Proteine der Tierwelt. 55 



MgSO« + Xa2S04 fällt auch die durch MgS04 schwerer fällbaren Proteine. Natriumacetat, 

 CaCl2» Ca(N03)2 fällen alle nativen Proteine. (NH4)2S04 fällt alle Proteine sowie die Albu- 

 mosen*). 



Die fällende Wirkung der Neutralsalze ändert sich mit der Reaktion des Systems derart, 

 daß bei saurer Reaktion die Kationen die Fällung begünstigen 2) in der Reihenfolge: CS<Rb 

 <K<Na<Li; für die alkalische Reaktion gilt gerade die umgekehrte Reihenfolge (Ausführ- 

 hches bei Höber) 2). 



Wie die nativen Proteine sind auch ihre Salze mit Säuren oder Basen durch Xeutral- 

 salze aussalzbar^). Die Salze mit Säuren sind relativ leichter*), die Salze mit Basen schwerer*) 

 fällbar als die nativen Proteine. Die Fällungen mit den Salzen der alkalischen Erden, 

 Calcium, Barium und Strontium sind irreversibel^). In diesen Salzen tritt die fällende 

 AVirkung des Anions ganz zurück oder verschwindet hinter der des E^tions. (Theoretisches 

 zur Erklärung bei Pauli)^). 



5. Fällung durch Säuren. Als basische Substanzen bilden Proteine mit Säuren 

 Salze, die zum Teil hydrolytisch gespalten, also in großer Verdünnung ganz wasserlöslich 

 sind; die Wasserlöslichkeit bzw. Unlöshchkeit hängt von der Stärke der Basizität eines Pro- 

 teins und der Konzentration des angewandten sauren FäUungsmittels ab. Saure Reaktion 

 bzw. Überschuß der fällenden Säure führt zu iinlösUchen Fällungen. Zur Fällung geeignet 

 sind die sog. Alkaloidreagenzien^): Phosphorwolframsäure, Phosphor molybdän- 

 säure, Gerbsäure, Ferrocyanwasserstoffsäure, Trichloressigsäure, Pikrin- 

 säure, Pikrolonsäure, Jodjodwasserstoffsäure, Jodide von Hg, Bi, Cd in Jod- 

 wasserstoffsäure, PtCl4, Metaphosphorsäure, Wolframsäure, Allotellursäure. 

 Femer eine große Zahl saurer Anilinfarben (u. a. Violettschwarz, Ponceau, Palatinrot, 

 Xeucoccin). Femer Nucleinsäure, Chondroitinschwefelsäure, Taurocholsäure. 



6. Fällung durch Basen. Die weniger sauren Proteine werden durch eine große 

 Zahl organischer Farbbasen gefällts)^). 



7. Fällung durch Bildung von Adsorptionsverbindungen (s. in den Lehr- 

 büchern der Kolloidchemie und Capillarchemie)i")ii)i2)i3)i4) erfolgen dureh Sxispensions- 

 kolloide jeder Art (positiv und negativ geladene KoDoide)!^). 



Farbenreaktionen: Biuretreaktion. Zusatz von einigen Tropfen sehr stark ver- 

 dünnter CuS04-Lösung zu einer stark alkalischen (fixes Alkah oder Soda) Eiweißlösung: 

 Blauviolettfärbung bei nativen Proteinen, rot bis burgunderrot bei Albumosen, Peptonen, 

 gewissen Vitellinen und Histonen. Erhitzen oder CuS04-Überschuß ist zu vermeiden. Ammon- 

 salze stören 16) die EmpfindHchkeitsgrenze für native Proteine 1 : 5000, für Peptone 1 : 10000 "}. 

 Bei Verwendung von Ni-Salzen statt Cu-Salzen entstehen orangerote Verbindimgen**). 

 Cu-haltige Proteine (Haemocyanin)!^) büden unter Lösung von Kupferoxyd in AlkaU violette 



1) Nach Mann, Chemistry of proteids 1906, 290. 



2) Höber, Beiträge z. ehem. Physiol. u. Pathol. 11, 35 [1907]. 



3) Paal, Berichte d. Deutsch, ehem. Gesellschaft 85, 1202 [1892]; »T, 1827 [1894]. — Cohn- 

 heim, Zeitschr. f. Biol. SS, 489 [1896]. — Spiro u. Pemsel, Zeitschr. f. physiol. Chemie 8«, 231 

 [1898]. 



*) Salkowski, CentralbL d. med. Wissensch. 1880. — Kühne, Zeitschr. f. Biol. Ät, 11 [1884]; 

 », 1 [1892]. 



5) Spiro, Beiträge z. ehem. PhysioL u. Pathol. 4, 300 [1903]. 



6) Pauli, Beiträge z. ehem. Physiol. u. Pathol. S, 233 [1905]. 



') Mylius, Berichte d. Deutsch, ehem. Gesellschaft SC, 775 [1903]. 



8) Heidenhayn, Archiv f. d. ges. PhysioL 99, 115 [1902]. 



9) Mathews, Amer. Joum. of Physiol. 445, July 1878. 



*") Bona in Oppenheimers Handbuch d. Biochemie d. Menschen u. d. Tiere 19t9 I, 231 ff. 



11) Freundlich, KapiUarchemie. 



12) Ostwald, Grundriß der Kolloidchemie 1909. 



13) Pauli, Kolloidchemische Studien am Eiweiß. 

 1*) Michaelis, Dynamik der Oberflächen 1909. 

 15) Vgl. Biltz, Biochem. Zeitschr. 23, 27 [1910]. 

 1«) Neumeister, Zeitschr. f. Biol. 2«, 324 [1890]. 



17) Hofmeister, Zeitschr. f. physiol. Chenüe 4, 257 [1880]. — Schmidt - Mühlheim, 

 Archiv f. Anat. u. PhysioL 1819, 42. — Abderhalden, Biochem. Zeitschr. 8, 360 [1908]. 



18) Schiff, Berichte d. Deutsch, ehem. Gesellschaft 89, 298 [1896]; Liebigs Annalen 299, 236 

 [1897]; 319, 300 [1901]. — Gnezda, Proc. Roy. Soc. 4T. 202 [1899]. — Schaer, Zeitschr. f. analyt. 

 Chemie 42, 1 [1903]. 



19) Henze, Zeitschr. f. physiol. Chemie $3, 370 [1901]. 



