Proteine der Tierwelt. 117 



Teil des Phosphors spaltet sich beim Kochen mit kaltgesättigtem Barytwasser oder durch 

 Erwärmen mit NaOH (D = 1,34) als Orthophosphorsäiire ab. 



Als Polypeptidphosphorsäurei) (?) hat Reh eine gereinigte Paranucleinsäure (?) dai^-. 

 stellt imd bezeichnet. Verdauung von Casein (30 g in 1000 ccm) 0,2% HCl und 2,5 g Pepsinum 

 anghcum von Parke und Davis. Fällung nach 48 Stunden Verdauungszeit bei 40° und vor- 

 herigem Einengen auf die Hälfte bei neutraler Reaktion mit konz. Uranylacetatlösung. (Bei der 

 Verdauung wurde keine Pseudonucleinabscheidung beobachtet. Phosphorsäure fand sich nicht 

 in freier Form abgespalten). Reinigung durch Lösen in HCl, Versetzen mit Uranylacetat 

 imd Abstumpfen mit NaOH zu beginnender Trübung, dann Aussalzen mit Natriumacetat- 

 lösung. 



Physikalische und chemische Eigenschaften der Uranverbindung: Biuret- 

 reaktion, Millonsche Reaktion imd Xanthoproteinreaktion vorhanden. Tryptophan- und 

 Molischsche Reaktion fehlen. Kein Schwefelgehalt. Fällbar durch Phosphorwolframsäure. 

 Durch Kochen mit Barj'twasser 1/2 Stunde lang erfolgt Abspaltung eines den gesamten Phos- 

 phor enthaltenden unlöslichen Niederschlages. Das Filtrat dieses Niederschlages ist phosphor- 

 frei, gibt aber Fällung mit Phosphorwolframsäure. 



Zusammensetzung: 24, 14% C, 3,91 % H, 7,78% N, 4,30% P, 33,25% ü, 26,62% O. Elemen- 

 tarformel: C29H5eN8P2 • U2O24. Phosphorgehalt uranylfrei berechnet: 6,9% (Salkowskis 

 Paranucleinsäiu-e: 4,31°o)- -^ Spaltprodukte der Säurehydrolyse wurden gefunden: Phenyl- 

 alanin, Alanin in Spuren, Trioxj'dodecansäure und Tyrosin (mangelhaft identifiziert); femer 

 Lysin, Arginin, Histidin, Leucin, Isoleucin, Valin, Glutaminsäure, Proün und Asparagin- 

 säure. N- Verteilung: 23,8% Amid-N, 56,7% Monoaminosäuren-N , 18,7% Diaminosäuren-N 

 in Prozent des Gesamt-N. 



Bei lange dauernder Pepsin-Salzsäureverdauung von Casein entstehen freie 

 Aminosäuren (vermutlich diu-ch Säurewirkung xmd nicht einheitUche Pepsinasen). Der Phos- 

 phor war selbst nach 149 Tagen erst zu 70% als Orthophosphorsäure abgespalten 2). Aus 

 der Gesamtheit der Verdauungsalbumosen ist nach vorangehender Einengvmg und Neutrali- 

 sierung (Abscheidung eines Neutrahsationspräcipitats) durch Labferment, labhaltigen Magensaft 

 oder Papayotin ein Plastein fällbar^). Zusammensetzimg: 57,68% C, 7,53% H, 14,68% N, 

 1,17^0 S , 1,32% Asche. Die Substanz gilt als das Produkt der synthetischen Lab-Pepsin- 

 funktion. Ähnliche, zum Teil alkohollösliche Fraktionen dieser wahrscheinlich nicht einheit- 

 Hchen Plasteine smd bereits früher dargestellt*). N-Verteilung in Prozent des Gesamt-N: 

 Amid-N 3,12—5,35%, Monoaminosäuren-N 76,33—76,79%, Basenstickstoff 23,21—23,67%, 

 ändere N- Basen 20,99 — 18,32%. Als Produkte der Säurehydrolyse treten die gleichen Spalt- 

 produkte wie aus Casein auf 5). Durch Zusatz einer konz. Pepsinlösung bei 40° zu einer sauren 

 konz. Lösung der peptischen Verdauungsprodukte, unter denen kein unverdautes Casein 

 und kein Paranuclein enthalten ist, entsteht nach 2 Stunden eine P-haltige Fällung eines 

 Paranucleins A«). Dieser Körper, ein Produkt einer Synthese (? ), enthält 1,6% P2O5. Er ist 

 in dem üblichen Verdauungsparanuclein (das 4% P enthält) bereits enthalten und von ihm 

 trennbar durch Lösen von Paranuclein in sehr verdünntem Kalkhydrat (0,045 normal) und 

 FäUen bei 40° mit überschüssiger Essigsäure. 



Physikalische und chemische Eigenschaften: Löslich in Alkalien und Eis- 

 essig, unlöslich in Säuren, fällt schwach alkalische Iproz. Protaminlösung; fällbar durch Ferri- 



ammonsulfat in — — NaOH , fällbar durch CaCl2 , ZnClj , Gerbsäure , Pikrinsäure. Beide 



Säuren lösen im Überschuß, nicht fällbar durch HgClg und 5 Vol. AlkohoL AUe Eiweißfarben- 

 reaktionen sind vorhanden (Biuret-, Millon-, Xanthoprotein-, Adamkiewicz-Reaktion). 

 Spaltung durch Trypsin: In der Kälte durch Labwirkung des Trypsins Koagulation'). 

 Bei 37° sofortige Proteolyse ohne sichtbare Fällung. Der Verlauf der Hydrolyse ist an der 

 Veränderung der elektrischen Leitfähigkeit der Lösung und der Veränderung des Brechungs- 



1) Reh, Beiträge z. ehem. Physiol. u. Pathol. II, 1 [1908]. 



2) Thuriner u. Bayliss, Amer. Joum. of Physiol. 33, 439 [1906]. 



3) Sawjalow, Zeitschr. f. physiol. Chemie 54, 119 [1907] Literatur. 



*) Sawjalow, Archiv f. d. ges. Physiol. 85, 71 [1901]. — Kurajew, Beiträge z. ehem. 

 Physiol. u. Pathol. 8, 411 [1902]. 



5) Rosenfeld, Beiträge z. ehem. Physiol. u. Pathol. 9, 215 [1907]. — Lawrow, Zeitschr. t 

 physiol. Chemie 53, 1 [1907]. 



6) Robertson, Journ. of biol. Chemistry 3, 95 [1907]. 

 ") Wohlgemuth, Biochem. Zeitschr. 8, 350 [1907]. 



