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in der Kälte entsteht voluminöse, mehr oder weniger gelatinöse oder glasige Fällung. Das 

 Produkt der Fällung, dessen Konsistenz von der Säurekonzentration und Salzmenge bedingt 

 ist, ist im Säureüberschuß löslich. Theoretisches übar die physikalischen Zustandsänderungen 

 von Säureeiweiß (Koagulier barkeit durch Hitze, Alkohol, Viskosität und Einfluß von Säure- 

 überschuß bzw. Neutralsalzanwesenheit auf diese Faktoren) bei Pauli und Handowskyi). 

 Verdünnte Alkalien bilden sehr leicht Alkalialbuminate^). Bei der Umwandlung nimmt 

 die Zirkumpolarisation zu. Mit 2proz. NaOH ist bereits nach 2^/2 Stunden die gesamte Menge 

 Serumalbumin umgewandelt 2) unter Abspaltung von S und NH3 in Spuren. Mit verdünnten 

 Laugen erfolgt die Umwandlung langsamer. Koagulables Eiweiß ist nicht mehr vorhanden 



mit -^ NaOH bei 90° nach 16 Stunden, mit — NaOH bei 40° nach 48 Stunden, mit normaler 

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NaOH bei 15 — 40° bereits nach 4 Stunden. Mit höherem Alkahgehalt erfolgt keine schnellere 

 Abnahme der Albuminatmenge als bei — - NaOH 3). Mit der Fortdauer der Einwirkung ent- 

 stehen primäre und sekundäre Albumosen (A und B in Spuren) und Peptone. Erwärmen 

 würde die Albumosen- und Peptonmenge vermehren. 



Mit kaltem konz. Alkali entstehen gelatinöse, mehr oder wenig opake Fällungen (diese 

 Fällungen sind bei Serumalbumin weniger studiert; sie entsprechen den AlkaHalbuminaten 

 aus Eiereiweiß). Ob sie einheitlicher Natur sind, ist fragUch. Überschuß von AlkaU löst die- 

 selben, ein primärer AlkaUüberschuß verhindert die Gelatinierung der Albuminlösung. Wie 

 Alkalien können konz. Lösungen von organischen Basen, Chohn und Harnstoff wirken*). 



Erhitzen mit staricen Säuren und Aiicaiien spaltet über den Weg der Albumosen Pep- 

 tone, Kyrine, Polypeptide in krystallinische Spaltprodukte. Als solche sind aus 

 Pferdeserumalbumin identifiziert: GlykokoU 0%, Alanin 2,68%, Valin ?, Leucin 20,0%, 

 Isoleucin + Asparaginsäure 3,12%, Glutaminsäure 7,7%, Cystin 2,3% 5), Cystein + Serin 6) 

 0,6%, Prolin 1,04%, Phenylalanin 3,08%, Tyrosin 2,1% in Prozent der trocknen Substanz 

 nach Hydrolyse mit siedenden Säuren') (Ester verfahren), NH3 1,2% (s. bei N-Vert«ilung)8); 

 ferner wohl als sekundäres Produkt Äthylsulfid 9). Dreimal umkrystallisiertes Serumalbumin 

 soll Glucosamin und eine Kohlehydratsäure (? ) enthalten i"). Das Kohlehydrat entstammt 

 Verunreinigungen^). Durch geeignetes ümkrystallisieren sind Serumalbumine darzustellen, 

 die keine Reaktion nach Molisch geben 12). 



Durch Pepsinsalzsäure wird Serumalbumin relativ (zu SerumglobuUn) leicht i3) zerlegt. 

 Es entstehen Acidalbumin, Albumosen, Peptone, abiurete Produkte i*)!^); keine Amino- 

 säuren 1*) (in Analogie zu Verdauungsversuchen anderer Proteine mit einheitUchem Pepsinase- 

 ferment). Durch Grüblers Pepsin^ß), das zugleich autolytische Fermente enthält, entstehen 

 als Endprodukte nach 12 Monaten: Leucin, Leucinimid, Tyrosin, Phenylalanin, Asparagin- 

 säure, Glutaminsäure, Lysin, Tetramethylendiamin, Pentamethylendiamin, Oxyphenyläthyl- 

 amin. Cystin, ein Pyridin und Scartol abspaltender Körper. Dihexosamin und Kohlehydrat - 

 säuren und echte Peptone. Es wurde mangelhaft gereinigtes Blutserumeiweiß verwandt. 

 Die zeitliche Reihenfolge im Auftreten der Albumosen im Sinne Picks bestimmte Zunz^ö). 

 (Bei der heutigen Auffassung der Albumosen ohne Interesse). 



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