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Sache dieses Unterschiedes; um hierüber ein endgültiges Urteil fällen zu können, sind jedoch 

 weitere Untersuchungen erforderlich. 



Darstellung: Der gemahlene Hafer wird mit siedendem 70proz. Alkohol behandelt, 

 der filtrierte Extrakt bis ungefähr 1/3 seines ursprüngUchen Volumens konzentriert, die 

 Lösung abgekühlt und das Protein, welches sich abscheidet, auf einem Filter gesammelt. 

 Gereinigt wird durch Wiederlösen in heißem Alkohol und Wiederfällung wie vorher. Dann 

 wird es zur Entfernimg von wasserlöslichen Verunreinigungen in feinverteiltem Zustande 

 mit Wasser digeriert und darauf durch Behandeln mit viel abs. Alkohol getrocknet. Endhch 

 wird so lange mit Äther digeriert, bis derselbe nichts mehr davon aufnimmt. Wenn 

 das Hafermehl vorher mit Wasser behandelt wurde, ist das durch Alkohol extrahierte 

 Protein leichter alkohollöslich; es kann dann durch wiederholtes Auflösen in einem kleinen 

 Volumen Alkohol und durch Eingießen der alkohoüschen Lösung in Wasser, welches ein 

 wenig Kochsalz enthält, gereinigt werden; hierauf wird in sehr viel abs. Alkohol und Äther 

 gegossen. 



Hitzekoaglilation:^) Das Protein, welches direkt durch Alkohol extrahiert worden ist, 

 wird leiclit in einen unlöshchen, koaguUerten Zustand umgewandelt, während seine alko- 

 holische Lösung konzentriert wird, besonders wenn die Temperatur ziemlich hoch ist und 

 der Alkohol sehr verdünnt. Das Protein, welches nach vorhergehender Behandlimg des 

 Mehls mit wässerigen Lösimgen extrahiert wird, zeigt diese Tendenz, unlösHch zu 

 werden, nicht. 



Salze mit Basen und Säuren : Bezüglich dieses Verhaltens wurde das hier in Frage stehende 

 Protein noch nicht näher studiert; erst weitere Untersuchimgen können zu bestimmten An- 

 gaben führen. > 



Gluteline. 

 (jlutenin. 



Zusammensetzung: 52,34% C, 6,83% H, 17,49% N, 1,08% S, 22,26% O. Wenn nicht 

 aus einer vollständig klaren Lösxmg gefällt, enthalten die Gluteninpräparate weniger Stickstoff 

 als oben angegeben. Auf diesen Grund ist es auch zurückzuführen, daß viele der publizierten 

 Analysen nicht die genaue Elementarzusammensetzung angeben 2). 



Vorkommen: Glutenin kommt in dem Weizensamen {Triticum vulgare) vor. Glutenin 

 und Gliadin bilden in annähernd gleicher Menge ziemlich das gesamte Weizengluten. Glutenin 

 ist derjenige Teil des Glutenproteins, welcher in Alkohol von 60 — 80 Vol.-% unlöslich ist. 

 Dieses Protein ^vurde zuerst von Taddei Zymom genannt; später von Liebig Pflanzenfibrin 

 imd von Ritt hausen Glutencasein. Da später diese Bezeichnungen für die gedachten 

 Verhältnisse sich als nicht zutreffend erwiesen, so wurde dann von Osborne und Voor- 

 hees der Name Glutenin angenommen 2). 



Darstellung: Weizengluten wird vom Gliadin durch Extrahieren mit Alkohol befreit. 

 Der Rückstand wird getrocknet, fein gemahlen, mit Alkohol und Äther ausgezogen und dann 

 in sehr verdünnter Natronlauge oder Kalilauge gelöst. Die Lösung wird klar filtriert und 

 mit HCl oder Essigsäure schwach angesäuert. Das gefällte Glutenin wäscht man mit Wasser, 

 digeriert nüt 70proz. Alkohol, mit abs. Alkohol und mit Äther 2). 



Hitzekoagulation: Wenn Glutenin in heißem Wasser suspendiert wird, so findet Koa- 

 gulation statt imd das Produkt wird unlöslich in sehr verdünnten Säuren oder Alkalien. 



Farbenreaktionen: Glutenin gibt alle die üblichen Farbenreaktionen der Proteine. 



Salze mit Basen und Säuren: Glutenin verbindet sich mit Basen unter Bildung von 

 Salzen, die im Wasser löslich sind. Es scheint auch mit Säuren Salze zu bilden, welche in 

 Wasser imlöslich sind, denn beim Neutrabsieren der alkalischen Lösungen wird es erst 

 gefällt, Avenn ein kleiner Überschuß von Säuren hinzugefügt ist. Es wurden noch keine 

 eingehenden Untersuchungen über Verbindungen von Glutenin mit Basen und Säuren aus- 

 geführt. 



Spezifische Drehung: Die spezifische Drehung des Glutenins wTirde nicht bestimmt. 



Verbrennungswärme: 5704 Cal. für 1 g 3). 



1) Osborne, Amer. Chem. Journ. 13, 327—347 [1891]; 14, 212—224 [1892]. 



2) Osborne u. Voorhees, Amer. Chem. Journ. 15, 392—471 [1893]; 16, 524—535 [1894]. 



3) Benedict u. Osborne, Journ. of biol. Chemistry 3, 119 — 133 [1907]. 



