68 Proteine. 



Koagulationstemperatur von 56 — 64,5 °i). Die Elementarzusammensetzung dieser Einzel- 

 fraktionen betrug: 52,44— 52,07% C , 7,26— 6,95% H, 15,18— 15,11% N, 1,614— 1,7% S. 

 Die Differenzen der Koagulationstemperaturen und spezifischen Rotationseigensehaften 

 (s. oben) entscheiden die Frage der wirklichen Artverschiedenheit dieser Körpergruppen nicht. 



Diffusionskoeffizient für Ovalbumin bei 18° 0,059 2). Der Brechungskoeffizient 3)*) 

 verändert sich bei Gegenwart von Elektrolyten, wenn diese Fällungen herbeiführen. 



Physikalische und chemische Eigenschaften des Ovaibumins in Lösung: Ovalbumin ist 

 löslich in Wasser, verdünnten Neutralsalzlösungen, Alkalien, Alkalicarbonaten und verdünnten 

 Säuren. Die Lösung gibt die Farbenreaktion der Proteine: Biuret-, Millon-, Xanthoprotein-, 

 Hopkins- Adamkiewicz-, Liebermann-, Ehrlichsche Reaktion^). Reaktion nach 

 Molisch (mit a-Naphthol-Rotfärbung) sehr stark. Verdünnte Säuren fällen nicht; auch nicht 

 im Überschuß. Starke Mineralsäuren fällen. Die Grenzen der Fällung sind nicht genau 

 bestimmt. Für nicht dialysiertes Hühnereiweiß bei 18° etwa folgende untere Fällungs- 

 grenzen: HNO3 bei 2%, HCIO3 bei 3%, HBrOs bei 20%, HJO3 bei 20%, HBr und HCl 

 bei 8%, JH bei 3%, HFl und H2SO4 bei 20%, Selensäure bei 27%, Chromsäure bei 0,5%«). 

 Die Fälllung mit ausreichender Menge starker HCl ist im Säureüberschuß nur schwer 

 lösUch (Gegensatz zu Serumalbumin). 



Die Alkaloidreagenzien ( Wasserstoff platinchlorid, Wasserstoffquecksilberjodid, Wasser- 

 stoffwismutjodid , Ferrocyanwasserstoffsäure , Metaphosphorsäure , Molybdänsäure, Phos- 

 phormolybdänsäure, Phosphorwolframsäure, Gerbsäure, Jodjodwasserstoffsäure, Jodqueck- 

 silber-, Jodwismut-, Jodkadmium Jodwasserstoff säure) erzeugen alle Niederschläge nur bei 

 saurer Reaktion, im Überschuß des Fällungsmittels nicht löslich. Alkohol erzeugt Fällung 

 in salzhaltiger und salzfreier Lösung. Die Fällung wird bei Salzanwesenheit sofort denaturiert. 

 Durch Schütteln der wässerigen Lösung, mit und ohne Äther, entsteht Fällung von dena- 

 turiertem Ovalbumin. Chloroform macht eine Ovalbuminlösung opak ohne Denaturierung '). 



Neutralsalze fällen Ovalbumin aus wässeriger Lösung. Durch NaCl-Ganzsättigung 

 Fällung bei saurer Reaktion der Lösung. Fällungsgrenzen für gesättigte (NH4)2S04-Lösung 

 62 — 68 Volumprozent der Lösung »), bei saurer Reaktion hegt die Fällungsgrenze tiefer. 

 Bei genauer Prüfung der eiweißfällenden Eigenschaft der Neutralsalze ä) ergab sich, daß sich 

 die Fällungswirkung aus der Wirkung der konstituierenden Ionen zusammensetzt. Es be- 

 steht die Reihe der Anionen geordnet nach abnehmendem Fällungsvermögen: F1>S04>HP04 

 > atrat > Tartrat > Acetat > Chlorid > NO3 > CIO3 > Br > J> CNS . Bei den Kationen nach 

 wachsendem FäUungs vermögen: Mg < NH4 < K < Na < Li . Bei der Kombination fällender 

 Elektrolyte entspricht der Gesamteffekt der Summe der lonenwirkung. Die Fällungen mit 

 Neutralsalzen sind alle in Wasser wieder unverändert lösUch. Der Schwellenwert der Fällung 

 sinkt bei zunehmender Eiweißkonzentration. 



Mit Schwermetallsalzen entstehen irreversible Fällungen. Die Fällungen sind im Über- 

 schuß des FäUungsmittels löslich. Als Fällungsmittel kommen in Betracht: CUSO4, Blei- 

 acetat, Quecksilberchlorid, Zinksulfat, Zinkacetat, Silbernitrat usw. Über die physikaKsch- 

 chemischen Studien zur Aufklärung der Fällungen durch Neutralsalze und Metallsalze s. die 

 Handbücher der Chemie i"). 



Ovalbumin bildet Salze mit Alkalien und Erdall^alieu, desgleichen mit Säuren. 

 Dieselben sind wasserlöshch. Ovalbumin scheint eine schwache Base zu sein. Die Basizität, 

 gemessen durch Bestimmung der elektrischen Leitfähigkeit^i), ist stärker als die des Glyko- 

 koUs, 11 mal schwächer als Asparagin, 9 mal stärker als Harnstoff, 74,2 mal schwächer als 



1) Bondzynski u. Zoja, Zeitschr. f. physiol. Chemie 19, 1 [1894]. 



2) Pauli, Beiträge z. ehem. Physiol. u. Pathol. 10 53 [1907[. 



3) Herzog, Zeitschr. f. Chemie n. Industrie d. Kolloide Ä, 1 [1907]. 



*) Herlitzka, Biologica 1901 I, No. 42; Ref. bei Biochem. Centralbl. 1908, 240. 

 6) Rohde, Zeitschr. f. physiol. Chemie 44, 161 [1905]. — Steensma, Zeitschr. f. physiol. 

 Chemie 4T, 25 [1906]. 



6) Mylius, Chem. Berichte 36, 776 [1903]. 



7) Salkowski, Zeitschr. f. physiol. Chemie 31, 329 [1900]. 



8) Langstein, Beiträge z. chem. Physiol. u. Pathol. 1, 83 [1902]. 

 ») Pauli, Beiträge z. chem. Physiol. u. Pathol. 3, 225 [1903]. 



10) Pauli, Beiträge z. chem. Physiol. u. Pathol. 5, 27 [1903]. — Hoher, Beiträge z. chem. 

 Physiol. u. Pathol. 11, 35 [1907]. — Galleotti, Zeitschr. f. physiol. Chemie 40, 492 [1904]. — 

 Oppenheimer, Handbuch d. Biochemie 1, 226. Daselbst Literatur. 



11) V. Rhorer, Archiv f. d. ges. Physiol. 90, 368 [1902]. 



