Proteine der Tierwelt. 83 



und Fibrinoglobulin, und Halbsättigung des Filtrates zu 50% Salzsättigung mit AmgSO*, 

 Reinigen durch wiederholtes Aussalzen, zuletzt durch Dialyse (es entsteht ein Salzglobulin). 

 Rohglobuün wird durch Sättigung des Serums mit MgS04 bei 30° bis zur Ganzsättigung ge- 

 wonnen. 



Man kann also Globulin durch Verdünnung bzw. durch Dialyse, durch Säure- 

 zusatz und durch Salzfällung darstellen. Die Ausbeuten und Eigenschaften der nach ver- 

 schiedener Methode dargestellten Produkte stimmen nicht überein. Am größten ist immer 

 die Ausbeute durch Salzfällung. Die Globuline der verschiedenen DarsteUungsmethoden 

 zeigen entsprechend chemische Unterschiede [zum Teil erklärbar durch mangelhafte Reinigung 

 bzw. sekundäre Veränderung ( ? ) ]. 



I. Globulin durch Ammonsolfatfällnng^ zu 50%. Quantitativ bestimmbar nach der 

 Methode von Reye, durch Wägung des ausgesalzenen xmd zur Koagulation gebrachten, dann 

 salzfrei gewaschenen Globulins. Im allgemeinen bestimmt man bei derartigen Bestimmungen 

 die Gesamtheit der Säureglobuline imd bringt das Präcipitat der Halbsättigimg mit Am.2S04 

 nach quantitativen Methoden zur Wägung bzw. zur Stickstoffbestimmung nach Kjeldahl. 



Physikalische und chemische Eigenschaften des Globulins (s. oben): Es gibt alle Eiweiß- 

 farbenreaktionen: Biuret-, Xanthoprotein-, Millon-, Hopkins- und Ehrlichsche Reaktion. 

 Die Reaktion nach Molisch sehr deutUch [Folge von Verunreinigung ( ?)]; lösUch in verdünnten 

 Neutralsalzlösungen. Aus diesen Lösungen diu-ch Dialyse nur partiell fällbar (wasserunlös- 

 licher Teil). Der wasserlösUche Teil ist auch durch CO2 oder Essigsäiu^ nicht wieder fäll- 

 bar i). Menge des wasserlöshchen Teils etwa 80%. Das abgeschiedene Globulin verhert^ bei 

 längerem Kontakt seine Lösüchkeit in Neutralsalzlösung gleichfalls, vermuthch unter Spaltung 

 durch die H-Ionen des Wassers. Die Unlöshchkeit, die zugleich mit einer Denaturierung 

 verbunden ist, ^"ird durch sehr verdünnte Saturn beschleunigt (vgl. bei Proteane). ^littlere 

 Zusammensetzung der gereinigten Rohfraktion: 52,71% C, 7,01% H, 15,85% N, 1,11% S. 

 S-Gehalt nach Mörner2) 1,02% S 3) in oxydierter und 0,67% S in leicht abspaltbarer, 

 bleischwärzender Form. Der gesamte S in Cystinform vorhanden. Die Verteilung des N 

 ergibt in Prozent des Gesamt -N: 10,59% Monoaminosäuren-N und 3,87% Diaminosäuren-N 

 der Gesamt -N*). Amid-X = 1,6% s). Koagulationstemperatur in lOproz. NaCl-Lösimg un- 

 scharf zwischen 69 — 76°. Unabhängig vom Salzgehalt der Lösung. [a]d = — 47,8°, für 

 Serumglobulin des Rindes und Pferdes in verdünntem NaCl oder MgS04 (dargestellt durch 

 Säurefällung des in Neutralsalzlösung voriger gelösten Globulins) «). Goldzahl 0,02 — 0,05"). 

 Salze: Echte Metallsalze der Globuhne, d. h. Verbindungen von Globulin mit Metall 

 nach stöchiometrischen Gesetzen, existieren nicht (s. allgemeiner Teil). Es entstehen Fällimgen, 

 die zum Teil im Salzüberschuß lösUch sind, von inkonstantem Metallgehalt. Mit kolloidem 

 Metall (Gold) entsteht ein homogenes rotes Präcipitat, das sich wieder auflösen kann, mit 

 sehr schwankendem Goldgehalt'). 



Versuche, das Gesamt-Serumglobuhn, wie es durch Ganzsättigung mit MgSOi oder 

 nach Reye bei öOproz. Am2S04-Sättigung gewonnen wird, zu fraktionieren, sind zahlreich. 

 Garantien für scharf charakterisierte Einzelindividuen bieten die Trennungsmethoden nicht. 

 Zerlegung durch fraktionierte SalzfäUung mit Am2S04 im genuinen Serum ergibt 2 — 3 Frak- 

 tionen«): Euglobulin, Pseudoglobulin I und ü»). Euglobulin: 52,68% C, 7,65% H, 

 16,03% N, 1,113% S. SalzfäUungsgrenze für Am2S04 30—37% Salzsättigung. Amid-N 

 7,057% der Gesamt -N. [«]d= — 49°. Brechungsexponent nach Pulvrich in Iproz. L<»ung 

 nach Abzug der Werte für die zur Lösung benötigte Neutralsalzmenge ud = 0,00230 [ge- 

 fällt") bei .36% (NTJ4)2S04-Sättigung]. Pseudoglobulin!: 50,48% C, 7,78% H, 15,5% N, 

 0,98% S. FäUungsgrenze für AmgSOi 37— M^o- Salzgehalt: Amid-N 7,099«o der Gesamt-N, 

 d. h. 1,168% N. [ci]v = —41°. Ud = 0,00224 (36— 39^0 Sättigung). Pseudoglobulin II: 



1) Quinan, Beiträge z. ehem. Physiol. u. Pathol. 5, 95 [1904}. — Marcus, Zeitschr. f. 

 physiol. Chemie 28. 559 [1899]. 



2) Mörner, Zeitschr. f. physiol. Chemie 34, 253 [1902]. 



3) Schulz, Zeitschr. f. physiol. Chemie », 86 [1899]. 



*) Hausmann, Zeitschr. f. physiol. Chemie 81, 104 [1899]. 



5) Skraup u. Hardt - Stremäyer, Monatshefte f. Chemie », 255 [1908]. 



6) Frederick, .\rch. de Biol. I, 17 [1880]. 



■) Zsigmondy u. Schulz, Beiträge z. ehem. Physiol. u. Pathol. 3, 138 [1905]. 



8) Fuld u. Spiro, Zeitschr. f. physiol. Chemie 31, 140 [1901]. 



9) Porges u. Spiro, Beiträge z. ehem. Physiol. u. Pathol. 3, 277 [1903]. 

 1") Reiß, Beiträge z. ehem. Physiol. u. Pathol. 4, 150 [1904]. 



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