Proteine der Tierwelt. 69 



Anilin, 500 mal stärker als die des Wassers^). Das Säure- bzw. Basenbindungsvermögen ist 

 nach verschiedenen Methoden gemesseni)^)»). (Sicherheit exakter Resultate besteht nicht.) 

 Maximales Säure bindungsvermögen für HCl: 234 mg HCl pro 1 g. [Fehlergrenzen der Be- 

 stimmung s. bei V. Rhorer.]*) Daraus berechnet sich ein Äquivalentgewicht von 152 [nach 

 V. Rhorer 981]*). Konstante Werte der Basen- und Säurebindungsfähigkeit sind nicht zu 

 erwarten wegen der weitgehenden hydrolytischen Dissoziation der Proteinsalze, so daß die 

 Bindungsfähigkeit mit der Konzentration und dem Überschuß der zugesetzten Säure oder 

 Base verändert wird und bis zu einem Grenzwert mit Säure oder Basenzusatz steigt s) 6). 

 Salzsaures Ovalbumin ist hydrol3i;isch dissoziiert, in 1/20 XormaUösung etwa zu 20%. Die 

 Dissoziation kann bei mangelndem Säureüberschuß oder bei stärkster Verdünnimg 88% 

 betragen'). Die Salze mit Basen und Säuren sind durch Xeutralsalze aussalz bar. Für Salze 

 mit Säuren hegt die FäUungsgrenze mit (XH4)2S04 und ZnS04 niedriger als für freies Albu- 

 min*). Wie bei allen Albuminen bilden sich Salze mit sauren und basischen Farbstoffen der 

 Anihngruppe durch direkte Fällung mit Farbstoffen. (Vgl. hierzu Heide nhain.)^) 



Verbindungen mit Säuren sollen entstehen durch Dialyse der Ovalbuminlösung gegen 

 ganz verdünnte Lösimgen (0,05 — 0,5%) von HCl, HBr, Phosphorsäure, Pyro- und Meta- 

 phosphorsäure bei Zimmertemperatur. Klare Lösungen (nru* bei Metaphosphorsäure Nieder- 

 schlag) mit einem veränderten optischen Drehungswinkel ^'*). Die EinheitUchkeit solcher 

 Körper ist fragUch. 



Verbindungen (Salze?) mit organischen Basen. Die Existenz solcher Körper wird 

 aus der Erscheinung gefolgert, daß organische Basen die Koagulationstemperatur wässeriger 

 Ovalbuminlösung herabdrücken oder sogar aufheben oder sogar bereits koaguhertes Ovalbumin 

 lösen. Man vermutet Sake mit Basen mit veränderten Eigenschaften. Chohn und Harn- 

 stoff, auch Piperidin, lösen koaguliertes Ovalbumin. Chohn imd Senföle hindern die Koagu- 

 lation. Herabsetzend -wirken Piperidin, PjTidin, Anilin, Orthotolmdin, Xylidin, Urethan, 

 Formamid (erst oberhalb 10°o Gehalt). Harnstoff fäUt bei hoher Konzentration gallertige 

 Massen, in NaOH und in Hamstofflösung löshch, durch verdünnte Säuren abgeschieden, 

 in konz. HCl oder Essigsäure löslich. Durch Dialyse erfolgt Abscheidung. Nach Entfernung 

 des Ur bleibt eine Lösung mit typischer Koagulationstemperatur (die Xatur dieser Körper 

 ist ^^elleicht derart zu verstehen, daß manche dieser organischen Substanzen an die XHg- 

 Gruppe der Aminosäuren addiert sind. Vielleicht gültig für Senföle (?)ii). 



Schwermetallsalze des Albumins sind wiederholt dargestellt. Durch Fällung des 

 Albumins mit Metalloxyden. Es sind Silbersalze mit 6,1—6,26% Ag 12), mit 2,17% Ag, 

 4,39. 39, 4,64% Ag, Kupfersalze mit 1,5— 5,19°^ Cu im Maximum^»)!*) (Harnack fand 

 1,35—2,64% Cu), mit 1,5% Cu is); femer Blei-, Zmk-, Eisen-, Pt- und Hg-Salze dargestellt. Alle 

 diese „Salze" (?) sind nicht als echte Salze aufzufassen, in denen Metall und Säure nach stöchio- 

 metrischen Gesetzen verbunden sind. Xach Galleo tti^*) sind diese Fällungen inhomogene 

 Gleichgewichte, die Xiederschläge lockere Verbindungen des Eiweißes mit den Schwermetall- 

 salzen in wechselnden ^lengenverhältnissen. Es ist der Metallgehalt in der Tat variabel, 



1) W. Erb. Zeitschr. f. Biol. 41, 309 [1901]. 



2) Cohnheim u. Krieger, Zeitschr. f. Biol. 4«, 95 [1900]. 



3) Spiro u. Pemsel, Zeitschr. f. physiol. Chemie 26, 233 [1898]. 

 ■*) V. Rhorer, Archiv f. d. ges. Physiol. 90, 368 [1902]. 



ö) Pauli, Beiträge z. ehem. Ehysiol. u. Pathol. 5, 27 [1903]. — Höber, Beiträge z. 

 ehem. Physiol. u. Pathol. II, 35 [1907]. — Galleotti, Zeitschr. f. physiol. Chemie 4«, 492 

 [1904]. — Oppenheiraer, Handbuch d. Biochem. 1, 226. Daselbst Literatur. 



6) Vgl. Theoretisches bei Höber, Physik. Chemie der Zelle. Leipzig 1906, S. 121. 



7) Sjöquist, Ska^d. Archiv f. Physiol. 5, 276 [1894]. 



8) Paul, Chem. Berichte 85, 1202 [1892]; 81, 1827 [1894]. — Spiro u. Pemsel, Zeitschr. 

 f. physiol. Chemie Ä6, 231 [1898]. 



9) Heidenhain, Archiv f. d. «res. Physiol. 90, 115 [1902]; 96, 440 [1903]; Zeitschr. f. wissen- 

 schaftl. Mikroskopie u. mikr. Technik 19, 431 [1902]. 



10) Panormoff, Joum. de la Soc. de Phvsiol. russe" 38, 249, 385 [1900]. 



11) Spiro, Zeitschr. f. physiol. Chemie 30^ 182 [1900]. 



12) Lieberkühn, Poggendorfs Annalen 86, 117, 298 [1852]. 



13) Loew, Über Eiweiß und Pepton. Archiv f. d. ges. Physiol. 31, 393 [1883]. 

 1*) Harnack, Zeitschr. f. physiol. Chemie 5, 198 [1881]. 



15) Galleotti, Zeitschr. f. physiol. Chemie 4«, 492 [1904]. Daselbst Literatur. — Schulz, 

 Die Größe des Eiweißmoleküls. Jena 1903. — Pauli, Beiträge z. chem. Physiol. u. Pathol. 5, 

 27 [1903]; 6, 233 [1905]. 



