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durch Reinigung und methodische Eingriffe bei der Darstellung nach Wunsch beeinflußbar. 

 Sie sind im Überschuß des fällenden Schwermetallsalzes oder des Albumins löslich. Be- 

 sprechung übergangen, weil meist Metalh^rbindungen des „rohen Hühnereiweiß", nicht 

 des gereinigten Ovalbuinins dargestellt sind. 



Derivate und Substitutionsprodukte: Aldehydovalbumin. Durch direkte Einwirkung 

 von Formaldehyd auf koaguhertes, trockenes oder in Wasser suspendiertes Ovalbumin. Nach 

 15 Tagen ist 1,257% Aldehyd aufgenommen i). GelbUchweiße Substanz, unlösUch in Wasser, 

 Säuren und kaltem Alkali. Von den Eiweißfarbenreaktionen fehlt sicher die Reaktion nach 

 Neubauer-Rohde (mit Paradimethylaminobenzaldehyd), angeblich Biuret- und Lieber- 

 mannsche Reaktion^). Molischsche Reaktion mit Thymol oder a-Naphthol vorhanden. 

 Durch Kochen mit Wasser wird der Aldehyd abgespalten, desgleichen durch Säuren 

 und Alkalien in der Wärme. In Lösung verbleiben albumosenähnhche Substanzen. Dabei 

 Wiederkehr der Biuretreaktion. Nach Einwirkung des Aldehyds bei hoher Temperatur ist 

 der Aldehyd mit Wasserdampf partiell abspaltbar. Es hinterbleibt ein dem Methylalbumin 

 ähnlicher, wasserunlöslicher Körper. Der aldehydhaltige Körper ist diazotierbar^). 



Aldehydverbindungen 2) 3) entstehen durch Einwirkung von Formaldehj'd auf ge- 

 löstes oder bereits koaguliertes Ovalbumin durch allmähhches Eintragen von Formaldehyd 

 (oder höheren Aldehyden) bis zur Aldehydsättigung. 400 g koaguliertes Ovalbumin nehmen 

 nach 15 Tagen 1,257% Aldehyd auf i). Bei Verwendung von Lösungen, aus der Lösung fäll- 

 bar durch Mineralsäuren und Essigsäure, löslich im Säurenüberschuß, fällbar durch Tannin 

 und Metallsalze. Der gefällte Körper ist löshch in heißem Wasser, das NaCl- oder MgSO^- 

 Salze enthält. Nicht hitzekoagulabel. Behält seine LösMchkeit nach Fällung mit Alkohol 

 bei. Die Eiweißfarbenreaktionen nach Hopkins und Millon, die Biuret- und Xanthopj'otein- 

 reaktion sind vorhanden. Das Aldehyd ist durch Wasserdampfdestillation quantitativ aus- 

 treibbar. Die Aldehydverbindung ist pepsinresistent. Anscheinend andere Körper entstehen 

 bei Aldehydanlagerung an koaguliertes Ovalbumin. 



Halogeneiweiße*) entstehen vermutlich nicht ohne gleichzeitige partielle Spaltung 

 des Eiweißmoleküls durch Einwirkung von Halogenen (Jod, Brom) auf wässerige Eiweiß- 

 lösung bei gewöhnhcher Temperatur oder bei 40° 5). Zur Neutralisation der gleichzeitig 

 gebildeten Halogenwasserstoffsäure wird MgCOs oder NaHCOa 6) zugesetzt. Reinigung 

 der Produkte durch Entfernen des überschüssigen Halogens mit Alkohol, Äther, L"mfällung 

 aus alkalischer Lösung mit Säuren oder durch Fällung aus alkoholischer Lösung"). Das 

 Jod kann auch während der Reaktion durch H2SO4 aus JK + JKO3 in Freiheit gesetzt 

 werden s). Die Halogenaufnahme erfolgt nicht ohne gleichzeitige Spaltung. Nebenprodukte 

 sind^): Jodoform, Ameisensäure, Essigsäure, Kohlensäure, NH3 -Gruppen. Maximaler 

 Jodgehalt: 8,95% J. Zusammensetzung: 47,92% C, 6,6% H, 14,27% N, 1,26% S, 8,93% J 

 im Mittel. C : N im jodierten Albumin gegenüber dem des Oralbumins stark verändert. 



Physikalische und chemische Eigenschaften: Amorph; in Wasser, Samen 

 und organischen Lösungsmitteln unlösüch, als Säure in AlkaHen und AlkaUcarbonaten löshch. 

 Jod ist organisch gebunden, abspaltbar durch heißen Wasserdampf unter Druck; zum Teil 

 frei, zum Teil in organischer Bindung durch proteolytische Fermente. Mit Pepsin und Trypsin 

 entstehen jodierte Albumosen. Heteroalbumose mit 10,27%, Protalbumose in 12,48% J^) 

 (Definition der Albumose im Sinne Picks). Jodalbumin gibt keine Reaktion nach Millon, 

 Hopkins und Neubauer-Rohde (mit Paradimethylaminobenzaldehyd) mehrj bleischwär- 

 zender Schwefel fehlt. Der Körper addiert keinen Aldehyd mehr. Er ist gegen Säurehydro- 

 lyse relativ resistent. Jodovalbumin wie seine jodierten Albumosen haben eine spezifische 

 physiologische Wirkung. Nach intravenöser Injektion (0,02 — 0,05 g) erfolgt bei der Katze 

 Blutdrucksenkung nach 50 — 60 Sekunden. Angriffspunkt der Wirkung ist zentral der Vagus, 



1) Treves u. Salomone, Biochem. Zeitschr. 1, 11 [1907]; 10, 245 [1908]. 



2) Schwarz, Zeitschr. f. physiol. Chemie 31, 460 [1900]. Ältere Literatur. 



3) Benedicenti, Archiv f. Physiol. u. Anat., physiol. Abt. 1891, 279. — Trillat, Compt. 

 reiid. de l'Acad. des Sc. 114, 1278 [1892]. 



4) Hofmeister, Zeitschr. f. physiol. Chemie 84, 158 [1897]. 



5) Kurajeff, Zeitschr. f. physiol. Chemie 86, 462 [1899]. 



6) Blum u. Vaubel, Joum. f. prakt. Chemie N. F. 56, 398 [1897]; 5T, 365 [1898]. — Blum, 

 Zeitschr. f. physiol. Chemie »8, 288 [1893]. 



7) Hopkins, Berichte d. Deutsch, ehem. Gesellschaft 30, 1860 [1897]. 



8) Schmidt, Zeitschr. f. physiol. Chemie 34, 55, 194 [1901]; 35, 386 [1902]; 36, 343 [1902]. 



9) Oswald, Beiträge z. ehem. Physiol. u. Pathol. 3, 397 [1904]. 



