114 Proteine. 



Es entstehen Atmideaseosen (s. bei Albumosen) und Monoaminosäuren (identifiziert ist 

 Asparaginsäure). Hexonbasen werden vermißt^). 



Durch Erwärmen von Caseinarten im zugeschmolzenen Rohr auf 130 — 140° während 

 1/2 Stunde bis 5 Minuten erfolgt Gerinnung unter Bildung eines Spaltproduktes. Im Filtrat 

 der Fällung ist fast die Hälfte des Casein-N gelöst; Essigsäure erzeugt im Filtrat keine Fällung; 

 auch Phosphor findet sich in Lösung^). Die Spaltung des Caseins beim Erhitzen gelöster 

 Caseinate ist auch an der Zunahme der elektrischen Leitfähigkeit ersichtUch^). Überschüssige 

 Säure oder Base verändert Casein in der Hitze nach wenigen Minuten, in der Kälte nach 5 — 6 

 Tagen in einen labunempfindHchen Körper*). Die sog. Salzverdauung der auf 110° erwärmten 

 Caseinatlösung in NaPl unter Bildung von durch Essigsäure nicht fällbaren Proteinkörpern s) 

 ist eine durch Hitze beschleunigte Autodigestion. 



Spaltung durch Alkali : Durch AlkaUen entstehen zunächst Albumosen. MitÄtzalkalien ent- 

 stehen die AlkaHsalze der Caseoprotalbin- und Lysalbinsäure, beide ausgezeichnet durch 

 die Fähigkeit, Metalloxyde in kolloidaler Form in Lösung zu halten (vgl. Lysalbin und Prot- 

 albinsäure des Albumins) ß). Durch Hydrolyse mit Barythydrat ") entstehen Aminonsäuren 

 in racemisierter Form, u. a. Tyrosin, Lysin 8) und ProUn. Die gemäßigte Hydrolyse durch 

 AlkaU erfolgt äußerst leicht. Eine 2,6 proz. Lösung mit 0,4% NaOH gekocht, enthält schon 

 nach 7 Minuten kein labempfindliches Casein. Bei 0—5 ° geschieht diese Hydrolyse in 5 Tagen i). 

 Der Phosphor des Caseins wird durch Iproz. NaOH bereits nach 24 Stunden als Phosphor- 

 säure abgespalten 0). Spaltprodukte als sekundäre Fettsäuren: Essigsäure, Propionsäure, 

 Buttersäure, Valeriansäurei"). Durch Schmelzen mit Alkahen entstehen wie aus anderen 

 Proteinen Aminonsäuren, Fettsäuren, Indol und Skatol (nicht genauer untersucht). 



Spaltung mit Mineralsäuren: Casein ist gegen verdünnte Säuren auch in der Hit^ze relativ 

 stabilii). 1,5 proz. Caseinlösung wird erst nach 2stündigem Kochen mit 0,25% HCl lab- 

 unempfindHch. 0,25% HCl verändert Casein bei — 5° in 14 Tagen nicht merklich 12). Durch 

 fortgesetzte Säurewirkung entstehen Säurealbumosen ( ? ). Durch 0,5% HCl bei 36 — 38 ° 

 entstehen durch Phosphorwolframsäure nicht fällbare Substanzgemenge neben Peptonen 

 und Albumosen 13). 



Mit Fortdauer der Säurewirkung unter bestimmten Bedingungen entstehen Kyrine,**) 

 zuletzt Polypeptide und Aminosäuren. Von Polypeptiden sind identifiziert: 1-Leucinanhydrid, 

 l'Phenylalanyl-d-alaninanhydrid, l-Leucyl-d-vahnanhydridi5), nach Hydrolyse mit kochender 

 25proz. H2SO4 gefunden. Durch Kochen mit konz. Salzsäure (auch durch hinreichend lange 

 Hydrolyse mit verdünnten Mineralsäuren) i^) entstehen krystaUinische Produkte. Aus Kuh- 

 caeein in Prozent der aschefreien Substanz: NH3 1,8% i^), GlykokoU 0%, Alanin 0,9%, Valin 

 1,0%, Leucin 10,5%, Isoleucini^) und Asparaginsäure 1,2%, Glutaminsäure 10,7% 1^), Cystin 

 0,017— 0,065% 18), Serin 0,43%, Diaminotrioxydodecansäure 0,75% i»), Arginin 4,84% I6), 

 Lysin 5,80%, Histidin 2,59%, ProUn 3,1%, Oxyprolin 0,23%, Phenylalanin 3,2%, TjTosin 

 4,5%, Tryptophan 20) und l-Phenylalanyl-d-alanylanhydridi^) (Hydrolyse s. beiE.Fischer)2i), 



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