84 Proteine. 



47,52% C, 8.14% H, 14,45% N, 0,9% S. Fällbar bei 44—50% Salzsättigung mit AragSO*. 

 Amid-N 1,026%, d. h. 7,099% der Gesamt-N. [«]d = —42°. nr, = 0,00230 (für die Fällung 

 bei 42 — 50% Am2S04-Sättigung). Der Koagulationspunkt ist für die 3 Fraktionen gleich, 

 meist um 73 — 74°, unabhängig vom Salzgehalt. NaCI, KCl und NaNOs fällen EuglobuHn 

 bei Ganzsättigung. Kaüum- und Natriumacetat fällen Pseudoglobulin nur langsam, Euglo- 

 bulin vollständig bei Halbsättigung. Essigsäure und Kohlensäure fällen nur einen Teil Euglo- 

 buhn und sehr wenig PseudoglobuUn. Die Mengen, in denen EuglobuUn neben Pseudoglo- 

 bulin gefunden werden, sind inkonstant. Wie das SerumglobuUn durch Dialyse in ein wasser- 

 löshches und wasserunlösliches i) 2) Globuhn zerlegt wird, so geUngt diese Zerlegung auch für 

 die durch Salzfällung erzielten Einzelfraktionen 3). Analysen und chemische Eigenschaften 

 <iieser neuen wasserlöslichen und wasserunlöshchen Fraktionen bieten kein Interesse und keine 

 Fortschritte, da es immer wahrscheinlicher wird, daß das Unlöslichwerden resp. das LösUch- 

 bleiben in Wasser Erscheinungen eines einheitUchen reversiblen Vorganges der Dissoziation 

 von GlobuUnsalzverbindungen in freies Globulin und GlobuUnionen sind. Diese Umwandlung 

 läßt sich an löslichem und unlösUchem GlobuHn beobachten*). 



Beim Stehen des Blutserums soll es zu einer Verminderung der ausfällbaren Proteide 

 und einer Umwandlung der Präcipitationsformen kommen s). 



Salzglobulin und Säiireglobwlin sind zwei Fraktionen der Serumglobuhne, die durch 

 Salzzusatz bzw. durch Säurezusatz aus verdünntem genuinem Serum des Pferdes oder Rindes 

 ausgefällt werden. Inwieweit sie different sind, ist nicht zu entscheiden. Möghcherweise ist 

 die Erscheinung ihrer anscheinend spezifischen Fällbarkeit durch Säuren resp. nur durch 

 Salze physikaUsch-chemisch erklärbar ß). ^ 



II. Salzglobulin aus Blutserum, das 2 — 3 fach mit Wasser verdünnt ist, bei einem Zusatz 

 von 0,3% NaCl gefällt. Zusammensetzung: 52,83% C, 7,66% H, 15,73% N, 1,079% S. 



III. Säureglobulin, nach Abscheidung des Salzglobulins aus dem durch weiteren Salz- 

 zusatz nicht mehr getrübten Filtrat durch Essigsäure gefällt 3). Zusammensetzung: 52,64% C, 

 7,46% H , 15,87% N, 1,069% S , P-Spuren: Beide GlobuUne sind nach ihrer Isolation in ganz 

 verdünntem NH3 löshch, daraus durch NaCl, CaCl2, MgS04 bis zu einem Gehalt von 0,1 

 bis 0,3% Salz partiell fällbar, im Alkali- oder im Neutralsalzüberschuß löshch. Beide aus 

 dieser Lösung durch Essigsäure fällbar und im Essigsäureüberschuß löshch. Das SäureglobuUn 

 ist schwerer löshch. Fällungsgrenze beider GlobuUnfraktionen für (NH4)2S04 bei 34% Sät- 

 tigung. Koagulationspunkt 74 — 75° in 31/2 proz. NaCl-Lösung. Basenbindungsvermögen 

 für Ca , bestimmt durch Fällung mit CaCl2 und Alkohollösung des nicht gebundenen Kalk- 

 salzes: 0,550% Ca in Salzglobulin, 0,632% Ca in Säureglobuhn. 



IV. Essigsäureglobiilin.^) Aus menschhchem Serum, das mit Wasser verdünnt ist, nach 

 Essigsäurezusatz bis zur Neutrahtät. Unlöslich in Wasser, löslich in AlkaHen, Alkahcarbonat, 

 Säureüberschuß, Neutralsalzen (NaCl, NagHPOi). Aus der verdünnten Sodalösung mit CO2 

 fällbar. Zerlegbar in 2 Fraktionen. 1. Fraktion in 0,6proz. NaCl löshch, 2. in lOproz. NaCl 

 löshch. Aus beiden Lösungen durch Wasserverdünnung wieder fällbar. Koagulationspunkt 

 für beide Anteile in neutraler NaCl-Lösung 78°, in gefälltem feuchten Zustand bei 56°. Die 

 Verschiedenheit beider Fraktionen nicht garantiert. 



Generelle Eigenschaften : (Angaben beziehen sich auf das durch MgS04 oder (NH4)2S04 

 gefällte Serumglobulin im alten Sinne.) In feuchtem Zustand feinflockige, weiße, nicht ela- 

 stische Masse. Unlöshch in Wasser, löslich in Neutralsalzlösung. NaCl fällt bei Halbsättigung 

 nicht, bei Ganzsättigung unvollkommen, MgS04 bei Ganzsättigung, (NH4)2S04 bei Halb- 

 sättigung. Löshch in Alkahen als GlobuhnalkaUverbindung. Aus dieser Lösung durch Neutral- 

 salze sowie kohlensam-es Natron fäUbar. In alkahscher Lösimg erzeugen Deuteroalbumosen 

 Fällung»). Desgleichen entsteht Fällung mit Histon, Nuclein, Nucleohiston, Protaminen. 



Derivate und Spaltungen: Aldehydverbindungen entstehen durch Addition von Form- 

 aldehyd und anderen Aldehyden^) (vgl. bei Serumalbumin). Unlöshch in Wasser, löshch in 



1) Hammarsten, Zeitschr. f. physiol. Chemie 8, 467 [1884]. 



2) Marcus, Zeitschr. f. physiol. Chemie 28, 559 [1899]. 



3) Freund u. Joachim, Zeitschr. f. physiol. Chemie 36, 430 [1902]. 



4) Taylor, Journ. of biol. Chemistry I, 345 [1906]. 



5) Vandevelde, Biochem. Zeitschr. t, 396 [1908]. 



«) Huiskamp, Zeitschr. f. physiol. Chemie 34, 51 [1901]; 46, 394 [1906]. 



7) Patein, Joum. de Pharm, et de Chim. [6] 25, 470 [1907]. 



8) Kutscher, Zeitschr. f. physiol. Chemie 33, 115 [1897]. 



») Schwarz, Zeitschr. f. physiol. Chemie 31, 460 [1900]. Literatur. 



