Proteine der Pflanzenwelt. 39 



Derivate: Wenn Ricin mit Alkohol zxisammengebracht wird, wandelt es sich in ein 

 unlösüches Produkt um: daher führen auch die Darstellungsmethoden, bei denen Alkohol 

 zur Fällung verwendet wird, zu reichlichem Verlust an Toxin. 



Ob Ricin durch pankreatische Verdauung zerstört wird oder nicht, ist noch unent- 

 schieden i) 2). 



Prolamine. 

 Gliadin. 



Zusammensetzung: Die Durchschnittswerte übereinstimmender Analysen einer groß^i 

 Zalü verschiedener durch Fraktionienmg erhaltener Präparate von Gliadin sind: 52,72% C, 

 6,86% H, 17,66% N, 1,03% S, 21,73% O 3). Im gereinigten Zustand ist es phosphorfrei. 



Vorkommen: Das Gliadin kommt im Samen des Weizens (Triticum vulgare) vor. Zu- 

 sammen mit ungefähr einer gleichen Menge Glutenin bildet es das wohlbekannte Gluten dieses 

 Samens. Es ist die Proteinsubstanz des Glutens, die in Alkohol von 60 — 80 Vol.-% löslich 

 ist. Ritthausen*) und andere Forscher^)«)")«) vermuteten, daß dieses alkohollösliche 

 Protein eine Mischung von mehreren ähnlichen Substanzen ist, nämlich von Ghadin oder 

 Pflanzenleün, Glutenfibrin und 3Iucedin, die sich besonders durch ihre Löslichkeit in Alkohol 

 verschiedener Konzentrationsgrade unterscheiden. Andere Forscher 3) 9)i*)ii)i2)i3)i4) Ja- 

 gten glauben, daß das in Alkohol lösliche Protein sehr wahrscheinlich eine einheitliche Sub- 

 stanz ist. 



Darstellung: Es wird aus Weizenmehl oder aus fein pulverisiertem Gluten entweder 

 mit kaltem oder siedendem Alkohol von 70 Vol.-% extrahiert und dann durch Eingießen 

 des konz. alkoholischen Extraktes in viel kaltes Wasser gefällt. Zur Reinigung löst man wieder- 

 holt in verdünntem Alkohol auf3)iö), gießt die Lösung in Wasser, dann in abs. Alkohol und 

 digeriert endlich mit Äther. 



Physiologische Eigenschafften: Beim Pferde blieben bei Gliadinfüttenmg als ansschließ- 

 Uches Nahrungs-Protein die Bluteiweißkörper unverändert in Hinsicht auf ihren Gehalt an 

 Tyrosin oder Glutaminsäure, obgleich große Unterschiede zwischen der Menge Glutaminsäure 

 in den Blutproteinen und im Gliadin bestehen i^). 



Hitzelcoaglilation:^) Suspendiert in Wasser oder in sehr verdünntem Alkohol, wird es 

 beim Kochen koagiüiert. In 70proz. Alkohol wird es durch Sieden, selbst nach langer Zeit, 

 lücht verändert. 



Fariranreaktionen: Gibt alle Farbenreaktion^i der Proteine. 



Salze mit Basen und Säuren: Verbindet sich mit Säuren imd Basen imter Salzbildung. 

 Viele davon sind in Waj>ser löslich; daher ist es in sauren wässerigen Lösungen, die fast frei 

 von anorganischen Salzen sind, mehr oder weniger lösUch. Wenn in verdünnter Natronlauge 

 gelöst, wird es fast gänzlich gefällt, wenn man genug Xatriumbicarbonat hinzufügt, um das 

 gesamte Natrium in Carbonat zu vei*wandeln. Bis jetzt wurden noch keine genaueren Unter- 

 suchimgen über die Verbindimgen von GUadin mit Basen tmd Säuren angestellt. 



Löslichkeit in Alkohol: Unlöslich in reinem abs. Alkohol, aber leicht löslich in Alkohol, 

 der mit einer genügenden Menge Wasser verdünnt ist. Der genaue Konzentrationsgrad des 

 Alkohols, der das größte LösUchkeits vermögen besitzt, wurde noch nicht bestimmt; 30 VoL 



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