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0,3— 2,2% S, 0,42— 0,85% P, 21,50— 23,50% O . Die Gruppenzusammengehörigkeit der 

 Proteine ist durch Gleichartigkeit einer molekularen Konfiguration bisher noch nicht restlos 

 bewiesen. Die großen Entdeckungen und synthetischen Versuche Fischers und seiner Mit- 

 arbeiter streben erfolgreich diesem Ziel entgegen. Die Proteinhydrolysen i) stellten die quah- 

 tativ gleichartige, quantitativ jeweils verschiedene Zusammensetzung der verschiedenen Pro- 

 teinsubstanzen fest. Die Polypeptidsynthesen und die Auffindung natürlicher Polypeptide 

 beweisen die Wiederkehr wenigstens einer allen Proteinen gleichmäßig zukommenden Kon- 

 figuration in der gegenseitigen Verknüpfung der durch die Hydrolyse bekannt gewordenen 

 Bausteine. Besondere Parbenreaktionen, die nun entweder durch die Anwesenheit bestimmter 

 Bausteine oder durch die Wiederkehr einer ganz bestimmten Bindung zwischen N- imd 

 C- haltigen Gruppen im mehr oder weniger hochmolekularen Protein bedingt sind, gestatten, 

 die organischen Substanzen der tierischen Zellen als Proteine zu erkennen oder auch als be- 

 , sonderes Protein zu differenzieren. Der positive oder negative Ausfall gewisser Farbenreaktionen 

 entscheidet über die Existenz gewisser, diese Reaktion vermittelnder Bausteine, und das Fehlen 

 oder die gehäufte Anwesenheit solcher Kerne ist für manche Proteinarten charakteristisch. 

 Die Mehrzahl der Proteinreaktionen aber ist bedingt durch die physikalischen Eigenschaften 

 der Proteine. Die sog. „Fällungsreaktionen'' der Proteine stehen in naher Beziehung zu 

 der kolloidalen Natur derselben, nur einige wenige werden durch ihre Eigenschaften als am- 

 photere Elektrolyten bedingt. Über die physikalischen Eigenschaften vergleiche die jüngsten 

 Abhandlungen der Kolloidchemie. Hier sei zusammenfassend nur soviel geäußert, als zum 

 kritischen Verständnis der zahlreichen Detailangaben der folgenden speziellen Besprechung 

 nötig ist. 



Fast alle tierischen Proteine kommen im Organismus als Kolloidsole vor. Bei jeder 

 Proteindarstellung werden die Proteine meist ohne Veränderung ihrer chemischen Eigen- 

 schaften in den Gelzustand übergeführt und zum Zweck der Reinigung wieder im Sol- 

 zustand gelöst. Durch gelinde äußere Einwirkungen erfolgen bei Eiweißlösungen Zustands- 

 änderungen der Proteine, bedingt durch die Neigung zum Übergang aus dem mehr oder weniger 

 instabilen Solzustand in den stabilen Gelzustand. Diese Zustandsänderungen sind entweder 

 reversibel oder irreversibel. Die StabiUtät des Solzustandes ist eine wechselnde, oftmals einer 

 bestimmten Proteinklasse spezifische. So zeigen Albumine eine StabiUtät in Neutralsalz- 

 lösungen, Globuline eine Instabilität unter gleichen Bedingimgen. Fällungsreaktionen sind 

 solche Reaktionen, welche die kolloidalen Proteine aus ihrer ,, Lösung als hydrophile Kolloide" 

 in den Gelzustand überführen. Eine solche Zustandsänderung ist irreversibel bei Fällung durch 

 Hitze (Koagulation) und durch Schwermetallsalze, bisweilen durch Alkohol, sie ist 

 reversibel bei der Fällung durch Neutralsalze der Alkalien und Erdalkalien (Aus- 

 salzung). 



Das Verhalten der verschiedenen Eiweißkörper im Verlauf dieser Zustandsänderungen 

 gegen ein und dasselbe äußere Agens (Temperatur oder Neutralsalze) ist zur Isoherung und 

 Fraktionierung benutzt worden. Man hat das verschiedene Verhalten eines Eiweißkörpers 

 demselben Salz gegenüber und umgekehrt das Verhalten der LösUchkeit in Salzlösungen 

 wechselnder Konzentration in Gemeinschaft mit den Ergebnissen der quahtativen Analyse 

 (Ausfall der Farbenreaktionen, Gehalt an Phosphor, an Kohlehydratgruppen) und der quan- 

 titativen Analyse herangezogen, um eine Systematik der tierischen Proteine aufzubauen. 

 Man ist in diesem Bestreben immer wieder zu einer Verwertung der physikaüschen Eigen- 

 schaften der Proteine gedrängt worden, nachdem jeder Versuch einer Anordnung auf der 

 Basis chemischer Kriterien gescheitert ist. Auch in der folgenden speziellen Abhandlung sind 

 wir dieser Systematik gefolgt, da sie für lexikographische Übersicht die geeignetste Form dar- 

 stellt. Es muß aber immer wieder hervorgehoben werden, daß sie höchstens den Zwecken 

 einer didaktischen Übersicht dient. Unterscheidungen 2) in 1. Protamine, 2. Histone und 

 3. echte Eiweißkörper sind Notbehelfe, und Unterabteilungen: wie „einfache Eiweißstoffe" 

 und „zusammengesetzte Eiweißstoffe" in der vorgenannten Gruppe 3 nicht minder. Wir 

 besitzen keine Begründung, Mukoide und Nucleoproteide nur deshalb als „zusammengesetzte" 

 Eiweißstoffe zu definieren, weil wir dank unseren Methoden des Abbaues einheitliche, besser 

 charakterisierte Bruchstücke nicht eiweißartiger Natur zu fassen vermögen. Bei den Mukoiden 

 hat sich diese Auffassung einer „Zusammensetzung" aus einer „Kohlehydratkomponente" und 

 einem proteinähnlichen Anteil sogar als falsch erwiesen. 



1) E. Fischer, Aminosäuren, Polypeptide und Proteine. Berlin 1906. — Vgl. die Spezialkapitel. 



2) F. Röhmann, Biochemie. Berlin 1908. 



