Proteine der Tierwelt. 73 



stehende, durch verdünnte Säuren fällbare Körper enthält 1,17 — 1,37%P, der Schwefel ist 

 zum größten Teil in oxydierter Form vorhanden. Der Körper ist diu-ch Fermente verdaulich, 

 nicht hitzekoagulabel, fällbar durch Alkohol. 



Verbindungen mit Phosphorsäure, i) Durch Dialyse von Ovalbuminlösungen gegen 

 0,05 — 0,2 — 0,5% H3PO4. Die Lösungen bleiben klar. Durch Fällung nach Ganzsättigung 

 mit NaCl oder (NH4)2S04 oder durch Neutraüsation mittels Alkah entstehen Niederschläge, 

 desgleichen durch Alkoholäther. Der P-Gehalt derselben wechselt zwischen 0,94 — 2,15^o- 

 Die Einheitlichkeit dieser Körper sehr fragUch. 



Verbindung (? ) mit Protaminen.^) Durch Fällung einer ammoniakaUschen Eier- 

 albuminlösung mit einer stark ammoniakaUschen Clupeinsulfatlösung. Als Fällungs- 

 produkt fast farbloses öl, lösUch im Überschuß von Albumin oder verdünntem HCl, fällbar 

 durch NH3. Erhärtet unter Alkoholäther. Mit 1 Gewichtsteil Clupein sind 4,1 Gewichtsteile 

 Albumin zusammengetreten. Von 100 T. Gesamt -X sind 29,31 T. N im Protamin enthalten. 

 Das Clupein kann durch Spaltung des Körpers mit Pepsinsalzsäure nach geraumer Zeit (9 Tage) 

 wiedergewonnen werden. 



Verbindung mit Phenolen. Trocknes Ovalbumin löst sich beim Erwärmen in einem 

 reichliehen Überschuß von Phenol auf 3). In gleicher Weise wirken konz. Lösungen von 

 Resorcin, Brenzcatechin und Phenol lösend oder quellend auf feste Proteine 3). Aus der 

 Phenollösung läßt sich durch Alkohol ein triphenyUertes ( ? ) Albumin fällen*). Löshch in 

 verdünnter Lauge, fällbar durch Säuren. Nach Hydrolyse angebUch kein Phenol abgespalten. 

 Aus Ovalbuminlösungen fällt Brenzcatechin bei 2%, Resorcin bei 3% und Pyrogallol bei 

 45'^o . Aus der Resorcinlösung mit Äthylalkohol Fällung, die in verdünnter Lauge löshch ist. 

 Der Körper gibt alle Eiweißreaktionen und spaltet beim Kochen mit Wasser Resorcin ab. 

 Die Entstehung solcher Körper bedingt das Herabdrücken der Koagulationstemperatur, 

 bzw . das Ausbleiben der Koagulation in Lösungen von Ovalbumin + Phenolen. 



Spaltungen und Wirkung des Ovalbumins: Ovalbumin enthält labilen Wasserstoff^). 

 Durch seine Anwesenheit bilden Eierklar wie Ovalbuminkrj'stalle in koag. Form beim Schütteln 

 mit gepulvertem, fein verteiltem Schwefel Schwefelwasserstoff. 100 ccm Eierklar bUden 

 1,36 — 2,35 mg HoS. Die Wirkung wird durch die Anwesenheit von 1/5 Vol. 95proz. Alkohols, 

 durch Kochen oder durch alkalische bzw. schwachsaure Reaktion nicht aufgehoben, durch 

 Neutralsalze, NaCl, KCl, MgSO*, NH4a, NH4NO3 bei Sättigung beeinträchtigt, durch stark 

 >aure Reaktion und oxydierende Mittel aufgehoben. Auch Sättigung mit Ammonsulfat und 

 -Phosphat heben die Reduktion auf. Ovalbumin im Eierklar zeigt diese reduzierenden Eigen- 

 schaften auch durch Bildung von arseniger Säure aus Arsensäure ^), Nitrit aus Nitraten (sehr 

 langsam), Jodiden aus Jodaten (sehr schnell), HgS aiis Natriumthiosulfat (bei 10% Gehalt). 

 Nicht reduziert werden Selen, Phosphor, Methylenblau, Indigschwefekäure'). 



Verhalten zu Silberoxyd*). Lösungen von Ovalbumin werden hitzestabil durch 

 Schütteln mit frischbereitetem metallischen Silber oderSilberoxyd. Ob hier Verbindungen 

 nach Art der aldehydsubstituierten Proteine vorhegen, ist unsicher. 



Veränderungen und Spaltungen: Durch tagelange Behandlung mit Schwefel in der Kälte 

 soU Eieralbumin in einen dem Serumalbumin identischen Körper übergehen^). 



Durch Erwärmen einer verdünnten Lösung auf 56° und Dialyse bei 75 — 85° erfolgt 

 Abspaltung von Schwefel. Es hinterbleibt ein Produkt in getrübter Lösung, das vollkommen 

 die Eigenschaften eines Globulins zeigt i"). (Ahnhches von Moll berichtet für Senunalbumin.) 



Einwirkung von Alkalien und Säuren in geringer Konzentration führt zu Alkali- und 

 Acidalbuniinaten. 



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2) Hunter, Zeitschr. f. physiol. Chemie 55, 526 [1903]. 



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■*) O. Low, Shimada BuU. CoU. of Agriculture Tokio 8, Xo. 7, zit. nach Fränkel, Deskriptive 

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