Proteine der Tierwelt. 99 



Fibrinogenlösungen, auf 56 " erhitzt, enthalten im Filtrat des Hitzefibrins einen bei 64 • 

 gerinnenden Eiweißkörper (Fibrinoglobulin). Es bestehen verschiedene Anschauungen 

 über seine Beziehung zu Fibrinogen. Nach Schmiedebergi) und Heubner^) [auch 

 einer nun von dem Forscher verlassenen Anschauung von HammarstenS)] ein Produkt 

 der Spaltung von Fibrinogen in Fibrin iind sog. Fibrinoglobulin. Die Ausbeute von Fibrin 

 bei der Hitzekoagulation reiner Fibrinogenlösungen (0,1 — 0,3proz.) beträgt 48 — 49% des 

 gelösten Fibrinogens. Resultate konstant bei exakter Reinigung des Fibrins von NHs-lösHchen 

 Proteinbestandteilen 2). Ganz inkonstante Werte bei Hammarsten. Fibrinausbeuten, je 

 nach Bestimmungsmethoden variierend, 65 — ^91% des angewandten Fibrinogens (nach der 

 klassischen Methode von Hammarsten gewonnen). Nach der totalen Hydrolyse mit siedender 

 konz. HCl wurden gefunden*) in Prozenten der aschefreien Substanz: 3,00% GlykokoU, 3,6% Ala- 

 nin, 1,0% Valin, 15,0% Leucin, 2,0% Asparaginsäure, 10,4% Glutaminsäure, 1,17% Cystin, 

 0,8% Serin, 3,6% Prolin, 2,5% Phenylalanin, 3,5% Tyrosin; Diaminosäuren bis jetzt nicht 

 bestimmt. 



Fibrin. 



Zusammensetzung: 52,68% C, 6,83% H, 16,91% N, 1,10% S, 22,48% O. Durch Er- 

 hitzen von Fibrinogen^). Locker gebundener Schwefel 0,380% S ß). Asche enthält Spuren 

 CaO. 0,0524— 0,064% CaO. Verbrennungswärme 5709 Cal. 



Vorkommen: Entsteht als Umwandlungsprodukt des Fibrinogens überall da, wo 

 fibrinogenhaltiges Material mit wirksamem Fibrinferment in Berührung kommt. Im Tier- 

 körper nur als pathologisches Produkt der Gerinnung (Thromben) und in Entzündungs- 

 herden aller Art, sofern in denselben fibrinogenhaltige Flüssigkeiten enthalten sind (Exsudate, 

 Transsudate, croupöse Beläge und Membranen usw.). Auch im Harn beobachtet') (Fibrinurie). 



Nachweis: Mikrochemisch in Gewebsschnitten durch spezifische Farbenreaktion, die 

 mehr oder weniger selektiv sind 8). 



Bestimmung: Im Blut d\irch Bestimmung des Fibrinogens oder durch mechanisches 

 Abscheiden der Fibrinflocken und Wägung der ausgewaschenen Koagulate*). 



Darsteiiung: In sehr reiner Form aus Fibrinogenlösimgen durch Erhitzen auf 56° oder 

 Behandeln mit Blutserum. Als Rohfibrin aus fibrinogenhaltigen Exsudaten oder Oxalat- 

 oder Salzplasma (aus frischem Blut \mrein, weil zellreich) durch Schlagen. Abscheidung 

 als elastische Stränge. Peinliche Reinigung nötig. Erfolgt durch fortgesetztes Waschen mit 

 erneuertem Wasser, 0,6% NaQ, 10% NaCl-Lösung, Wasser, 0,02% NH3. Sehr reines Fibrin 

 durch mechanische Abscheidung aus zeUfreiem Salzplasma, das zu 0,001% NH3 enthält i"). 



Pliysiliaiische und chemische Eigenschaften: Elastische, zähe Masse, sehr voluminös. 

 Der äußere Aggregatzustand von der Vorbehandlung, der Intensität des Waschens imd der 

 Einwirkung von Salzen abhängig. Mit Salzbehandlung oder Alkoholbehandlung geht die 

 Elastizität verloren, im Kontakt mit Wasser kehrt sie unter Quellung teilweise wieder. Fibrin 

 verhält sich frisch wie koaguliertes Protein, wird aber selbst durch Hitze, Alkohol, Porm- 

 aldehyd") und prolongierte Einwirkung von Salzen denaturiert (koaguliert). Nicht dena- 

 turiertes Fibrin ist unlöshch in Wasser, etwas lösUch in Säuren 12), AIkaheni3), auch in Harn- 

 stoff 1*). Die Lösung ist wohl bedingt durch den Übergang in Acid- bzw. AlkaUalbumat. Die 



1) Schmiedeberg, Archiv f. experim. Pathol. u. Phaxmakol. 39, 1 [1897]. 



2) Heubner, Archiv f. experim. Pathol. u. Pharmakol. 49, 229 [1903]. 



3) Hammarsten, Zeitschr. f. physiol. Chemie 28, 98 [1899]; Arch. f. d. ges. PhymoL 2S, 

 502 [1880]. 



*) Abderhalden u. Voitinovici, Zeitschr. f. physioL Chemie 52, 371 [1907]. 

 °) Hammarsten, Archiv f. d. ges. Physiol. 22, 431 [1880]. 



8) Osborne, Zeitschr. f. analyt. Chemie 41, 25 [1901]; Report of the Connecticat Agricult. 

 Station 1901, 443. 



7) Klein, Wiener klin. Wochenschr. 189«, 701. 



8) Schmorl, PathoL-histol. Untersuchungsmethoden 1909, daselbst die wesentliche literator. 

 — Weigert, Enzyklopädie der mikroskop. Technik 1903, S. 372. 



») Lewinski, Archiv f. d. ges. Physiol. 100, 611 [1904]. — Doyon, Morel u. Kareff, 

 Compt. rend. de la Soc. de Biol. 60, 681, 781, 860, 862 [1906]. 



!*•) Heubner, Archiv f. experim. Pathol. u. Pharmakol. 49, 229 [1903]. 



11) Benedicenti, Archiv f. Anat. u. Physiol. 1897, 219. 



12) Fermi, Zeitschr. f. Biol. »8, 229 [1891]. 



13) Limbourg, Zeitschr. f. BioL $0, 182 [1900]. 



1*) Spiro, Zeitschr. f. physiol. Chemie 30, 182 [1900]. 



7* 



