72 Proteine. 



leicht zersetzt, durch Säuren fällbar, in siedendem Wasser, Säuren oder Alkalien zersetzt. 

 Alle Farbenreaktionen des Diazoalbumins (s. oben) vorhanden. Mit Phenol + H2SO4 rot- 

 gelb, mit Naphthol + H2SO4 violettrot, mit Paraphenylendiamin hellrot. Durch Wasser- 

 dampf aller Aldehyd abspaltbar. Nach Spaltung durch heißes Wasser oder Säuren Wieder- 

 kehr der Biuretreaktion und Verlust der Farbenreaktion mit Phenolen und Naphtholen. 



Schwefelreiches Albumin. Durch Behandeln von 25 g festem, nicht koaguliertem 

 Eiereiweiß auf dem Wasserbad mit 25 — 30 g CSo im Destillierkolben bei 50°. Die Menge 

 Schwefel, die hierbei an dem Albumin haften bleibt (wahrscheinlich mechanisch anhaftet), 

 wächst mit der Zeitdauer der Reaktion. Kann sich nach 14 Stunden von 1,48% Totalschwefel 

 des Albumins auf 6,426% steigern. Davon 5,238% labiler Schwefel. LabilerSchwefel in Prozenten 

 des Gesamt-S kann von 25,337% auf 81,511% steigen. Schwach gelb gefärbter Körper (nach 

 Entfernen des CS2 durch Destillation), unlöshch in Wasser, Alkohol, Äther. Quillt in 2<'/oo HCl , 

 löshch in warmem HCl. Dabei bräunlichgelbe Färbung und keine Abspaltung von Phenyl- 

 senföl. Xanthoproteinreaktion deutlich, kaum erkennbar die Adamkiewicz-Hopkinssche 

 und die Liebermann-Wurstersche Reaktion. Biuretreaktion vorhanden. Von stark wirk- 

 samer Pepsinsalzsäure langsam verdaut. In der Flüssigkeit sind Proto- und Heteroalbumosen, 

 die mit MgS04 aus salpetersaurer Lösung in gelber Farbe fällbar sind, vorhanden. Mit Pan- 

 kreassaft entsteht unreine, grünhche Mischung. Filtrat davon klar und grün, Rückstand 

 farblos. Daraus durch Essigsäure bei Wasserbadtemperatur flockige Fällung, getrocknet von 

 grüner Farbe. Im Filtrat Leucin und TjTosin vorhanden. 



Schwefelreiches Diazoalbumin. Durch Behandeln von Diazoalbumin (s. oben) mit 

 CSg. Röthchgelber Körper. S-Gehalt von 1,327% auf 5,848% gestiegen. Davon 4,375% 

 labiler Schwefel. 



Schwefelreiches Formaldehydalbumin. Desgleichen durch 12 stündige Behandlung 

 von Formaldehydalbumin mit CS2. Darin etwas weniger Formaldehyd als im Form- 

 aldehydalbumin selbst. 0,9723% statt 1,254% Formaldehyd. Totalschwefel von l.sn^o 

 auf 4,379%, labiler Schwefel von 0,384 auf 3,650% gestiegen. Biuretreaktion, Reaktion nach 

 Liebermann-Wurster fehlen. Mit Millons Reagens gelbe Färbung. Besitzt im übrigen 

 die Eigenschaften von Formaldehydalbumin und dem schwefelreichen Albumin. Läßt sich 

 diu*ch Behandeln mit HNO2 bei 0° wie Albumin selbst diazotieren. Körper zeigt die Farben 

 und Kuppelungsreaktionen der diazotierten Albumine, hat den S-Gehalt der schwefelreichen 

 Körper und den gleichen Aldehydgehalt des Formaldehydeiweißes (quantitativ abspaltbar) 

 bewahrt. 



Nitrierte Albumine, i) Durch Em Wirkung von rauchender Salpetersäure oder rauchender 

 Salpetersäure + Schwefelsäure. Die entstehenden Körper, die bisher nur aus Gesamt-Eier- 

 eiweiß, nicht aus isohertem Ovalbumin dargestellt sind, dürften gleichzeitig partiell oxydiert, 

 nitriert und gespalten sein. So eine Hexanitroalbuminsulfosäure durch konz. HNO3 

 + H2SO4 und eine Hexalbuminsulfosäure durch Behandeln der ersteren mit Schwefel- 

 ammonium. Ferner ein Trinitroalbumin durch Nitrieren in der Kälte mit HNO3, Oxynitro- 

 albumin bei lange dauerndem Nitrieren. Die Formeln, die für diese „Gemische" mit- 

 geteilt sind, erübrigen sich heute. 



Verbindungen (?) mit Metaphosphorsäure.^) Fällungen, die durch Zusatz von 10% 

 glasiger Metaphosphorsäure zu der Ovalbuminlösung entstehen. P-Gehalt derselben wechselnd, 

 im Minimum 1,57 — 1,972%, im Maximum 2,35 — 2,505 — 3,2%. Zusammensetzung eines Prä- 

 parates maximaler Fällung: 50,09% C, 6,65% H, 17,58% N, 3,2% P. Die Körper sind un- 

 löshch in Wasser, löshch in verdünnten Alkahen und als ErdaUcahsalze nach Verreiben mit 

 ErdalkaUcarbonaten. Fällbar durch einen Säureüberschuß, in reichUcher Säure löshch zu 

 opalescenter Lösung. Beim Kochen dieser Lösung mit MgCOa entsteht im abgekühlten Filtrat 

 eine FäUung. FäUbar durch MetaUsalze (FeCla, CUSO4, AgNOg, NSO4, CuSOi), durch Neu- 

 tralsalze desgleichen, bereits unterhalb der Sättigungsgrenze für Ovalbumin. Die Existenz 

 einer chemischen Verbindung unwahrscheinlich. Vermuthch liegt der FäUung eine Zustands- 

 änderung zugrunde, die mit der kolloidalen Eigenschaft der Metaphosphorsäure in Beziehung 

 steht»). 



Phosphorsäureester ( ? ) des Ovalbumins*) entsteht durch Einwirkung von Phosphor- 

 oxychlorid auf eine alkahsche in NaOH oder Na3P04 gelöste Ovalbuminlösung. Der ent- 



1) Low, Joum. f. prakt. Chemie [2] 3, 180 [1871]; 4. 433 [1872]. 



2) Fuld, Beiträge z. ehem. Physiol. u. Pathol. %, 155 [1902]. 



3) Biltz, Berichte d. Deutsch, ehem. Gesellschaft 31, 1115 [1904]. 



4) Bechhold, Zeitschr. f. physiol. Chemie 34, 122 [1901]. 



