Proteine der Tierwelt. 81 



die nur bei Gegenwart von viel Salz stabil sind. Durch Wasser erfolgt Zerlegung unter gleich- 

 zeitiger Ausfällung von freiem Globulin. Die Viscosität der Salzglobuline ist eine geringere 

 als jene der übrigen Lösungsformen, weil in dieser Lösung freie Ionen fehlen. Auch die Schwer- 

 metallsalzfällung der Globuline beruht auf Bildung von stabilen Metallsalzglobulinen (nicht 

 zu verwechseln mit Metallsalzen der GlobuHne). Die Löslichkeit in verdünnten Säuren 

 und Alkalien beruht auf der Bildung von Säure bzw. Alkaliglobulin. Die relative Lösungs- 

 kraft der starken Säuren und .Mkahen ist von dem gleichen Grad wie ihre chemische Acidität 

 bzw. Basizität. Die Lösung einer Globulinsuspension durch Säuren oder Alkalien erfolgt 

 unter langsamem Übergang der L^ndurchsichtigkeit zur Durchsichtigkeit. Zur Auflösung 

 von 1 g Globiüin sind ungefähr gleiche Mengen der starken einbasischen Säuren nötig (HCl 

 wie HNO3 ^"ie Monochloressigsäure). Von H2SO4, Weinsäure, Oxalsäure ist das doppelte 

 Volumen, von Citronensäure und Phosphorsäure das 3 fache Volumen als von HCl nötig. 

 Borsäure hat nur geringe Lösungskraft. 



Die Lösiingen von Globulin in Säuren leiten den elektrischen Strom, Globulin fungiert 

 als kolloidales geladenes Teilchen, d. h. als Pseudoion. Die Salzbildung mit Säuren geringer 

 Acidität wird durch die Hydrolyse der entstehenden Salze beeinträchtigt, Erwärmen von 

 2 — 40° erhöht diese hydrolytische Dissoziation. 



Alkahen lösen gleichfalls zu Alkaliglobulin. NH3 löst ebenso wie NaOH . Starke Basen 

 lösen besser als starke Säuren, da reines Globulin eine Säure ist. Reine GlobuHne röten blaues 

 Lackmus, färben aber nicht Phenolphthalein und kaum merklich Methylorange. Berechnet 

 aus den Differenzen der Leitfähigkeitswerte für AJkaliglobuhne mit wechselnder Konzen- 

 tration, folgt zum mindesten eine 5ba.sische Säiire. 



In Lösungen der GlobuUn-Säure- bzw. Globulin-Alkahverbindungen sind diese hydro- 

 lytisch dissoziiert. Die Messungen des Grades der Hydrolyse ergeben ein Prävalenz des Säuren- 

 charakters der GlobuUne. Mehrere H- Atome sind gegen Basen ersetzbar, es ist also die Bildung 

 saurer Salze mögKch. 



Das elektrische Leitvermögen steigt mit wachsender Verdünnung, weniger für 

 Alkaliglobuline als für Säureglobuhne, was gleichfalls für den stärkeren Säurecharakter des 

 Globuhns spricht. Die innere Reibung der GlobuUnlösungen ist eine hohe, bedingt durch 

 den Gehalt an Globuhnionen. Am größten in AlkaHglobuhnlösung, bedingt durch die geringe 

 Hydrolyse und den großen lonengehalt. Die Viscosität steigt mit wachsender Konzentration, 

 wohl unter Bildung komplexer Ionen. Sie ist zunächst größer für Alkaliglobulin als für Säure- 

 globuUn, und für diese wieder größer als für Salzglobuhn. Für 7,59 g Globulin im Liter (Visco- 

 sitätswert Wasser = 1) ergibt sich für MgSOi-Globuhn 4,66%, für HCl-Globulin 15,55%, 

 für NaOH-GlobuUn 67,9%. Die innere Reibung wächst mit der Proteinionenkonzentration. 

 Die spezifische Geschwindigkeit der Globuhnionen ist eine verschiedene. Bei 18° nach 

 Wetham bestimmt, ist die Beweghchkeit für Essigsäureglobuhn 23 • 10~® cm/sec, für HCl- 

 GlobuUn 10. 10~*cm/sec., für XaOH-Globulin 7,7. 10~® cm/sec. Durch Neutralsalze wird 

 AlkahglobuUn gelöst, Säiu-eglobuhn zersetzt, das Säureglobuhn hat nicht mehr die Fähigkeit 

 der obengenannten Komplexsalzbildung mit Neutralsalzen i). 



Neutralsalze fäUen bei einer gewissen Konzentration das in verdünnten Neutral- 

 salzlösungen gelöste Globuhn. Die Fällungserscheinung ist eine Funktion einer Gleichgewichts- 

 störung im System: GlobuUn, Wasser und Neutralsalz. Die Globuhnfällung hängt von der 

 Salzkonzentration ab und beginnt, wenn sich die Salzkonzentration, z. B. MgSO^ , der Sättigung 

 nähert. Die Temperatur erhöht die LösUchkeit, solange die MgSOi- Lösungen verdünnt sind, 

 und sie verringert, wenn die Lösiingen konzentrierter sind (bestimmt am Serumglobulin) 2). 



Die Mehrzahl dieser physikaUsch-chemischen Kenntnisse sind in Versuchen mit Serum- 

 globulin imd pflanzUchen GlobuUnen gewonnen. Sie sind gewiß auf die Vielzahl der bekannten 

 Globuline übertragbar. Ihre Kenntnis gibt die Kritik an die Hand, die allen Versuchen, die 

 verschiedenen GlobuHne der Organe und Tierspezies zu trennen oder zu speziaUsieren, auf- 

 erlegt werden muß. Es ist wahrscheinHch, daß die GlobuHne in den Gfewebsflüssigkeiten bald 

 in Form von AlkaU, bald in Form von SalzglobuHnen in Lösung enthalten sind und daß natur- 

 gemäß, je nach den Fällungsmethoden (Verdünnung oder Aussalzung), auch scheinbar ver- 

 schiedene GlobuUne entstehen, d. h. in einem FaU etwa unverändertes SalzglobuHn, im anderen 

 Fall freies GlobuHn. Wir geben im Folgenden das descriptive Material über GlobuHne wieder 

 und verweisen auf die allgemeinen vorausgestellten Daten. 



1) Robertson, Joum. of Biol. 5, 155 [1908]; vgl. 4, 267 [1908]; Joum. of Physikal. Chem. 

 II, 437 [1907]. 



2) Galleotti, Zeitschr. f. physiol. Chemie 48, 473 [1906]. 



Biochemisches Handlexikon. IV. 6 



