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Verhalten gegen Fermente: Das native, nicht denaturierte, in seiner Lösung im Serum 

 befindliche Serumglobulin ist im Vergleich zu anderen Proteinen, z. B. Albuminen, durch 

 Fermente relativ schwer spaltbar i). Dies gilt vor allem für Trypsini). Die Empfindlichkeit 

 für Trypsin wird durch Vorbehandlung mit Pepsin gebessert. Die Resistenz wrd durch die 

 Beimengung von antitryptischem Ferment nicht erklärt^). 



(Q! Die Produkte der Fermenthydrolyse 1) mit Pepsin sind zuerst Acidglobulin, das durch 

 die Anwesenheit der Neutralsalze sofort gelatinös, kleisterartig oder flockig ausfällt. Schwach 

 sauer, in Wasser nach Neutralisation, desgleichen in Alkali löslich; durch Säuren fällbar. 

 Aus seinen Lösungen durch Spuren Neutralsalz (NH4)2S04 gefällt. Wird während der Ver- 

 dauung dialysiert, so erfolgt keine Abscheidung des Acidglobulins. Als Verdauungsprodukte 

 sind Albumosen (primäre und Deuteroalbumosen und solche der Fraktion III usw. im Sinne 

 Picks) isoliert. Sie sind vorläufig als nicht entwirrte Gemische aufzufassen. 



Aus der Gesamtheit der Verdauungsalbumosen mit Pepsinsalzsäure, nach 72 Stunden 

 Verdauungszeit, wird durch NeutraUsieren ein NeutraUsationspräcipitat gefällt. Aus dem 

 eingeengten Filtrat wird durch aktiven natürüchen Magensaft ein Plastein^) ausgefällt 

 (Synthese?). Zusammensetzung: 54,75% C, 7,31% H, 14,77% N, 0,9% Asche. 



Mit Trypsin erfolgt Spaltung über Albumosen, Peptone, Peptide*) zu krystallinischen 

 Produkten, Aminosäuren. Mit isoliertem Serumglobuhn liegen exakte Versuche nicht vor. 

 Tryptophan wird zeitig abgespalten. Erepsin greift Serumglobulin nicht an. 



PiiysiolOgiSChe Eigenschaften: Verschiedenartige Antikörper, Antitoxine, Bakterien- 

 agglutinine, Lysine, Präcipitine haben zum Teil den Serumeiweißkörpern analoge Aussalzungs- 

 grenzen. Daher sind die Globulinfraktionen solcher Immunsera zugleich antikörperhaltig. 

 An Euglobuhn haftet Diphtherie-, Tetanusantitoxin, Choleralysin der Ziege, Typhusag^lutinin 

 der Ziege, Kaninchen und Meerschweinchen, Choleraagglutinin von Pferd und Ziege. Der 

 PseudoglobuUnfraktion haftet an: Diphtherie- und Tetanusantitoxin von Pferd und Typhus- 

 agglutinin des Pferdes 5). 



Mehr oder weniger spezifische Präcipitine lassen sich durch Injektion von Serumglobulin 

 wie für andere Eiweißkörper erzeugen ß). Euglobuhn des Pferde blutes hat labende Wirkung 

 auf Milch. Zusatz von CaCl2 oder Alkali beschleunigt die Milchlabung. Erhitzen auf 65 — 70° 

 oder Säurezusatz zerstört die Labwirkung. PseudoglobuUn hat labhemmende Wirkung. 

 Berührung mit Säuren oder Alkalien, Zusatz von CaCl2 vermindert, Erhitzen auf 70° zer- 

 stört die Antilab Wirkung 7). Euglobuhn fällt Myosin, Pseudoglobuhn fällt nicht, sondern 

 hemmt den eine Myosinfällung sonst begünstigenden Einfluß von Natriumsahcylat oder 

 Kali umacetat ^ ) . 



Ovoglobulin. 



Zusammensetzung des durch UmfäUen gereinigten löslichen Globuhnanteiles der Gesamt- 

 globuhne: 51,46% C, 7,03% H, 15,12% N, 1,64% S, 24,75% 0, 0,213% Asche. Das von 

 unlöslichem Globuhn nicht befreite, mit Alkohol koaguherte Gesamtglobuhn hat nach Rei- 

 nigung die Zusammensetzung: 51,93% C, 7,04% H, 15,17% N, 1,99— 2,01% S, 23,87% O, 

 0,204—0,197% Asche. 



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