Proteine der Tierwelt. 59 



sudaten und Exsudaten und serösen Ödemflüssigkeiten. Menge im Blut gesunder Individuen 

 relativ konstant; in 1000 T. Blutplasma sind enthalten: 40,1% beim Menschen, 31,7% beim 

 Hund, 38,3% beim Schaf, 28,0% beim Pferd, 44,2% beim Schwein i), 12,4% beim Huhn 2), 

 13,6 — 14,0% beim Frosch^). Beim Tier sind die Werte inkonstant. Die Serumalbuminmenge 

 überwiegt die des Serumglobulins. Die Albuminmenge nimmt im Hunger ab zugunsten des 

 Globulins 3)*). Der Ersatz im Hunger erfolgt schnell 5). Nach künsthcher Herabsetzung der 

 Bluteiweißmenge steigt zuerst die Albuminmenge ^)6). Die Menge kann unter krankhaften 

 Bedingungen im Blut ab-, bzw. zunehmen'^). Bei Immunisierungsversuchen nimmt die 

 Menge des Albumins ab»). 



Darstellung: In amorpher Form durch Entfernen des SerumglobuUns vermittels 

 Ganzsättigung mit MgS04 und Fällen des Albumins im Filtrat durch Sättigung mit (NH4)2S04 . 

 Reinigung durch Umfällung, Dialyse und AlkohoLfällung^). Statt Fällung mit (NH4)2S04 

 ist auch Abscheidung durch Ansäuern des Globuhnfiltrates zu 1% mit Essigsäure erfolgreich i"). 

 Auch führt fraktioniertes Aussalzen mit AmmonsuKat zum ZieUi)i2). Bei Halbsättigung 

 fallen Globuüne, bei Ganzsättigung Albumine. — In Krystallformi^). Am besten durch 



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 Neutrahsieren des Pferdeblutes mit 25 cm t^ HCl auf 100 ccm Serum i*), dann Fällung der 



Globuhne durch Halbsättigung mit (NH4)2S04, Ansäuern mit ^ H2SO4I5) zu eben be- 

 ginnender Trübung. Es erfolgt bei geringer Verdunstung, am besten bei 40°, KrystaUab- 

 scheidungiß). Umkrystallisieren in gleicher Weise nach Lösen in Wasser. Ein Teil der Krj'stalle 

 bleibt beim ersten bis dritten Umkrystallisieren in Wasser unlöslich i*). Von dem vorhandenen 

 Serumalbumin bleibt ein gewisser Anteil stets krystalUsationsunfähig. Die Krystallisation 

 gehngt für Serumalbumin vom Pferd und Kanincheni^), nicht von anderen Säugetieren i"); 

 mit der Modifikation der Abkühlung des mit (NH4)2S04 halbgesättigten Oxalatplasmas für 

 22_^Stunden auf 1°C auch für Meerschweinchen, Katze, Ochse und Natter i^). 



Bestimmung: Durch Methoden des fraktionierten Aussalzens mit (NH4)2S04 neben 

 Serumglobulinii)i2) und neben Fibrinogen und Globuhni^) und gravimetrische Bestimmvmg, 

 oder indirekt durch Bestimmung des Gesamtproteingehaltes neben der diu"ch Halbsättigung 

 mit (NH4)2S04 fällbaren Fibrinogen- und GlobuUnmenge. 



Koagulationstemperatur salzhaltiger, aber möghchst salzarmer und neutraler Lösung 

 bei 50°. Durch Salzanwesenheit auf 70 — 85° erhöht. Der Koagulationspunkt vrird durch 

 Methylalkohol und Äthylalkohol herabgedrückt, durch mehrwertige Alkohole der Fettreihe 

 Glycerin, Mannit, Traubenzucker, Dextrin heraufgesetzt. Diese Stoffe wirken gerinnungs- 



1) Lewinsky, Archiv f. d. ges. Physiol. 100, 611 [1903]. 



2) Halliburton, Joum. of Physiol. 5, 152 [1884]; 1, 319 [1886]. 



3) Lewinsky, Archiv f. d. ges. Physiol. 100, 611 [1903]. — Burekard. Archiv f. experim. 

 Pathol. u. Pharmakol. 26, 322 [1883]. 



*) Githens, Beiträge z. ehem. Physiol. u. Pathol. 5, 69 [1904]. 



ß) Morawitz, Beiträge z. ehem. Physiol. u. Pathol. 1, 153 [1906]. 



6) Inagaki, Zeitschr. f. Biol. 49, 77 [1907]. 



^) V. Noorden, Handbuch der Pathologie des Stoffwechsels 1 u. 2 [1907]. — v. Jacksch, 

 Zeitschr. f. klin. Medizin 23, 187 [1893]. — Freund, Wiener klin. Rundschau 1895. — Erben, 

 Zeitschr. f. khn. Medizin 51, 39 [1905]; 40, 266 [1900]. — Limbeck u. Pick, Prager med. Wochen- 

 schrift 1893, Nr. 12/15. 



8) Seng, Zeitschr. f. Hyg. 31, 513 [1899]. — Atkinson, Joum. of exp. Medizin 5. — 

 Moll, Beiträge z. ehem. Physiol. u. Pathol. 4, 578 [1904]. — Joachim, Archiv f. d. ges. Physiol. 

 93, 558 [1903]. — Jacobi, Beiträge z. ehem. Physiol. u. Pathol. 1, 59 [1902]. — Langstein u. 

 Mayer, Beiträge z. ehem. Physiol. u. Pathol. 5, 69 [1904] (Literatur!). 



9) Hammarsten u. Starke, Malys Jahresber. d. Tierchemie 1881, 17. 

 1") Johannsen, Zeitschr. f. physiol. Chemie 9, 310 [1885]. 



") Pohl, Archiv, f. experim. Pathol. u. Pharmakol. 20, 426 [1886]. 



12) Kauder, Archiv f. experim. Pathol. u. Pharmakol. 20, 411 [1886]. 



13) Gürber, Würzburger physiol.-med. Gesellschaft 1894, 113; 1895, 26. 

 1*) Cohn, Zeitschr. f. physiol. Chemie 43, 42 [1904]. 



15) Krieger, Diss. Straßburg 1899. 



18) Inagaki, Würzburger physiol.-med. Gesellschaft, N. F. 1905, 38. 

 1') Schulz, Krystallisation von Eiweißstoffen. Jena 1901. 

 18) Grucewska, Compt. rend. de l'Acad. des Sc. 128, 1535 [1899]. 



1^) Reye, Diss. Straßburg 1898. — Langstein u. Mayer, Beiträge z. ehem. Physiol. u. 

 Pathol. 5, 69 [1904]. 



