeben, daß toxi- 

 sche Wirkungen nur durch jene Präparate verursacht werden, welche das durch Hitze koa- 

 gulierbare Albumin enthalten, und daß der Grad der verursachten Symptome annähernd 

 der Menge Albiimin entspricht, welche in den erwähnten Präparaten enthalten ist. Der Toxi- 

 zitätsgrad der Präparate, welche hauptsächlich Albumin enthalten, ist ein so beträchtlicher, 

 daß man höchstwahrscheinlich annehmen kann, daß das Albumin tatsächlich das Toxin ist. 

 Man ist bis jetzt hierüber aber noch zu keinem bestimmten Urteil gelangt. Die vorhandene 

 Menge Albimiin, die in der Ricinusbohne enthalten ist, wurde noch nicht genau bestimmt; 

 es wurden nur bisher 1,5% des ölfreien Mehles isoliert. Das am stärksten toxisch wirkende 

 Präparat, welches bis jetzt gewonnen wurde, und das ungefähr 70*^o Albumin und 30% Pro- 

 teose enthielt, wirkte bereits bei Kaninchen tödlich, wenn es in Dosen von weniger als 0,0005 mg 

 pro Kilo Körpergewicht injiziert wurde. Die toxische Substanz wird hier ebenfalls als Albuimin 

 angenommen und die Eigenschaften des Ricins, wie sie beschrieben wurden, sind gleich den- 

 jenigen des Albumins 2). Zur näheren Orientierung der einschlägigen Literatur und zur Er- 

 läuterung der für dieses Kapitel noch obwaltenden Streitfragen sei auf Osborne, „The 

 vegetable Proteins", Longmans Green & Co., London und New- York 1909, verwiesöi; vgL 

 auch femer Osborne, „Ergebnisse der Physiologie", 1910. 



Darstellung: Das ölfreie Mehl der Ricinusbohne wird mit lOproz. NaCl-Lösung extra- 

 hiert, das Globulin wird durch Dialyse gefällt und die filtrierte Lösung mit soviel Ammon- 

 sulfat versetzt, bis «/iq der vollständigen Sättigung erreicht sind. Der entstandene Nieder- 

 schlag enthält, praktisch genommen, das gesamte Albumin imd das ganze Toxin zusammen 

 mit einer beträchtlichen Menge Proteose. Durch fraktionierte Fällung des gelösten Nieder- 

 schlages mit Ammonsulfat wird der größte Teil des Ricins bereits unter 45% Sättigmig 

 getrennt. Eine vollständige Trennung des Ricins von der Proteose wurde mittels fraktionierter 



1) Osborne, Joum. of the Ämer. Chem. Soc. IC, 633—643, 703—712, 757—764 [1894]. 



2) Osborne, Mendel u. Harris, Ämer. Joum. of Physiol. 14, 259—286 [1905]. 



