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Acidalbuminat entsteht sehr leicht i) (Resistenz des Ovalbumins gegen Säuren ist ge- 

 ring, im Gegensatz zu jener der Serumalbumine), i/g Normal-HCl bildet in 1 Stunde eine be- 

 trächtliche Menge Acidalbumin, bei 0,2 — 0,3% HCl sind nach 1 Stunde neben Acidalbuminen 

 auch Albumosen nachweisbar. Die Temperatur beschleunigt die Albuminatbildimg, bei stei- 

 gendem HCl-Gehalt entstehen Niederschläge von Acidalbuminat, die gegen weitere Säure- 

 spaltung relativ resistent sind. Koaguliertes Ovalbumin wird erst in der Wärme zu Acidalbumin. 



Physikalische und chemische Eigenschaften der Aibuminate: Fällbar aus ihrer sauren 

 Lösung durch Neutralisieren, löslich in Säuren und Alkalien, auch Alkalicarbonaten. Au.s 

 der alkalischen Lösung durch Abstumpfen der Reaktion schon bei alkalischer Reaktion der 

 Lösung fällbar. Unlöslich in Neutralsalzen, daher aus ihrer sauren Lösung durch Spuren von 

 Neutralsalzen fällbar. 



Bei Fortdauer der Säurewirkung entstehen Albumosen und Peptone. Über die End- 

 produkte siehe unten ^). 



Bei 100° getrocknetes Ovalbumin ist gegen verdünnte Säuren resistent^). 1% H2SO4 

 hat nach Monaten kristallisiertes, bei 100° getrocknetes Ovalbumin kaum gelöst. Vom Gesamt-N 

 von 3 g Oralbumin wurden nur 77,7 mg N gelöst. Starke Säuren,' Avie HNO3, lösen koaguliertes 

 Ovalbumin nur sehr langsam. (Gegensatz zu Serumalbumin. ) Die Acidalbuminbüdung wird 

 durch Pepsin beschleunigt 3). Durch Alkalien in geringer Konzentration entstehen sehr 

 leicht Alkalialbuminate*). Die Umwandlung erfolgt bei sehr verdünnten Lösungen von 

 4 bis 1/16 Normal-NaOH . Mit i/^e Normal-NaHO ist unverändertes Ovalbumin nach 16 Stim- 

 den bei 90° verschwunden, bei 40 — 50° nach 4 Stunden nur spärhch vorhanden. Die Albuminat- 

 bildimg erfolgt sofort beim Erwärmen mit verdünnten Alkalien zur Koagulationstemperatur. 

 Koaguliertes Ovalbumin ist resistenter, wird erst um 70° verwandelt. 



Physilcaiische und chemische Eigenschaften der Ailcaliaibuminate:^) Löslich in Wasser, 

 in Alkohol wenig lösUch, leicht lösUch in verdünnten Säuren und Alkalien und durch Neutrali- 

 sation fällbar. Bei Fällung aus alkaüscher Lösung durch Säure erfolgt die Abscheidung erst 

 bei saurer Reaktion (Säurenatur der Aibuminate). Fällbar durch Spuren von Neutralsalzeu 

 aus saurer Lösung. Salze sind durch Verreiben der wässerigen Lösung mit Erdalkalicarbonaten 

 darstellbar. Die Salze sind leicht löslich in Wasser. Gehalt an leicht abspaltbarem S gegen 

 das Ovalbumin verändert, [ajn = — 47,0°. 



Stärkere Alkalikonzentration (über 2% NaOH) spaltet Alkalialbumine in der Kälte. 

 Die Produkte der Hydrolyse (Albumosen und Peptone) sind nicht genau bekannt. Die Existenz 

 bestimmter Alkalialbumosen, von den Pepsin- oder Trypsinalbumosen verschieden, ist wahr- 

 scheinlich*). (Bisher isoliertes Produkt von fragUcher Einheit). Endprodukte der Alkali- 

 wirkung s. unten. 



Starke Säuren und Alkalien erzeugen in konz. Ovalbuminlösung gelatinöse Fällung 5) 

 (der Name Alkali und Acidalbuminat gilt ursprüngUch diesen Fällungen). Die Fällungen er- 

 scheinen mehr oder wenig durchsichtig oder opak. Diese Erscheinung ist ausschüeßlich durch 

 die Säure bzw. Alkahkonzentration und den Neutralsalzgehalt bedingt ß)')^). Zur Bildung 

 der Gallerte bedarf es mehr Säure als Alkali. In salzfreien Lösungen (durch Dialyse) erfolgt 

 keine Fällung oder Gelatinierung 9)i°). Je geringer die Salzmenge, um so durchsichtiger, aber 

 auch um so lockerer ist die Fällung und umgekehrt. Hitze beschleunigt und vermehrt die 

 Fällung. Acidalbuminat bedarf zur Gelatinierung weniger Salz als Alkalialbuminat. Ein 

 typisches Beispiel der Alkahalbuminatbildung bietet das hartgesottene Ei, da Eiereiweiß 

 eine alkalische Ovalbuminlösung darstellt. Eiereiweiß vom Huhn und solches von Nest- 

 flüchtern erstarrt entsprechend seiner AlkaUarmut opak, Eiweiß von Nesthockern erstarrt 

 in glasiger, durchsichtiger Form") (sog. Tataeiweiß). Ersteres erstarrt in glasiger Form wie 



1) Goldschmidt, Säuren und Eiweiß. Diss. Straßburg 1898. 



2) Langstein, Beiträge z. ehem. Physiol. u. Pathol. I, 507 [190-2] u. 2, 229 [1902]; 

 Zeitschr. f. physiol. Chetaie 31, 208 [1900]. 



3) Umher, Zeitschr. f. physiol. Chemie 25, 258 [1898]. 

 *) Maas, Zeitschr. f. physiol. Chemie 30, 61 [1900]. 



5) Lieberkühn, Archiv f. Anat. u. Physiol. 1884, 285, 323. 



6) Johnson, Journ. Chem. Soc. N. S. 12, 734. 



7) Rollet, Sitzungsber. d. Wiener Akad., math.-naturw. Kl, Abt. III 84, 332 [1881]. 



8) Zoth, Sitzungsber. d. Wiener Akad., math.-naturw. KL, Abt. m 100, 140 [1891]. 



9) Kieseritzky, Inaug.-Diss. Dorpat 1882. 

 1") Rosenberg, Inaug.-Diss. Dorpat 1883. 



") Tarchanoff, Archiv f. d. ges. Physiol. 33, 303 [1884]; 34, 476, 489 [1886]. 



