Proteine der Tierwelt. 87 



Vorkommen: Im Eierklar des Vogeleis (untersucht am Hühnerei) i). Die Einheitlich- 

 keit des durch fraktionierte Aussalzung dargestellten Globulins ist fraglich. 



Darstellung : 2 ) Durch Versetzen der Eierklarlösung mit dem gleichen Volumen gesättigter 

 neutraler Ammonsulfatlösxmg. Bei der Reinigung durch wiederholtes Umfallen aus wässeriger 

 Lösung mit (XH4)2S04 wird ein beträchtlicher Anteil in verdünnter Neutralsalzlösimg wie 

 in schwachem Alkali unlöshch (ob infolge partieller Denaturierung des einheitÜchen Globulins, 

 ob als speziell schwer lösHcher Anteil, d. h. als spezifische Globulinsubstanz, ist nicht zu ent- 

 scheiden). 



Physikalische und chemische Eigenschaften: Enthält reichhch abspaltbaren Schwefel. 

 Zeigt alle Reaktionen echter Eiweißköri^er, auffallend starke Purfurolreaktion. Als GlobuUn 

 lösUch in Neutralsalzen, fällbar durch Wasserverdünnimg oder Dialyse. Fällungsgrenze für 

 Ammonsulfat 24 — 36% Sättigung im neutralisierten (Lakmoid) Eierklar. Bei saurer Reaktion 

 Fällungsgrenze bei 18% Sättigung. In neutralem Eierklar betiägt die imtere Fällungsgrenze 

 für kaltbereitete gesättigte Lösimg von KaHumacetat 20 — ^24%, die obere 50% Sättigung. 

 Das durch (NH4)2S04 fällbare Globulin ist von dem durch KaUumacetat fällbaren Anteil 

 merkhch verschieden. Durch (XH4)2S04 0,7 — 0,8%, durch KaUacetat 0,5''o des Gesamt- 

 eiweiß aussalzbar. Die Menge des letzteren beträgt fast 2/3 des überhaupt aussalzbaren Glo- 

 bulins (als Euglobnlin der Eier bezeichnet). Zusammensetzung: 49,86% C, 7,103% H, 

 14,31% N, 1,72% S, 27,00% 0, 0,231% Asche. 



Eigenschaften dieses Euglobulins: Biuret-, Xanthoprotein-, Millon-Adam- 

 kiewicz-Hopkinsreaktion -i-, abspaltbarer S reichlich. Sehr starke Reaktion nachMoliach. 

 Lösüch in Neutralsalzen, fällbar durch Dialyse, Verdünnung, CO2 -Einleiten, vorsichtigen 

 Zusatz verdüimter Essigsäure, dabei leicht in unlöshche Modifikation übergehend. Durch 

 Essigsäm-eüberschuß fällbar. 



Spaltungen : Das durch 3 maUge Umfällimg gereinigte ( ?), durch Alkohol koagulierte 

 Ovoglobulin liefert nach Hydrolyse mit 3% HCl ein reduzierendes Kohlehydrat bei starker 

 Melaninbildung. In Traubenzucker berechnet entstehen nach 1/2 — 3 Stunden 8,43 — 8,13% 

 Zucker, durch Benzoyheren als Glucosamin identifiziert (höchstwahrscheinhch einer Ver- 

 unreinigung des ursprünglichen Globulins entstammend). Aus den Verdauungslösungen mit 

 Pepsinsalzsäure (72 Stunden Digestionszeit) fäUt durch Neutralisieren ein Präcipitat. Aus 

 den eingeengten Fütraten des Neutralisationspräcipitates fällt mit natürlichem Magensaft 

 nach 24 Stunden ein Plastein. Reinigung durch Waschen mit Wasser, Umfallen mit Essig- 

 säure aus Alkali, Waschen mit Alkoholäther. Zusammensetzung: 55,97 — 56,03% C , 7,57 

 bis 7,60% H, 14,90— 14,72% N, 1,28—1,76% Asche3). 



Ovomuzin*) [= Ovoglobulin (?)]. 



Zusammensetzung: 50,69— 50,95% C , 6,71— 6,85% H, 14,49— 14,82% N , 2,28 bis 

 1,94% S , 25,83—25,44% O. 



Vorkommen: Ein derart von Eichholz bezeichnetes Globulin im Eierklar des Hühner- 

 eis. Ob an sich einheitlicher Natur, fragUch; seiner Zusammensetzung nach weder mit dem 

 GJesamtovoglobulin (s. oben) noch mit der Fraktion des Eiereuglobulins identisch (Bezeichnung 

 dieses Substanzgemenges als „Muzin" zu verwerfen). 



Darstellung: Nach Eichholz durch Verdünnen des Eierklars mit 3 Vol. Wasser und 

 Sammeln des Niederschlages (sicher ein Substanzgemisch) nach Osborne u. Campbell») 

 durch erstmaüge Halbsättigung der Eierklarlösvmg mit Am2S04 und durch Lösen der Fällung 

 in Wasser; erneute Abscheidung durch Verdünnung mit Wasser. Nachbehandlimg mit Acetat. 

 Ausbeute: 34,2 g aus 240 Eierklar, beträgt 7% der gesamten Eiereiweißproteine. 



Physikalische und chemische Eigenschaften: ^lit Alkohol extrahiert und getrocknet, 

 ein leichtes weißes Pulver, teilweise löslich in Kochsalzlösung. Die Lösung ist nicht viscide. 

 Koagulationstemperatur in NaCl-Lösung 75° (Trübung) bis 78° (Flockung). Das Koagulum 

 geht beim Kochen in Lösung, kehrt beim Abkühlen wieder ( ?). Im übrigen alle Eiweiß- 

 farbenreaktionen. 



1) Historisches bei Morochowetz, Le physiologiste Busse 3, 50 [1903/04]. 



2) L. Langstein, Beiträge z. ehem. Physiol. u. Pathol. 1, 83 [1902]. 



3) Sawjalow, Zeitschr. f. physiol. Cheniie 54, 119 [1907]. 

 *) Eichholz, Ämer. Joum. of Physiol. »3, 163 [1898]. 



5) Osborne u. Campbell, Joum. Ämer. Chem. Soc. 88, 422 [1900]; Report of the Connecticut 

 experim. Station I9M, 348. 



