Proteine der Tierwelt. Gl 



lösung, sondern an neutralem, dialysiertem, daher salzfrei gemachtem Blutserum ausgeführt.] 

 Auch Zinksulfat 1), Kahumacetat, Calciumchlorid und Calciumnitrat fällen. Durch die ge- 

 nannten Neutralsalze werden auch die Salze des Serumalbumins mit Säuren oder Basen aus- 

 gesalzen 2). Bei saurer Reaktion hegen die Fällimgsgrenzen für (NH4)2S04 imd ZnSOi tiefer 

 als bei neutraler Reaktion"»). Die sam-en Albuminsalze werden dtu-ch NaCl-Sättigung ge- 

 fällt, die neutrale Albuminlösung nicht*). Die Basenverbindungen sind viel schwerer aus- 

 salzbar. Anwesenheit des als Base fungierenden Harnstoffs hindert die Salzfällung»). 



Metallsalze erzeugen mit Serumalbumin Fällungen, und zwar: CuSO^, HgCl2, FeClg, 

 Kupferacetat, Eisenacetat, basisches und neutrales Bleiacetat, Zinkacetat, Uranylacetat, 

 Platin und Kobaltsalze. (Über Metallsalze der Albumine s. unten bei Salzen.) Die Fällungen 

 werden nach geraumer Zeit denaturiert ß)"). 



Fällungen erfolgen durch sog. Alkaloidreagenzien bei saurer Reaktion, so durch 

 Wasserstoff platinchlorid, Wasserstoff quecksilberchlorid , Wasserstoffwismut Jodid, Ferro- 

 cyanwasserstoff, Metaphosphorsäure, Molybdansäure, Phosphormolybdänsäure, Wolfram- 

 säure und Phosphorwolframsäm«, AlloteUiu-säure, Gerbsäure, Jodwasserstoffsäure, Jod- 

 quecksilber-, Jodwismut-, Jodkahumjodwasserstoffsäure, Pikrinsäure, SahcylsuUonsäure, 

 Pikrolonsäure, Trichloressigsäure, Asaprol, Aseptol»). Die Fällungen werden nach geraumer 

 Zeit denaturiert. Nicht komplexe Säuren, wie Orthophosphorsäure, Orthotellursäure, Bor- 

 säure, fällen nicht. Auch organische Farbbasen erzeugen Fällung 9) i"), die nach geraumer 

 Zeit denaturiert werden, so Malachit-, BriUantgrün, Neufuchsin, Auramin, Phenosafranin, 

 RosaniUnacetat, Violett, Ponceau, Palatinrot, Neucoccin, Nilblau, Vesuvin, Thioninblau, 

 Toluidinblau, Methylgrün, Methylviolett, Chrysoidin, Neutralrot, Neutralviolett u. a. Die 

 entstehenden Körper sind echte Salze der Proteine, die bei neutraler Reaktion durch Hydro- 

 lyse gespalten werden, daher nur bei stark saurer Reaktion unlöshch sind. 



Serumalbumin büdet mit Säuren und Basen (s. Farbbasen) der Alkalien und Erd- 

 alkalien Salze. Das Salzsäurebindungsvermögen beträgt für lg Albumin ■204mg HCl 



bzw. 1 — 0,2g 11). lg Serumalbumin wird durch 2,16 ccm t^KOH neutral gegen Phenol- 

 phthalein, durch 1,45 ccm y^ KOH gegen Lackmusi^). Nach Spiro und Pemseli^) be- 



trälgt f ür 1 g Albumin die Säurekapazität 112,3 — 114 mg HCl , die Basenkapazität 32,2 — 61,4 mg 

 NaOH . Konstante Werte lassen sich wegen der hydrohiiischen Dissoziation der entstehenden 

 Säure- bzw. Alkahsake nicht geben. Daraus berechnete Werte für das Äquivalentgewicht 

 sind ganz hypothetisch. Wasserlöshche • Hydrochlorate, Hydrobromate und Phosphorsätu^e- 

 Verbindungen (mit H3PO4) entstehen durch Dialyse einer Serumalbuminlösung gegen ver- 

 dünnte wässerige Lösung der genannten Säuren. Die Körper sind durch Alkohol fällbar. Das 

 spezifische Drehungsvermögen beträgt [«]^ = — 65,07 in Iproz. HCl, — 63,80 in Iproz. 

 BrH, — 62,2 in Iproz. H3PO4. Durch kurzes Erwärmen soll die spezifische Drehung auf 

 72,32 bzw. 69,13 bzw. 67,87 steigen"). 



Die Existenz echter Schwermetallsalze ist unbewiesen. Die Menge aufgenommenen 

 Schwermetalloxj'ds hängt von der relativen Konzentration der Lösung an Eiweiß und fällendem 

 Salz ab. Überschüsse der FäUungsmittel oder der Albumine vermögen zu lösen, Reinigung 

 der Fällung vermindert den Metallgehalt. Nach Galleottii^), der die Fällung von Serum- 



1) Zunz, Zeitschr. f. physioL Chemie AI, 219 [1899]. — Börner, Zeitschr. f. analyt. Chemie 

 54, 562 [1895]. 



2) Paal, Berichte d. Deutsch, ehem. Gesellschaft 85, 1202 [1892]; 21, 1827 [1894]. 



3) Paal, Berichte d. Deutsch, ehem. Gesellschaft 85, 1202 [1892]; 87, 1827 [1894]. — 

 Cohnheim, Zeitschr. f. Biol. 33, 489 [1896]. — Spiro u. Pemsel, Zeitschr. f. physiol. Chemie 

 ti, 231 [1898]. — Maximowitsch, zit. nach Chem. Centralbl. 1901 H, 1230. 



*) Salkowski, Centralbl. f. d. med. Wissensch. 1880. 



5) Spiro, Beiträge z. chem. Physiol. u. Pathol. 4, 300 [1903]. 



6) Bülow, Archiv f. d. ges. Physiol. 58, 207 [1894]. 

 ") Werigo, Archiv f. d. ges. Physiol. 48, 127 [1891]. 



8) Mylius, Berichte d. Deutsch, ehem. Gesellschaft 36 I, 775 [1903]. 

 ^) Mathews, Amer. Joum. of Phvsiol. 1878, 445. 

 1") Heidenhain, Archiv f. d. ges.' PhysioL 99, 115 [1902]. 



11) Erb, Zeitschr. f. Biol. 41, 309 [1901]. — v. Rhorer, Archiv f. d. ges. Physiol. 9%, 368 [1904]. 



12) Cohnheim u. Krieger, Zeitschr. f. Biol. 4«, 95 [1900]. 



13) Spiro u. Pemsel, Zeitschr. f. physiol. Chemie 86, 231 [1898]. 

 1*) Maximowitsch, zit. nach Chem. Centralbl. IMl II, 1230. 

 15) Galeotti, Zeitschr. f. physiol. Chemie 4», 492 [1904]. 



