Proteine der Tierwelt. 71 



da die Wirkung nach Vagusdurchschneidung ausbleibt i). Fortgesetzte Fütterung mit Jod- 

 albumosen soll die Pulsfrequenz herabsetzen 2). Im Organismus wird das Jod allmählich 

 abgespalten (ob im Darm oder in Gteweben, ist nicht sicher) und als Jodalkali ausgeschieden. 

 Intravenöse Injektion von Jodalbumin 3) an Kaninchen führt zur Bildung von Präcipitinin. 

 Die Immunsera zeigen keine artspezifische Präcipitation für Hühnereiweiß, reagieren aber mit 

 jodierten Proteinen ohne Unterschied der Proteinabstammung. 



Andere Halogenderivate sind dargestellt: ein Produkt mit 1,93—2% Chlor, 3,84—4,5% 

 Brom*)ö) und 1,2% Fluor^). Der Bromgehalt kann gesteigert werden auf 12,6 — 16,43% 

 Br "). Doch ist das Brom zum größeren Teile leicht abspaltbar. 



Desamidoalbuinin.8) Durch Einwirkung von Natriumnitrit und Essigsäure 

 t)ei Zimmertemperatur oder am Wasserbad unter Abspaltiing von N und CO2 , wahrscheinlich 

 mit partieller Albuminspaltung; strohgelber, amorpher Körper, unlösUch in Wasser, ver- 

 dünnten Säuren und Alkahcarbonaten, unlöshch in organischen Solvenzien, lösUch in NaOH. 

 Biuretreaktion vorhanden (resp. zweifelhaft). Reaktion nach Millon fehlt. Reaktion von 

 Mo lisch und bleischwärzender Schwefel vorhanden. Das K^humsalz ist ein braunes Pulver. 

 Beim Erwärmen mit HXO3 erfolgt ein Umschlag der braunen Farbe in sattes Gelb. Zusammen- 

 setzung»): 51,14% C, 6,94% H, 14,88% X, 2,25% S, 2,38% P, 23,61% O. Unter den 

 Hexonbasen der Hydrolyse mit Säure wird Arginin und Lysin vermißt. Histidin zu 0,8% 

 vorhanden. Vom Gesamt-N sind 8,98 — 10,82<'/o als NHgfN) vorhanden, abspaltbar durch 

 12stündiges Kochen mit 25 ccm HCl auf 1,2 — 1,5 g Substanz und durch MgO freigemacht und 

 abdestiUiert. Desamidoalbumin wird von Pepsinsalzsäure gelöst und zerlegt. 



Nach Salomone und Trevesi") entstehen dxrrch salpetrige Säure Diazoalbumine^): 

 diu-ch Einwirkung von NaN02 (200 ccm lOproz. Lösung + HCl auf 50 g Albumin) bei 0° 

 Abscheidung eines kömigen, schwach strohgelben Körpers; wird allmählich an Liift und Licht 

 rot. Im Filtrat außerdem keine Proteinsubstanz. L'nlöshch, aber quellend in Wasser, des- 

 gleichen und stärker quellend in kaltem Alkah, unlösUch in kaltem und heißem Alkohol, lös- 

 Uch unter Zersetzung in heißem Wasser; rascher lösUch in warmem AlkaU zu tiefbrauner 

 Flüssigkeit. Flockig, weiß, durch Essigsäiu-e und Mineralsäuren daraus abgeschieden. Das 

 Präzipitat in AlkaU lösUch. Biuretreaktion vorhanden; wird langsam durch Zinkpulver redu- 

 ziert. Bildet rote Farbstoffe unter Kuppelung mit Naphtholen und Phenolen. Lieber man n- 

 Wuratersche Reaktion vorhanden: mit H2SO4 und Phenol grünblaue Färbung, die nach 

 Zusatz von Wasser und AlkaUen in Rot umschlägt . Reaktion nach Millon fehlt, nach Hopkins 

 zweifelhaft. Mit H2SO4 + Thymol desgleichen Grünfärbxmg, die nach H2O und AlkaUzusatz 

 in Rot umschlägt (rücht nitrosiertes Albumin mit H2SO4 + Thvinol rotviolett). Mit alkohol. 

 Paraphenylendiaminlösung + NaOH stabile, rötUchgelbe Farbe, dabei allmähUche Lösung 

 des Körpers. Durch siedendes Wasser erfolgt Spaltimg. Die Flüssigkeit zeigt keine Färbung 

 diu-ch Naphtholkuppelung. 



Diazoschwefelreiches Albumin.ii) Entsteht durch Behandlung von schwefel- 

 reichem Albumin (s. imten) mit HNO2 ^ essigsaurer Lösung. S-Gehalt 6,384%. S-Gehalt 

 von schwefelreichem Albumin 6,426%. UndeutUche Biuretreaktion, deutUche Liebermann- 

 Wurstersche Reaktion. DeutUche Farbenreaktionen mit Phenol undThjTnol +H2SO4. Mit 

 Paraphenylendiamin in Alkohol gelbUche Färbung. Das gefärbte Produkt allmählich gelöst. 

 Durch Wasserkontakt unter N- Abspaltung zersetzt. Rückstand zeigt die genannten Farben- 

 reaktionen mcht mehr. LösUch in XaOH. Fällbar durch Säuren. Biuretreaktion in dem 

 Rückstand vorhanden. 



Diazoformaldehydalbumin.^1) Durch Behandlung von Formaldehydalbumin (s. oben) 

 mit Natriumnitrit + HCl bei 0°. Körper von rotgelber Farbe; in AlkaUen lösüch, aber sehr 



1) Isaak u. Vandewelde, Med.-naturwissensch. Archiv 1, 105 [1908]. 



2) Hellin, Archiv f. experim. Pathol. u. Pharmakol. 40, 121 [1898]. 



3) Freund, Biochem. Zeitschr. 8t, 503 [1909]. — Obermayer u. Pick, Wiener klin. 

 Wochenschr. 1903/04 u. 1906. 



*) Blum u. Vaubel, Journ. f. prakt. Chemie X. F. 56, 398 [1897]; 5T, 365 [1898]. — 

 Blum, Zeitschr. f. physiol. Chemie 88, 288 [1893]. 



5) Hopkins, Berichte d. Deutsch, ehem. Gesellschaft 3«, 1860 [1897]. 

 ») Gans. Patentschrift; Chem. Centralbl. IMl I, 148. 



') Hopkins u. Pinkus, Berichte d. Deutsch, chem. Gesellschaft 31, 1311 [1898]. 

 8) Levites, Zeitschr. f. physiol. Chemie 43, 202 [1904]. 

 ») Skraup u. Kaas, Annalen d. Chemie 331, 381 [1907]. 

 1») Treves u. Salomone, Biochem. Zeitschr. 7, II [1907]; !•, 245 [1908]. 

 *i) Treves u. Pelliza, Accad. reale deUe scienze di Torino 39 [1904]. 



