Proteine der Tierwelt. 77 



Produkte*). Spaltungen in Kombination mit Fleisch als Nährsubstrat bei Rettger^). 

 Produkte dieser Fäulnis sind: Indol, Skatol, Phenole, aromatische Oxysäuren und Skatol- 

 carbonsäure, Tyrosin, Leucin, Albumosen, Peptone und Tryptophan, MetiiyUnercaptan und 

 H2S. Die Spaltung erfolgt nur durch obUgate Anaerobier. 



Spaltung durch Fermente. Die Spaltung durch Pepsinsalzsänre erfolgt .schnell'). 

 Es entsteht ein Acidalbuminat, das sich bei Verwendung von ammonsalzhaltigem Ovalbumin 

 in kleisterartiger Form abscheidet. Gibt starke Furfurrolreaktion. Relativ schwer im weiteren 

 von Pepsinsalzsäure angegriffen. Bei Salzfreiheit wird das Albuminat nicht gefällt. In der 

 Verdauungslösung entstehen primäre und sekundäre Albumosen und Peptone. Die Hetero- 

 albumose fehlt in der Lösung, wenn das Acidalbuminat durch Filtration vorher beseitigt ist. 

 Die zeithche Reihenfolge im Auftreten der Albumosen ist von Zunz*) studiert. Mit Rück- 

 sicht darauf, daß die Albumosen und ihre Einzelfraktionen nach Pick nicht als chemische 

 Individuen zu betrachten sind, sind die Angaben hier überflüssig. Auch NH3 wird abge- 

 spalten. Aus der Gfesamtheit der Verdauungsalbumosen (Verdauungszeit 72 Stunden bei 

 37°), und zwar aus der von koagulablem Protein und Neutralisationspräcipitat befreiten und 

 eingeengten Lösung, fällt M^ensaft, Labferment (auch Papayotin) ein Plast ein 5). Un- 

 aufgeklärtes Produkt (Gemenge?), das alle Eiweißfarbenreaktionen gibt. Zusammensetzung: 

 55,65% C, 7,53% H, 15,39% N, 1,18% Asche. N- Verteilung in Prozent des Substanz- 

 gewichtes. Amid-N 0,77 — 0,82%, Polyaminosäuren-X 2,82°o, Monoaminosäuren-X 11,16 

 bis 11,35?^. Angebhch ein Produkt einer Synthese. Xeben Albumosen und Peptonen ent- 

 stehen abiurete Produkte. Als Endprodukte nach 1 jähriger Verdauung von krystalhsiertem 

 Ovalbumin wurden gefunden s): Leucin, Lysin, Pentamethylendiamin, Oxyphenyläthylamin, 

 Glutaminsäure, Asparaginsäure, Phenylalanin, Tyrosin, Cystin und ein polymeres Kohlehydrat. 

 (Da ziu* Identifikation die Estermethode Fischers verwendet ist, so ist eine sekundäre Hydro- 

 lyse komplexer Proteinderivate nicht ausgeschlossen. Andere Autoren vermissen Aminosäuren 

 nach reiner Pepsinasen Wirkung auf verschiedene Proteine.) 



Trypsinspaltun^. Krystall-Ovalbumin ist gegen tryptische Spaltung sehr resistent s)'). 

 Nach 4' Monaten Verdauungszeit ist unter den Spaltprodukten Leucin, Isoleucin, Trypto- 

 phan und ein Peptid, das sich aus Lysin und GlykokoU aufbaut, isoliert »). Xach lange dauern- 

 der Trypsinverdauung , fortgesetzt bis zum Verschwinden der Biuretreaktion, findet sich 

 .neben Aminosäuren ein abiuretes, trypsinresistentes Produkt (Polypeptidgemisch) ^), das nach 

 Säurehydrolyse in Aminosäuren zerfällt. Es enthält: Phenylalanin und Prohn in der Menge, 

 wie sie im ursprünglichen Ovalbumin enthalten sind. Die Menge XH3 , die durch Trypsin ab- 

 gespalten wird, ist nicht genauer bestimmt. 



Spaltung und Oxydation: Durch Erhitzen von Hühnereiweiß unter Druck mit Brom 

 in wässeriger Lösung entstehen lO): (aus 100g) Bromoform (29,9g), Bromessigsäure (22g), 

 Oxalsäure (12 g), Asparaginsäure (vielleicht mit Glutaminsäure) (23,8 g), Leucin (22,6 g), 

 Bromanil (1,5 g). 



Oxydation nach verschiedenen Methoden. Reines, krystallisiertes Ovalbumin 

 ist nur wenig untersucht, so von See man n"). Durch Oxydation mit Calciumpermanganat 

 entstehen: Ameisensäure, Essigsäure, Buttersäure, vielleicht Propionsäure imd Valerian- 

 säure, Benzoesäure und Benzaldehyd, Oxalsäure, Bemsteinsäure , Oxahiramid, wahr- 

 scheinheh Oxalursäure"). Durch Oxydation mit Chromsäure entsteht 0,88% HCXi«); 



1) König, Spickermann u. Kuttenkealer, Zeitschr. f. Untersuchung d. Nahrungs- u. 

 Genußmittel II, 177 [1905]. 



2) L. F. Rettger, Amer. Joum. of Physiol. 8, 284 [1903]; Jonm. of biol. Chemistiy Ä, 71 

 [1906]. 



3) Umber, Zeitschr. f. physiol. Chemie i85, 28 [1898]. 



*) Zunz, Beiträge z. ehem. Physiol. u. Pathol. %, 435 [1902]: Zeitschr. f. physioL Chemie 

 «8, 132 [1899]. 



») Sawjalow, Zeitschr. f. physiol. Chemie 54, 142 [1908]. Altere Literatur. — Vernon, 

 Am^. Joum. of Physiol. 31, 346 [1904]. 



6) Langstein, Beiträge z. ehem. Physiol. u. Pathol. S, 229 [1902]. 



7) Stookey, Joum. of Med. Research 19, 2 [1903]. 



8) Levene u. Beatty, Biochem. Zeitschr. 4, 299 [1909]. 



9) Fischer u. Abderhalden, Zeitschr. f. physiol. Chemie 5J, 81 [1903]. 

 1") Hlasiwetz u. Habermann, Liebigs Annalen 159, 304 [1871]. 



11) Seemann, Zeitschr. f. physioL Chemie 44, 228 [1905]. 



12) Flimmers, Joum. of Physiol. 32, 51 [1904]: 31, 65 [1904]. Ältere Literatur. 



