80 Proteine. 



präcipitiert auch Kuhmilch, Caseinlösung, Tonzellenfiltrat von Milch (Lactalbumin + Glo- 

 bulin) und Rinderserum 1). 



Physikalische und chemische Eigenschaften: Gibt alle Eiweißfarbenreaktionen; auch 

 die Reaktion nach Molisch positiv (Verunreinigung!). In seinen Eigenschaften mit Serum- 

 albumin übereinstimmend (s. dort). VermeintUche Differenzen der Fällungsgrenzen mit 

 {NH4)2S04 2) oder Alkohol 3) gegenüber jenen des Serumalbumins bedeutungslos, da die 

 Fällungsgrenzen nicht an reinen Lösungen, sondern an der Lösung in Milchsalzlösung be- 

 stimmt sind. Fällbar durch Ganzsättigung mit (NH4)2S04 und NagSO^, nicht durch MgSO^. 

 Koagulationstemperatur in salzfreier Lösung 72°, bei 62 — 67° Opalescenz, in 5proz. NaCl- 

 I>ösung bei 78 — 84° (inkonstant). Spaltprodukte*) nach Hydrolyse mit konz. HCl (s — 1,19, 

 3 Stunden Wirkungszeit), bestimmt durch Ester verfahren: GlykokoU -f- (einer Verunreinigung 

 mit Globulin entstammend) Alanin 2,5%, Vahn 0,9%, I^eucin 19,4%, Prohn 4,0%, Asparagin- 

 säure 1,0%, Glutaminsäure 10,1%, Phenylalanin 2,4%, Tyro8in0,85% der trockenen Substanz 

 (Minimalwerte). 



Clupeovin. 



Zusammensetzung: 53,68% C, 7,38% H, 4,64% N, 0,4%oS. 



Voricommen : Im Heringsrogen des gemeinen Herings (Clupea harengus)°). 



Darstellung: Durch Behandeln des Rogens mit Wasser und Neutralsalzen, Lösen des 

 Rückstandes in verdünnter Sodalösung und Ausfällen mit HCl. Reinigung durch ümfällung, 

 Dialyse und Alkoholfällung. 



Physii(alische und chemische Eigenschaften: Das Albumin gibt alle Farbenreaktionen. 

 [(x]d in 1 proz. alkaüscher Lösung = — 57,4°. ' 



Produicte der Säurehydrolyse: mit 30 proz. H2SO4 nach 16stündigem Kochen: 2,7% 

 Arginin, 2,0% Lysin, 0,4% Histidin, 1% Tyrosin, 21,2% Leucin. Aminovaleriansäm-e, Alanin, 

 Serin, Phenylalanin, Asparaginsäure sind vorhanden. GlykokoU und Glutaminsäure fehlen. 



Kritiit: Die Einheitlichkeit des Körpers ist fragHch. 



Globuline. 



Globuline ß), eine Gruppe von tierischen und pflanzlichen Proteinen mit gemeinsamen 

 Eigenschaften, die eine Gruppenzusammengehörigkeit wahrscheinhch machen. Sie sind un- 

 löshch in neutralem, destilhertem Wasser, löshch in verdünnter Lösung neutraler Salze (NaCl, 

 NH4CI, MgS04 usw.), in verdünnten Alkahen und stark verdünnten Säuren. Aus ihren 

 Lösungen sind GlobuHne fällbar durch Verdünnen mit viel Wasser oder Dialyse oder durch 

 einen Säureüberschuß (von Essigsäure, auch Kohlensäure) und durch Steigerung der Neutral- 

 bzw. Metallsalzkonzentration. Tierische Globuhne krystaUisieren nicht; sie sind hitzekoagu- 

 label, leicht unter Denaturierung durch Alkohol fällbar. Globuhne, die aus ihrer Lösung 

 in Neutralsalzen oder Säuren bzw. Alkahen gefällt sind, werden unter Wasser leicht für neu- 

 trale Salzlösungen unlösUch. Alle Globuhne sind quantitativ aussalzbar durch Ganzsättigung 

 mit MgS04 bei 30° oder durch Halbsättigung mit Ammonsulfat. Die Fällungsgrenzen vari- 

 ieren mit den Globuhnen verschiedener Provenienz. 



Diese allgemeinen Eigenschaften werden durch folgende Auffassung einheithch erklärt ^)8). 

 Globuhne sind amphotere Elektrolyten. Die kolloidale Lösung dieser Elektrolyten in Wasser 

 ist nur in Gegenwart anderer Elektrolyten stabil. Die Lösung in Neutralsalzen ist auf die 

 Wirkung der freien Ionen zurückzuführen. Ionen von gleicher Valenz sind zur Lösung gleich 

 wirksam, einerlei, ob positiv oder negativ geladen. Die lösende Wirksamkeit der Ionen ver- 

 schiedener Valenz ist direkt proportional den Quadraten dieser Valenz. Die Lösung erfolgt 

 unter Bildung von Molekularverbänden aus Globuhn und Neutralsalzen (= Salzglobuline)^), 



1) Hamburger, Wiener klin. Wochenschr. 1901, Nr. 49. 



2) Halliburton, Joum. of Physiol. 11, 448 [1890]. 



3) Tebb, Journ. of Physiol. 25, 363 [1898]. 



*) Abderhalden u. Pfibram, Zeitschr. f. physiol. Chemie 51, 409 [1907]. 



5) L. Hogounenq, Compt. rend. de l'Acad. des Sc. 138, 1062 [1904]; 143, 693 [1906]. 



6) Historisches bei Morochowetz, Le physiologiste Russe 4, 231 [1905/06]. 



7) Mellanby, Joum. of Physiol. 33, 338 [1906]. 



8) Hardy, Joum. of Physiol. 33, 251 [1906]; Proc. Roy. Soc. London T9, Serie B, 413 [1907]. 



9) Sutherland, Philos. Magazine [6] 16, 497 [1908]; Proc. Roy. Soc. London 19, Serie B, 

 130 [1907]. 



