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hemmend 1). In ähnlicher Weise, vermutlich durch Bildung von Alkalialbuminat, wirken 

 organische Basen 2). 



Ganz salzfreie Serumalbuminlösung gerinnt nicht 3) beim Erhitzen. Ohne sichtbare 

 Fällung erfolgt Denaturierung bei saurer oder alkalischer Reaktion. Das Produkt, be- 

 stehend aus einer löslichen Verbindung des Albumins mit der Säure oder Base, wird aber 

 bei Salzanwesenheit gefällt 3)*). (Theoretisches über die Rolle der Neutralsalze in ihrer 

 Beeinflussung der Koagulationstemperatur bei Pauli.)^) Die Koagulationstemperatur 

 des Serumalbumins im natürhchen Blutserum beträgt 60°, bei 72 — 75° beendete FäUung. 

 Md ^ —57 bis —64° 6)7)8), für Hund [ajo = —43,77°, für Pferd —60,05°, für Mensch 

 —62 bis —64,59° 9); nach Maximowitsch für Pferd [«Jd = —47,4° (?)!<'). Brechungs- 

 koeffizient im Refraktometer bestimmt^i): ud für 1% Eiweiß = 0,00201, dabei spezifische 

 Drehung [(x]d = — 61,5 1^). GoldzahU^) bisher nicht bestimmt. Verbrennungs wärme 5198 Cal. 

 pro 1 g 1*). Absorptionsband im ultravioletten Spektrum für die Strahlen von /. 2313 A 

 bis /. 2927 A in saurer Lösung, von X 2313 bis 2927 A in neutraler Lösung, von l 2265 

 bis 2749 A in alkalischer Lösung i°). 



Physikalische und chemische Eigenschaften: Die Krystalle sind als Verbindung von 

 Albumin mit Schwefelsäure, wenn diese zur Darstellung verwendet ist, aufzufassen i^). Die 

 Säure ist durch Waschen mit Wasser nicht zu entfernen. Die gebundene H2SO4 wird durch 

 Lösen in verdünntem NH3 entfernt. KrystaUographisch existiert eine einzige Grundform i'). 

 Scheinbare Differenzen für 3 verschiedene Krystallformen erklären sich durch Isomorphie. 

 Sie gehören dem hexagonalen System an, in Nädelchen, Plättchen oder Tafeln. Meist Kom- 

 binationen von Protoprismen mit Protopyramiden. Sie sind positiv doppellichtbrechend. 

 Beim Erhitzen in halb oder ganz gesättigter Lösung werden die KrystaUe koaguUert, unter 

 Übergang in Pseudomorphosenform. Trocken vertragen sie 150° ohne Denaturierung. Sie 

 färben sich wie die Krystalle des Ovalbumins mit Pikrinsäure oder Chromsäure gelb. Mit 

 KMn04 entsteht Braunfärbung unter Erhaltung der KrystalHorm. Dabei werden dieselben 

 unlöslich in Wasser i^). 



Amorphes Albumin ist in jedem Verhältnis in destilhertem Wasser löshch. Krystalle 

 werden durch langes Liegen ohne Verlust ihrer Form wasserunlöshch. Desgleichen ist Albu- 

 min löslich in Ätzalkalien, AlkaH und ErdalkaHcarbonaten und Neutralsalzlösungen mäßiger 

 Konzentration. Aus ihrer Lösung fällt Alkohol oder Aceton. Die Fällung wird nur bei Salz- 

 anwesenheit schnell, bei Salzfreiheit ganz allmähHch denaturiert. Verdünnte Mineralsäuren 

 und wasserlösliche organische Fettsäuren fällen nicht. Starke Mineralsäuren über 2% fällen. 

 Die Fällung mit starker HCl ist im Überschuß löshch (Gegensatz zu Ovalbumin). 



Neutralsalze fällen und zwar: Sättigung mit (NH4)2S04 und kombinierte Sättigungs- 

 fällung mit MgS04 + Na2S04 oder MgS04 + NaCl . Ganzsättigung mit Kahumacetat und 

 Phosphat, Ganzsättigung mit NaCl oder MgS04 und Halbsättigung mit (NH4)2S04 fällen 

 nicht. [Über die fällende Eigenschaft der Neutralsalze — fällungsbeschleunigende oder -hem- 

 mende Rolle der Anionen und Kationen - — und die allgemeinen Gesetzmäßigkeiten und 

 Bedeutung dieser Phänomene s. bei Pauli^^). Die Versuche sind dort nicht an Serumalbumin- 



1) Spiro, Beiträge z. ehem. Physiol. u. Pathol. 4, 300 [1904]. 



2) Spiro, Zeitschr. f. physiol. Chemie 30, 182 [1900]. 



3) Erb, Zeitschr. f. Biol. 41, 309 [1901]. 



*) Starke, Sitzungsber. d. Gesellschaft f. Morphol. u. Physiol. München 189T, 1. 

 5) Pauli, Archiv f. d. ges. Physiol. T8, 315 [1899]. 

 «) Frederic q, Arch. de Biol. 1, 47 [1880]. 



7) Starke, Malys Jahresber. d. Tierchemie II, 17 [1881]. 



8) Sebelin, Zeitschr. f. physiol. Chemie 9, 445 [1885]. 



») Michel, Würzburger physiol. -med. Gesellschaft 29, 117 [1895]. 

 ^^) Maximowitsch, zit. nach Malys Jahresber. d. Tierchemie 31, 35 [1901]. 



11) Reiß, Beiträge z. ehem. Physiol. u. Pathol. 4, 150 [1900]. 



12) Herlitzka, Biochem. Centralbl. T, 240 [1908]. 



13) Schulz u. Zsigmondy, Beiträge z. ehem. Physiol. u. Pathol. 3, 137 [1902]. 

 1*) Stohmann u. Langbein, Joum. f. prakt. Chemie [2] 44, 336 [1891]. 



1^) Dhere, Recherches spectrogr. sur l'absorption des Rayons Ultra Violets. Fribourg 1909. 



16) Mörner, Zeitschr. f. physiol. Chemie 34, 207 [1901/02]. 



17) Wichmann, Zeitschr. f. physiol. Chemie 21, 575 [1899]. 



18) Pauli, Beiträge z. ehem. Physiol. u. Pathol. 3, 225 [1903]. — Femer über die Wirkung 

 der Erdalkaüsalze Pauli, Beiträge z. ehem. Physiol. u. Pathol. 6, 223 [1905]. — Lewith, Archiv 

 f. experim. Pathol. u. Pharmakol. 24, 1 [1888]. — Spiro, Beiträge z. ehem. Physiol. u. Pathol. 

 4, 300 [1903]. 



