Proteine der Tierwelt. 63 



Verbindungen mit Isobutylaldehyd und Isovaleraldehyd sind wasserunlöslich, 

 aber noch koagulabel in Alkalilösung. 



Halogensubstituiertes Serumalbumini). Jodserumalbumin entsteht durch 

 Einwirkung von Jod bei Zimmertemperatur unter gleichzeitiger XeutraUsierung des ent- 

 stehenden Jodwasserstoffs. Das Jod wirkt direkt ein oder wird als Jod in Jodkalium 

 oder Jodnatrium, jodsaures KaUum + H2SO4 zugeführt. Maximale Aufnahme von organisch 

 gebundenem Jod beträgt 12,3%. Das Jodprodukt ist unlöslich in Wasser und Säuren, un- 

 löshch in Alkohol und Äther, löshch in verdünnten Atzalkahen, AlkaUcarbonaten und Ammo- 

 niak. Reinigung durch Umfällung aus alkalischer Lösung. Von den Eiweißfarbenreaktionen 

 fehlen die Reaktion nach Millon, Hopkins-Adamkiewicz und Neubauer-Rohde^). 

 Der S-Gehalt ist unverändert, die Schwefelbleireaktion fehlt. Xebenreaktionen durch sekun- 

 däre Spaltung bei der Darstellung sind wahrscheinlich^ ), doch ist im Jodserumalbumin 

 der Faktor C : N 3) der gleiche wie im Serumalbumin (Gegensatz zu jodiertem Eieralbumin). 

 Das Jod ist durch Wassererhitzung unter Druck abspaltbar. Danach kehrt die Reaktion 

 nach Millon wieder. Das Jodserumalbumin wird sehr leicht durch Säuren zerlegt, mit Pepsin 

 und Tyrpsin entstehen jodierte Albumosen, jodierte Peptone und freies Jod*). Im Stoffwechsel ») 

 wird Jod langsam abgespalten und als Jodalkah ausgeschieden. Jodserumalbumin hat eine 

 blutdruckherabsetzende Wirkung bei der Katze ^). Bei thyreopriven Tieren hat es keine 

 physiologische Wirkung 5). 



Durch direkte Einwirkung von Brom entsteht bromiertes Serumalbumin^). Durch 

 längere Einwirkung entstehen bromreiche Produkte, z. T. in heißem Alkohol löshch, mit 

 12,15 — 12,94% Brom. Ein Teil des Br ist nur locker gebunden. Die Körper dürften Sub- 

 stanzgemische sein. 



Nitrierte und desamidierte Derivate des Serumalbumins (unter Verwendung von reinem 

 Albumin) sind nicht dargestellt. 



Verbindung mit Metaphosphorsäure»). Durch Fällen einer wässerigen Lösung 

 mit 10% glasiger Phosphorsäure und sofortige Verdünnung mit Wasser: wasserunlöshches 

 Produkt, löshch in verdünntem Alkah, auch beim Verreiben mit MgCOa und BaCOa . P-Gehalt 

 im Mittel 3,33%, 48,06% C, 6,85% H, 15, 14»^ X. Aus dem P-Gehalt, auf Hexametaphos- 

 phat berechnet, ergibt sich für das Produkt ein Molekulargewicht von 5590, für freies Serum- 

 albumin 5000. Aus dem S-Gehalt des Serumalbumins ergibt sich als niederster Wert des 

 Molekulai^wichtes 5088. Die Lösung des Körpers in MgCOa wird beim Kochen getrübt. 

 .>ie wird gefällt durch Schwermetallsalze: TeCüa, CUSO4, AgNOj, ZnSOi, NiSO*, Bleiacetat. 

 Die Fällungsgrenze für (NH4)2S04 Hegt weit imter jener des Serumalbumins. 



Einvirirkung von Säuren und Alkalien: Serumalbumin ist relativ (im Gegensatz zu Eier- 

 albumin) gegen Mineralsäuren resistent. Nur langsam entsteht Acidalbumin 9) (fäll- 

 bar durch Xeutraüsieren der sauren Lösung, Fällung selten quantitativ; Reinigung dxirch 

 Lösen in AlkaU oder Säuren und Neutralisieren der Löstmg oder durch Aussalzen mit Spuren 

 von Neutralsalzen). Die Umwandlung wird beschleunigt durch Steigerung der Säurekon- 

 zentration und Temperaturerhöhung. Bei großer Verdünnung unter lOproz. HCl ist iimer- 

 halb 1 Stunde durch Neutralisieren mit NH3 oder CaCOa unverändertes Serumalbuniin zu 

 gewinnen. 0,25 proz. HCl oder 2proz. CH3COOH bildet bei Zimmertemperatur kein Albuminat, 

 bei 40° erst nach 14 Tagen. 2 proz. HCl verwandelt bei gewöhnlicher Temperatur nur sehr 

 langsam; 14 — 15 proz. HCl bildet erst bei 40° nach vielen Stimden Albuminat »). Die An- 

 wesenheit von SchwermetaUsalzen beschleunigt die Umwandlung sehr. Mit Fortdauer der 

 Säurewirkung entstehen: Säurealbumosen, Peptone und Kyrine, bei gelindem Er- 

 wärmen in schnellerem Maße. Pepsin beschleunigt erhebhch die Acidalbuminbildung. In 

 Anwesenheit von Neutralsalzen \*-ird das gebildete Albuminat ausgefällt i"). Mit konz. Säuren 



1) Kurajeff, Zeitschr. f. physiol. Chemie 26, 462 [1899]; 31, 527 [1901] 



2) Rohde, Zeitschr. f. phvsiol. Chemie 42 518 [1904]. 



3) Schmidt, Zeitschr. f. physiol. Chemie 34, 55, 194 [1901]; 35, 386 [1902]; 36, 343 [1902]. 

 *) Oswald, Beiträge z. ehem. PhysioL u. Pathol. 3, 514 [1903]. 



5) Falta, Naturforschende Gesellschaft Basel [2] 1» [1903]. 

 ®) Isaak u. van der Velden, Natiunirissensch-med. Archiv 1, 105 [1908]. 

 ') Hopkins u. Pinkus, Berichte d. Deutsch, ehem. Gesellschaft 31 11, 1311 [1898]. — 

 Hopkins, Berichte d. Deutsch, ehem. Gesellschaft 30 11, 1860 [1897]. 



8) Fuld, Beiträge z. ehem. PhysioL u. Pathol. 2, 159 [1902]. 



9) Goldschmidt, Diss. Straßburg 1898. 



1") Umber, Zeitschr. f. physioL Chenüe 25, 258 [1898]. 



