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Asparaginsäure)!). Ob organische Fäulnisbasen aus ganz gereinigtem, faulendem Fibrin ent- 

 stehen, ist unentschieden. Die Fäulnis durch ubiquitäre Fäulnisbacillengemische an reinem 

 Fibrin ist nicht untersucht. Es dürften die gleichen Fäulnisprodukte entstehen, die sonst 

 aus gereinigtem Eiweiß (Bluteiweiß, Leim) entstehen 2). 



Spaltung durch Säuren in mäßiger Konzentration führt über den Weg der Albu- 

 mosenund Peptone zu Kyrinen(s. Kap. Kyrine). Als Endprodukte der Spaltung mit starken 

 Säuren (HCl, H2SO4) in der Siedehitze sind identifiziert und in Prozenten der trockenen 

 Substanz bestimmts): GlykokoU + 3,0%, Alanin 3,6%, Valin 1,0%, Leucin 15,0%, Glutamin- 

 säure 10,4%, Asparaginsäure 2,0%, Serin 0,8%, Prohn 3,6%, Phenylalanin 2,5%, Tyrosin 

 3,5% [Lysin 4,0%*), Histidin + Arginin 3,0%*) durch Verdauung bestimmt]. Cystin dürfte 

 wegen des S-Gehaltes im Fibrinogen enthalten sein. 



Spaltungen durch Oxydation aus reinem Fibrin sind wenig ausgeführt. Im Prinzip 

 entstehen die gleichen Produkte wie aus anderen darauf untersuchten Proteinen (Hühner- 

 eiweiß, Bluteiweiß). Durch Oxydation mit Chromsäure wird HCN abgespalten, 1,11% s). 

 Durch Oxydation mit Permanganat und Schwefelsäure oder mit Chromsäure entstehen: 

 Fettsäm-en von Ameisensäure bis zur Capronsäure, Benzoesäure und Benzaldehyd, Ammoniak, 

 Benzonitril und Nitrile und ein nach Zimtsäure schmeckendes öl^). 



Die Entstehung von Fäulnisbasen aus Fibrin ist wiederholt beschrieben. Ob dabei 

 reines Fibrin verarbeitet wurde, bleibt fraglich. Isoliert sind CsHuNOo ^), CxqHxsN *), 

 C10H15N«). 



Fibrinoglobulin. 



Zusammensetzung: 52,70% C, 6,98% H, 16,06% N. Analyse der sog. „löslichen Spalt- 

 produkte" des Fibrinogens nach Erhitzen der NaCl-Fibrinogenlösung auf 56° (= id est Fibrino- 

 globulin): 52,84% C, 6,92% H, 16,25% N, 1.03% S, 22,96% O i«). Koagulationstemperatur 

 in 5%NaCl 64—66°. 



Vorkommen: Protein sui generisH), als solches präformiert, im frischen Blutserum, 

 auch Blutplasma enthalten. Femer in Fibrinogenlösungen (dargestellt nach Hammarsten) 

 enthalten, vielleicht an Fibrinogen locker chemisch gebunden') (aber nicht als Spaltprodukt 

 des Fibrinogens aufzufassen). 



Darstellung: Direkt aus Blutserum durch Versetzen von 2 T. Serum mit 5,2 T. Wasser 

 und 2,8 T. gesättigter Ammonsulfatlösung fällbar. Reinigung : Aus Fibrinogenlösungen nach 

 Hammarsten durch Erhitzen derselben auf 56° i") (Auskoagulieren des Fibrinogens) oder 

 durch vorsichtige Fällung des Fibrinogens mit Essigsäure. Im Filtrat Koagulation bei 64° 

 oder FäUung mit Alkohol. Nicht denaturiert, durch Sättigung des Filtrates mit NaCl 

 oder Ammonsulfat. Reinigung durch ümfällung, Dialyse oder Alkoholfällung. In gleicher 

 Weise aus Blutserum darstellbar unter Anwendung von Ammonsulfat (s. oben). Aus Fibrinogen- 

 lösungen nach Hammarsten durch Beseitigen des Fibrinogens: Fällung mit dem dopi)elten 

 Volumen gesättigter NatriumfluoridlösungH). Im Filtrat der Fibrinogenfällung ist Fibrino- 

 globulin enthalten (Beweis, daß Fibrinoglobulin nicht erst durch Hitze oder Fermentkoagu- 

 lation des Fibrinogens entsteht). Aus der Lösung fäUbar durch Dialyse und Alkoholzusatz. 



Physikalische und chemische Eigenschaften der echten Globuline: Durch Neutralsalze 

 gelöst. Aus der Lösung durch Dialyse abgeschieden. Durch Wasserverdünnung der Lösung 

 in 5% NaCl nach 24--48 Stunden nui- partiell gefällt. CO2 fäUt. Alle Niederschläge unter 

 Wasser alsbald denaturiert, so daß sie in Neutralsalzlösungen unlösUch sind. Aus den Lösungen 

 fallen (NH4)2S04 bei Halbsättigung, NaCl bei Ganzsättigung. 



1) Emmerling u. Reiser, Bericht« d. Deutsch, ehem. Gesellschaft 35, 700 [1902]. 



2) Ellinger, Ergebnisse d. Physiol. 6, "29 [1907]. — Oppenheimer, Handbuch der Bio- 

 chemie 1, 483 [1908]. 



3) Abderhalden u. Voitinovici, Zeitschr. f. physiol. Chemie 52, 371 [1907]. 

 *) Kutscher, Zeitschr. f. physiol. Chemie 25, 195 [1898]. 



») Flimmer, Amer. Joum. of Physiol. 32, 51 [1904]. 

 *) Guckelberger, Liebigs Annalen 64, 39 [1848]. 



7) Salkowski, Chem. Berichte 16, 1191 [1883]. 



8) Guareschi, Gazzetta chimica ital. IT, 509. — Guareschi u. Mosso, Journ. f. prakt. 

 Chemie 21, 425; 28, 504 [1883]. 



9) Guareschi, Compt. rend. 113, 656 [1891]. 



lö) Hammarsten, Archiv f. d. ges. Physiol. 22, 431 [1880]; Zeitschr. f. physiol. Chemie 

 28, 98 [1899]. 



11) Huiskamp, Zeitschr. f. physiol. Chemie 44, 182 [1904]; 46, 273 [1905]. 



