Proteine der Tierwelt. 67 



Darstellung einer globulinfreien Ovalbuminlösung zu physikalisch-chemi- 

 schen Versuchen von Fällbarkeit durch Salze aller Art durch wochenlanges Dialysieren einer 

 Eüerklarlösung gegen laufendes und destiUiertes Wasser i). 



Physikalische und chemische Eigenschaften des itrystallisierten Oralbumins: Krystalle, 

 in Garben zusammenliegend, isomorph mit denen des Serumalbumins. In der Mehrzahl sechs- 

 seitige Säulen. 0,1 — 0,15 mm lang, 0,003 — 0,021 mm dick. Positiv doppelbrechend, dem 

 hexagonalen System angehörig 2). Durch Alkohol und Osmiumsäure Dämpfe ohne Form- 

 veränderung fixierbar. Mit AniUnfarbstoffen und Eosin sich färbend 2). Bei Anwendung 

 von Essigsäure zur Krystallisation sind die Krystalle als Acetate aufzufassen. Bei Verwendung 



von -7. H0SO4 wird keine Schwefelsäure gebunden 3). 



Verbrennungswärme. 5735,2 kleine Calorien f ür 1 g Ovalbumin*). Goldzahl») 2 — 8 

 (für amorphes, ovomucoidhaltiges Produkt 0,03 — 0,06). Auch nach 6maUgem ümkrystalli- 

 sieren nicht frei von einer kolloidalen, vielleicht nicht eiweißartigen Verunreinigung. 



Spezifisches Drehun^yermögen [a]D = — 30,70 — ^29,4° «) 7), wenn nach Hopkins 



dargestellt. Behandeln mit Säure steigert den Wert. Durch 8 ccm — HCl auf 1 g Substanz 



[a]D = —29,17°— 29.56°. Durch Behandehi mit AlkaU ( 1,4 ccm ^ KOH auf 1 g Substanz) 



von —29,17° auf 28,45° herabgesetzt. Nach vorangehender Dialyse [ä]D = — 29,85° »). Diffe- 

 renzen vielleicht durch die Existenz mehrerer, in^Mischung vorhandener, aber spezifisch ver- 

 schiedener Ovalbumine zu erklären; für solche Einzelfraktionen sind Werte von [a]D = — ^25 — 42 ° 

 angegeben 9). 



Spezifische Leitfähigkeit in 2,3 proz. Lösung in Wasser bei wechselndem N-Gehalt des 

 in Lösung befindlichen Salzes 8): 



0,1 N 



3,48 X 0,3 130 X 10-^ 



5X 0,43 342X10"'' 



5,8 0,5 410 



6,38 X 0,55 448 >. 10"% bzw. 474 X 10-=* 



Im elektrischen Strom wandert das Albumin zur Kathode, verhält sich also wie eine 

 Base. Wenn trotzdem krystaUisiertes und dialysiertes Albumin sauer reagiert (gegen Lack- 

 mus 0,0028 normal, gemessen gegen 0,01 normales NaOH), so rührt dies von adsorbierter 

 Säure her»). Absorptionsband im Ultraviolett 'des Spektrums bei saurer Reaktion bei /. 2927 

 bis 2628 A, bei neutraler Lösung bei 2927—2628 A i"). 



Koagulationstemperatur: (Theoretisches bei Starke und Pauli)ii)i2)i3): in 2,5 — 5 proz, 

 Lösung bei Salzfreiheit : Trübimg bei 60 °, flockige Fällung bei 64 °. Salzanwesenheit (NaCl) erhöht 

 die Temperatur. Bei 10 proz. NaCl in 2,5 proz. Albuminlösimg flockige Fällung jbeiJ0°. Durch 

 Verdünnung kann die Koagulationstemperatur auf 80° erhöht werden. [Über die Bedeutung 

 der Neutralsalze und des Säuregehaltes auf die VeränderUchkeit der Koagulationstemperatur 

 s. Starke und Pauli.]i2)i3) Einige Fraktionen des Ovalbumins, die dargestellt wurden, zeigten 



1) Pauli, Beiträge z. ehem. Phvsiol. u. Pathol. T, 531 [1906]; 19, 53 [1907]; Biochem. 

 Zeitschr. 18, 340 [1909]. 



2) Wichmann, Zeitschr. f. physiol. Chemie 81, 575 [1899]. 



3) Mörner, Zeitschr. f. physiol. Chemie 34, 274 [1902]. 



*) Stohmann u. Langbein, Joum. f. prakt. Chemie [2] 44, 336 [1891]. 



5) Schulz u. Zsigmondy, Beiträge z. ehem. Physiol. u. PathoL 3, 137 [1902]. 



«) Hopkins u. Pinkus, Journ. of Physiol. 83, 130 [1898]; 85, 306 [1900]. 



') Osborne u. Campbell, Amer. Chem. Joum. 81, 477 [1899]; 88, 422 [1900]. 



8) Wilcock, Joum. of Physiol. 3T, 27 [1908]. 



9) Bondzynski u. Zoja, Zeitschr. f. physiol. Chemie 19, 1 [1894]. 



1") Dhere, Reeherches spectrographiques sur l'absorption des rayons ultra violets. Pri- 

 bourg 1909. 



^1) Pauli u. Handowski, Beiträge z. ehem. Physiol. u. Pathol. 11,1415 [1908]. 



12) Starke, Zeitschr. f. physiol. Chemie 8T, 19 [1897]. — Pauli, Archiv f. d. ges. PhvaioL 

 18, 315 [1899]. 



13) Pauli, Beiträge z. chem. Physiol. u. PathoL It, 53 [1907]. 



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