Proteine der Tierwelt. 53 



Wenn femer die sog. „Nucleoalbumine" wegen ihres analytisch festgestellten Phosphor- 

 gehaltes von Albuminen und Globulinen abgetrennt werden, so ist wohl zu bedenken, daß 

 die absolute analytische Reinheit auch bei krystallisierenden Eiweißkörpem nie garantiert ist. 

 Es scheint, daß an der übUchen Systematik einzig und allein die Trennung der wasserlöslichen 

 Albumine von den wasserunlösUchen Globulinen durch die chemische Natur dieser Körper 

 bedingt und begründet ist. Wenn schließlich eine kleine Anzahl von Proteinen in diesem 

 System keinen scharf bestinuaten Platz finden kann, so darf dies ebensogut durch die 

 Existenz von fließenden Übergangsstufen wie durch die bisher nicht hinreichend dmrchgeführte 

 Reinigung oder eine sekundäre Veränderung solcher Substanzen erklärt werden. 



Allgemeines über die Kardinalreaktionen der Proteinkörper. 



Alle Einzelheiten über Vorkommen und Bedingungen dieser Reaktionen sind bei den 

 verschiedenen Proteinen aufgeführt. 



Fällungsreaktionen: Verwertbar zu quahtativem Nachweis, zur Isoherung, zur Dar- 

 stellung analysenfähiger Substanzen, zur quantitativen Abscheidung oder Bestimmung, unter 

 Umständen zur Erkennung der Gruppenzugehörigkeit imd systematischen Abgrenzung. 



1. Fällung durch Alkohol. Alle Proteine werden gefällt. Die fällende Alkohol- 

 konzentration schwankt mit der Natur des Proteins i). Eiweißsalze (Chloride und Natrium- 

 salze) sind bisweilen leichter alkohollöslich. Die Fällung kann durch Harnstoff und alkohol- 

 lösUche Salze im Sinne einer verminderten Fällbarkeit beeinflußt werden 2). Die höheren 

 Gheder der Alkoholreihe besitzen ein stärkeres Fällungsvermögen 2). Aromatische Alkohole 

 fällen in geringer, lösen in starker Konzentration 2). Wie Alkohol fällen Chloroform und 

 Aceton 3). Jedes gefällte Protein wird bei mehr oder weniger langer Beriihrungszeit mit 

 Alkohol denaturiert. Die AlkoholempfindUchkeit ist eine artindividuelle Eigenschaft mancher 

 Proteine. 



2. Fällung durch Hitze. Koagulation. Die Mehrzahl der Proteine wird in wässe- 

 riger Lösung durch Hitze irreversibel gefällt und denaturalisiert. Die Temperatiur für diese 

 Fällungserscheinung wird bestimmt durch die Reaktion der Lösung*), die Konzentration 

 von Eiweiß, den Salzgehalt*) und die GJeschwindigkeit des Erwärmens. Nur innerhalb dieser 

 variablen, d. h. experimentell konstant gehaltenen Bedingungen, ist die Koagulationstempe- 

 ratiu- eine konstante Größe. Quantitative Fällung erfolgt nur bei einem optimalen Säuregehalt s). 

 Ohne Salzanwesenheit erfolgt keine sichtbare Koagulation 6), wohl aber eine die Denatura- 

 lisation vorbereitende chemische Veränderung 7). 



Die Einwirkiing der Salze auf die Koagulationstemperatur ist wechselnd (Theoretisches 

 bei Pauli und Hoeber)«). Die meisten Salze setzen bei geringer Konzentration die Koagu- 

 lationstemperatur herab, in höherer Konzentration hinauf. Die Salzwirkung ist eine additive 

 aus der Wirkvmg der das Salz zusammen-setzenden Ionen«); dies gilt auch m. E. für Kom- 

 binationen verschiedener Salze. Fraktionierte Hitzekoagulation führt nicht zu wohlcharak- 

 terisierten Fraktionen individueller Proteinklassen 9). Anorganische und organische Basen 

 können die Koagulationstemperatxir soweit herabsetzen, daß sie (scheinbar) denaturalisiertes 

 Eiweiß zu lösen vermögen, resp. durch die Bildung von Alkahalbuminaten auch in der Hitze 

 in Lösung halten. Derartige Basen sind: Chohn, Pyridin, Anilin, Piperidin, Orthotoluidin, 



1) Hofmeister, vgl. Asher-Spiro, Ergebnisse d. Physiol. I I, 759, 781 [1902]. — Mann, 

 Physiologische Histologie 1902, S. 180. — Tebb, Joum. of Physiol. Sd, 25 [1904]. 



2) Spiro, Beiträge z. ehem. Physiol. u. Pathol. 4, 300 [1903]. 



3) Salkowski, Zeitschr. f. physiol. Chemie 31, 329 [1901]. — Vgl. Weyl, Berichte d. 

 Deutsch, ehem. Gesellschaft 43, 508 [1910]. 



*) Pauli, Archiv f. d. ges. Physiol. 18, 315 [1899]. — Pauli u. Handowski, Beiträge z. 

 ehem. PhysioL u. Pathol. II, 415 [1908]. 



5) Hewlett, Joum. of Phvsiol. 13, 493 [1892]. — Xeumeister, Zeitschr. f. Biol. »4, 272 

 [1888]. — Brunner, Diss. Bern 1894. 



6) Starke, Sitzungs-Bericht d. Gesellschaft f. Morphol. u. Physiol. München I85T, 1. 



7) Erb, Zeitschr. f. Biol. 41, 309 [1901]. 



8) Pauli, Archiv f. d. ges. Physiol. 18, 315 [1899]. — Höber, Beiträge z. ehem. Physiol. 

 u. Pathol. II, 35 [1907]. — Pauli u. Handowski, Beiträge z. ehem. Physiol. u. Pathol. II, 415 

 [1908]. 



9) Halliburton, Joum. of Physiol. 5, 155; 8, 133 [1887]; II, 454 [1889]. — Hewlett, 

 Joum. of Physiol. 13, 493 [1892]. 



