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albumin durch CuSO* und AgNOa untersuchte, handelt es sich bei den Scbwermetallsalz- 

 fällungen um Gleichgewichtszustände zwischen den verschiedenen Phasen von Albumin und 

 Schwermetallsalz. Mit der Temperatur und relativen Konzentration wechselt der Metall- 

 gehalt des vermeinthchen Salzes. Die Fällung, die Galeotti als reversibel bezeichnet, ist 

 aber insofern doch irreversibel, als sie in Wasser oder Dialyse nicht ursprünghches Albumin 

 entstehen läßt (Pauli)i). [Vgl. die Auffassung von Paulis) über Fällungen von Eierweiß 

 mit CUSO4 , ZnS04 und AgNOa • ] Der Körper, der durch Schütteln einer Serumalbuminlösung 

 mit frisch bereitetem metaUischen Silber oder Silberoxyd entsteht 2) und hitzebeständig ist 

 (keine Koagulation der Lösung), ist kein Salz. Vielleicht entsteht nur eine Veränderung der 

 Albuminkpnstitution, vielleicht eine Substitution einer Aminogruppe. 



Molekulargewichtsbestimmungen des Albumins durch Berechnung oder direkte 

 Bestimmung führen zu rein hypothetischen Werten; die Zahlen sind daher übergangen 3). 



Die Einheitlichkeit des Serumalbumins scheint zweifelhaft. Es mag sich um eine Gruppe 

 ähnhcher bzw. verwandter Proteine handeln*). Die Identität des krystaUisierten und amor- 

 phen Produktes steht nicht fest. Versuche der Fraktionierung durch fraktionierte Aussalzung s) 

 oder fraktioniertes Auskoagulieren zwischen den Temperaturen von 70 — 73°, 76 — 78° und 

 82 — 85 °ö), haben keine einwandsfreien Resultate ergeben'). 



Umwandlung und Spaltungen: Durch Erwärmen der wässerigen Lösung mit ge- 

 ringen Mengen von Hydroxyden, Phosphaten oder Carbonaten der Alkalien auf 60 ° entsteht 

 neben Alkahalbuminat ein globulinähnUcher ( ? ) Körper^). Die Umwandlung (? ) erfolgt für 



1 — 3proz. Lösung mit der gleichen Menge wj Na2C03-Lösung bei 60° nach 1 Stunde, ohne 



Albuminatbildung. Verdünntere Lösimgen (unter 1% Albumin) bedürfen nur geringerer 

 AlkaHmenge. Der in Lösung befindHche und durch Dialyse abscheidbare Körper hat die 

 Eigenschaften und Zusammensetzung des Euglobuhns (s. d. ). Der durch Dialyse nicht abscheid- 

 bare Anteil geht durch weiteres Erwärmen mit AlkaH auf 60 ° auch in EuglobuHn über. Beide 

 Körper enthalten weniger S ^) als das ursprüngüche Albumin. Carbonate, Phosphate, Bi- 

 carbonate und Hydroxyde der Alkahen begünstigen, Neutralsalze, wie Ammonsalze, Nitrate 

 und Chloride hemmen die Umwandlung. 



Hitzekoaguliertes Serumalbumin verhält sich wie alle koag. Proteine, ist un- 

 lösHch in Wasser, löslich unter Spaltung in Alkahen und Säuren. Hervorzuheben ist die leichte 

 Löshchkeit in Salpetersäure. 



Aldehydaddition führt zur Bildung von Methylen-, Äthylen- usw. Eiweiß^"). 

 Entsteht durch Einwirkung im aUmähHchen Zusatz von wenigen Tropfen einer 40 proz. Lösung 

 der Aldehydlösung (Formaldehyd, Acetaldehyd, Propionaldehyd, Benzaldehyd, Isovaler- 

 aldehyd, Isobutylaldehyd, Oenanthaldehyd). Die Menge des aufgenommenen Aldehyds hängt 

 von seiner Natur xmd der Dauer seiner Einwirkung ab. Die Zahl der aufgenommenen ein- 

 fachsten Aldehydmoleküle beträgt 43 — 46,5 Mol. auf 100 Mol. N. 



Methylenserum albumin ist wasserlösMch, nicht hitzekoagulabel. Aus salzfreier 

 Lösung durch Alkohol und durch Neutralsalze nicht^ fällbar. Aus salzhaltiger Lösung nur 

 schwer von Alkohol gefällt. Alle Farbenreaktionen der Eiweißkörper sind vorhanden, mit 

 Ausnahme der Reaktion nach Ehrlich-Neubauer"). Nicht verdauhch durch Trypsin, 

 verdauUch dm-ch Pepsinsalzsäure. 



Äthyleneiweiß ist wassenmlösüch, löshch in Alkahen, Säuren. Erst durch Erwärmen 

 denaturiert. Für Trypsin nicht angreifbar. 



1) Pauli, Beiträge z. ehem. Physiol. u. Pathol. 6, 223 [1905]. 



2) Schaden van der Does, Zeitschr. f. physiol. Chemie 24, 351 [1897]; Chem. Centralbl. 

 1900 I, 524; 1901 I, 652. 



3) Schulz, Die Größe des Eiweißmoleküls. Jena 1903. — Kurajeff, Zeitschr. f. physiol. 

 Chemie 28, 462 [1899]. 



4) Mellanby, Joum. of Physiol. 36, 288 [1907]. 



5) Oppenheimer, Verhandl. d. physiol. Gesellschaft zu Berlin 28, 10 [1903]; Archiv f. Anat. 

 u. Physiol. 1903, 201. 



6) Halliburton, Joum. of Physiol. 5, 000 [1884]. 



') Hougardy, Centralbl. f. Physiol. 15, 665 [1901]; vergl. Arch. de Biol. 18, 229. 



8) Moll, Beiträge z. chem. Physiol. u. Pathol. 4, 563 [1904]. 



9) Moll, Beiträge z. chem. Physiol. u. Pathol. 1, 311 [1906]. 



10) Schwarz, Zeitschr. f. physiol. Chemie 31. 460 [1900]. 



11) Rohde, Zeitschr. f. physiol. Chemie 42, 518 [1904]. 



