100 Proteine. 



Pibrine verschiedener Tierspezies sind verschieden leicht löslich in Säuren, ö^/oo HCl löst 

 Schweinefibrin in mehreren Stunden, Rinderfibrin erst nach Tagen. Ebenso lösen 1 proz. 

 Äpfelsäure, jNIilchsäure, Essigsäure, Buttersäure, Oxalsäure, Ameisensäure, 5°oH2S04, HNO3, 

 HCl. Reihenfolge der abnehmenden Säureempfindüchkeit: Schwein, Schaf, Pferd, Rind»). 

 Außer Harnstoff löst Chohn unter vorangehender Quelhmgi) [Albuminatbildung ( ? )]. 



Koaguhertes und frisches, nicht mit Alkoholäther behandeltes Fibrin quillt unter 

 Wasseraufnahme. Die Quellung 2)8) ist reversibel. Die Wasseraufnahme hängt von der 

 Reaktion des Wassers ab. Die Quellung ist bei schwach saurer Reaktion größer als bei neu- 

 traler. Sie nimmt mit der Säurekonzentration zu und steigt bei Säureanwesenheit zu einem 

 bestimmten Maximum. Die verschiedenen Halogenwasserstoffe begünstigen verschieden. 

 Die Quellungsgröße nimmt mit steigendem Molekulargewicht der Säuren ab. Salze verzögern 

 oder hindern die Quellung, je nach ihrer Konzentration oder Natur (lonenwirkung). Bei 

 äquimolekularen Salzmengen setzen diejenigen am stärksten herab, die auch die Verdaulich- 

 keit durch Pepsinsalzsäure am stärksten hemmen. Nichtelektrolyte haben keinen hemmenden 

 Einfluß. Alkalien (OH-Ionen) begünstigen desgleichen die Quellung und zwar stärker als 

 äquimolekulare Mengen H-Ionen. 



Fibrin bindet Salzsäure und andere Säuren iinter Salzbildung 2). Die gebundene Säure 

 ist mit Wasser nicht extrahier bar*). 1 g rohes Fibrin (getrocknet zwischen Fließpapier) 



bindet 0,005 g HCl , desgleichen 1 g gekochtes Fibrin 2,5 ccm ~ HCl . 1 g trockenes Fibrin 



n ^^ 



(bei 37° mehrere Tage getrocknet) bindet 1 ccm taHCI, 1 g gekochtes und bei 37° ge- 

 trocknetes Fibrin bindet 3,1 ccm —HCL Die neutral reagierende Fibrinsalzsäure Verbindung 



wird von wässeriger Pepsinlösung nicht verdaut, belädt sich aber mit Pepsin. Verdauung 

 erfolgt erst bei Anwesenheit freier Säure. Lösung von Fibrin in Alkahen erfolgt nur sehr 

 langsam, in verdünnten Salzlösungen erfolgt Quellung und allmähliche geringe Lösung 5). 

 Am schnellsten bei 40 ° in 15% NaCl oder NaF . Die Lösung in Neutralsalzen kann durch 

 HCl-Säuren in Konzentration von 20 — 25% gestört werden. In Lösungen von 7 — 20 "/^o NaCl 

 und 5 — 30 •'/oo NaFl soU frisches Fibrin zum Teil gelöst resp. in Fibrinoglobuline und 

 Fibrinösen gespalten werden. Auch in Chloroformwasser «) soU Lösung unter Bildung 

 eines GlobuHns erfolgen. Diese Erscheinungen der sog. „Fibrinolyse" durch Salze beruhen 

 auf der Anwesenheit von wirksamen Proteasen (Leukoproteasen), die den beigemengten 

 Leukocyten entstammen. Leukocytenfreies Fibrin geht in Neutralsalzen (2% NaCl , 2% NaF 

 bei 38— -40°) nicht in Lösung') 8). Die Entstehung von „globuUnartigen Spaltprodukten" 

 wird durch die Lösung von Globuhnvenmrfeinigungen (FibrinoglobuUn) des mangelhaft ge- 

 reinigten Fibrins verständlich. 



Fibrin, sowohl frisch gekocht oder in Glycerin konserviert, bindet durch Adsorption 

 (oder chemische Bindung) Fermente und zwar: Pepsin, Papain, Trypsin, Diastase, glyko- 

 lytische Fermente, Lab, Invertin, Emulsin, Maltose. Pepsinbeladenes Fibrin gibt das Ferment 

 nicht an Wasser, schwer an verdünnte HCl ^), sofort leicht an sodaalkaUsches Wasser ab^"). 

 Bei alkalischer Reaktion erfolgt keine Bindung von Pepsin. Trypsin hingegen wird durch 

 saure Lösungen entzogen i"). Fibrin enthält, durch Adsorption festgehalten und durch Rei- 

 nigung schwer zu beseitigen, Hämolysine, bakterizide ^i). antitoxische, leukotaktische^^) 



1) Mauthner, Med. Jahrbücher I8T4, 347. 



2) Brod, Diss. Würzburg 1892. 



3) Fischer u. Moore, Amer. Joum. of Physiol. 80, 330 [1907]. — Fischer, Archiv f. d. 

 ges. Physiol. 125, 99 [1908]. 



*) Leo, Zeitschr. f. physiol. Chemie 46, 286 [1906]. 



6) Dastre, Arch. de Physiol. [5] 6, 619 [1894]; Compt. rend. de l'Acad. des Sc. 118, 959 

 [1894]; 180, 589 [1895]; Compt. rend. de la See. de Biol. 46, 778 [1895]. — Arthus u. Huber, 

 Archiv de Physiol. 85, 447 [1893]. — Arthus, Archiv de Physiol. 85, 392 [1893]; 88, 857 

 [1896]. 



6) S. N. Pinkus, Amer. Joum. of Physiol. 35, 8 [1908]. 



') Rulot, Arch. int. Physiol. I, 152 [1904]. 



8) Carnot u. Chassevaut, Compt. rend. de la See. de Biol. 53, 1172 [1901]. 



») Grober, Deutsches Archiv f. klin. Medizin 19, Heft 5/6. 

 1«) Jacob y, Biochem. Zeitschr. 8, 247 [1906]. 



11) Sieber, Centralbl. f. Bakt. I. Abt. 38, 571 [1905]. 



12) Bergell, Deutsche med. Wochenschr. 34, 369 [1908]. 



