Proteine der Tierwelt. 113 



Hydrolyse wird Tyrosin vermißt. Bei der tryptischen Verdauung entstehen nitrierte Aibu- 

 mosen. 



Verbindung mit Protaminen.^) Durch Mischung einer ammoniakalischen Casein- 

 und Clupeinsulfatlösung. Zähe Masse, in Wasser unlöslich, in heißem Wasser schwer, in ver- 

 dünnten Säuren wenig lösUch. Der in der Hitze gelöste Anteil fällt auf NHs-Zusatz wieder 

 aus, in NaCl-Lösung, besonders in der Wärme, lösUch. Bei der Pepsinsalzsäureverdauung 

 wird A^ieder Clupein in Freiheit gesetzt. Der Körper enthält auf 1 T. Casein 2,5 Gewichte- 

 teile Clupein (berechnet aus der N-Verteilung auf Casein und Clupein). 



Spaltung des Casein : Casein erleidet schon durch längeres Liegen unter kaltem Wasser 

 eine Veränderung 2). Ein Teil wird wasserlöslich, wohl durch Spaltung. Der wasserlösliche 

 Anteil wird mit Alkohol nur aus stark konz. Lösung gefällt. Neutrales Bleiacetat fällt nur 

 bei NHß-Zusatz. Neutrale Caseinate von Alkalien und Erdalkahen erleiden in wässeriger 

 Lösung schon nach wenigen Stunden bei 37 ° ^) eine Autohydrolyse, z. B. werden von 143 mgr 



eines Calciumcaseinates (aus f^r^ Ca(0H)2 und Caseinsättigungj 16 mgr, von 165 mgr aus 



n n ' 



jHSn (Ca(0H)2 undCasein-Sättigung 19 mgr, von 326 gm ^^ Ca(0H)2 und Caseinsättigung 32mg 



verdaut. Die Verdauungserscheinung läßt sich auch indirekt durch Änderung der elektrischen 

 Leitfähigkeit feststellen. Durch Trocknen von reinem Casein auf 94 — 100^*) erfolgt Spaltimg, 

 ohne NHg- Abspaltung, in einen alkaUlösUchen Körper (Isocasein) und einen mit Alkali 

 quellenden Körper, ein Natriumcaseid, seiner Natur nach ein Alkalialbuminat. Isocasein 

 in geringer Menge (etwa 21% der Caseinmenge) ist wie Casein eine Säure. L'nlösüch in Wasser, 

 fällbar aus seinen Lösungen in AlkaUen (Alkalisalzen) durch Säuren. Das gegen Phenolphthalein 

 neutrale Na-Salz enthält 3,224% Na20 . Es reagiert auch gegen Lackmus neutral. In Lösung 

 nicht opalescent. Die Lösungen der ErdalkaUsalze opalisieren (Ba und Ca) und bläuen Lack- 

 mus. Äquivalentgewicht zu 962 berechnet. Isocaseinnatrium ist durch Neutralsalze aus 

 seiner Lösung fällbar. Die Fällungsgrenze hegt gegen Ammonsulfat bei 4,0 (für Casein bei 

 3,4 — 4,6). Lab bildet daraus kein Paracasein. Aschefreies Isocasein enthält: 15,8% N , 0,774% P, 

 0,734% S. Die Eiweißfarbenreaktionen sind vorhanden, Molischsche Reaktion schwach ( ?). 

 und Schwefelbleiprobe fehlt. 



Natriumcaseid mit 14,72— 15,35°o N , 0,753% S , 0,586% P und 1,8°^ Na ist in Wasser 

 kaum lösUch, rötet Phenolphthaleinlösung. Die Eiweißfarbenreaktionen wie jene des Caseina 

 vorhanden, außerdem ausgesprochene Schwefelbleireaktion. Echtes AlkaUalbuminat. Außer 

 als Na-Verbindung auch durch Behandeln des erhitzten Caseins mit Kalkwasser und Baryt- 

 wasser als Ca oder Ba-Verbindung darstellbar. Durch Behandeln eines Ca- oder Ba-Caseids 

 mit starker Salpetersäure entsteht eine Lösung. Aus dieser durch Verdünnung ein Körper fäll- 

 bar, der sich nun ganz in AlkaUen löst und dessen Lösung mit Ammoniumoxalat Trübung gibt. 



Die Caseinspaltung durch Trocknen erfahren Kuh-, Frauen- und Ziegencasein in gleicher 

 Weise. Bei dieser Spaltung erfolgt Abspaltung von Phosphorsäure, nachweisbar in der alka- 

 bschen Lösvmg des Isocaseins, angebUch keine Spaltung von Hundecasein^). Durch Er- 

 wärmen auf noch höhere Temperaturen erfolgen unübersehbare Spaltungen, bei 145 — 150° 

 wird 66%, bei 150 — ^155° 93% des Caseins alkaUimlösUch. Unter NH3- Abspaltung ent- 

 stehen wasserlösUche Proteine. Die Natur dieser Gemische ist vorläufig unklar 2). 



Spaltungen durch Wasser: Durch kurzes Kochen mit Wasser wird Casein derart ver- 

 ändert, daß der nicht gelöste Körper ein geringeres Basenbindungsvermögen besitzt als Casein 0). 

 Durch Erhitzen von in Wasser suspendiertem Casein erfolgt Abgabe von Phosphor unter 

 Bildung eines alkaUunlösUchen Körpers'). Derselbe enthält nach Kochen durch 50 Stunden 

 0,49% P, nach 95 Stunden 0,18% P. Gleichzeitig wird HgS abgespaltenS). Tiefgehende 

 Hydrolyse erfolgt durch Kochen mit Wasser unter Druck auf 150^ während 64 — 72 Stunden»). 



1) Hunt er. Zeitschr. f. physiol. Chemie 53, 526 [1907]. 



2) Bechamp. BuUetin de la Soc. chim. [3] II, 152 [1894]. 



3) Robertson, Joum. of biol. Chemistry ä, 217 [1906/07]. 



*) Laqueur u. Saceur, Beiträge z. ehem. Physiol. u. Pathol. 3, 193 [1902]. 



5) Kiesel, Archiv f. d. ges. Physiol. 108, 343 [1905]. 



6) Hammarsten, Zeitschr. f. physiol. Chemie 1, 227 [1883]. 



") Lubavin, Berichte d. Deutsch, ehem. Gesellschaft 10, 2237 [1877]. 



8) Müller, Jahrb. f. Kinderheilk. 34, 439 [1892]. 



9) Gabriel, Joum. f. Landwirtschaft 37, 336 [1889]. — Blum u. Vaubel, Joum. f. prakt. 

 Chemie 56, 396 [1897]; 5T, 365 [1898]. 



Biochemisches Handlexikon. FV. 8 



