Proteine der Tierwelt. 121 



Molkenproteine. 



Vorkommen: Gesamtheit der Proteine in den Filtraten der Paracaseinfälliing mit 

 Essigsäure oder NaCl -i- CaCl2 Fällung nach Einwirkung von Labferment auf Caseinatlösung. 

 Ältere Nomenklatur: Molkeneiweißi), Hemicaseinalbumose oder Lactoserum- 

 proteose^), nach Herwerden identisch mit Substanz C 3), Molkenalbumose*). 



Darstellung: Durch Aussalzen oder Alkoholfällung des Paracaseinfiltrates. 50,0 bis 

 50,5% C, 6,9— 7,15% H, 13,1— 13,60o N. kein P 5) (Asche 7,5—8,3%)«). 



Physikalische und chemische Eigenschaften: Aller Wahrscheinhchkeit nach ein Gemisch 

 mehrerer Körper vom Charakter der Albumosen, entstanden durch hydrolytische Abspaltung 

 aus Casein. Die Paracaseinkalksalzfiltrate sind nicht fällbar durch verdünnte Essigsäure 

 oder Salpetersäure, keine Ringbildung bei Überschichtimg mit konz. HNOj, keine Fällung 

 durch SubUmat, Eisenchlorid, Bleizucker, Ferrocyanwasserstoff säure. Opalescenz durch 

 Bleiessig. Fällbar durch Tanninessigsäure, Alkoholüberschuß, konz. Essigsäure bzw. Sal- 

 petersäure in kochsalzgesättigter Lösimg. Fällungsgrenze für gesättigte Ammonsxilfatlösung 

 3,6 — 5,8'). Versuche, das sog. Molkeneiweiß im System der Proteine bei den Albumosen») 

 einzureihen und den Pepsincaseosen zur Seite zu stellen, sind wiederholt gemacht worden, 

 natürUch ohne die Frage dadurch zu fördern*). Soviel steht fest, daß diese Proteine Bruch- 

 stücke des Caseins sind und durch enzymatische, höchstwahrscheinUch proteolytische Tätig- 

 keit des Labfermentes abgespalten werden. Die Menge des sog. Molkeneiweißes beträgt im 

 N-Gehalt im Maximum 4*^0 des Caseinstickstoffes. Sie ist von der Labmenge unabhängig, 

 von der Labungszeit abhängig^). 



Verlauf der Paracaseinbildung: Calciumsalzfreie Lösimg wird durch Lab nur milchig. 

 Eine saure (Phenolphthalein) Caseinerdalkalilösimg mit einer zur Ausfällung unzureichenden 

 CaCla-^ienge wird durch Lab bei 37 — 40° durch Paracaseincalcium getrübt. Mit steigendem 

 CaCl2-Gehalt erfolgt die um so größere Koagulatbildung. Vorerwärmung ohne Labzusatz 

 beschleunigt die LabfäUung; sehr verdünnte Calciumcaseinatlösung mit großer Armut an 

 CaCl2 gerinnt durch Lab erst beim Erhitzen (Metacaseinreaktion)!"). Über das Ver- 

 halten des Caseins in den natürlichen Milchlösungen s. bei Raudnitz"). Reaktionen, die 

 in dem ^ledium der natürlichen ^lilchzusammensetzung verlaufen, sind nicht auf Lösungen 

 von gereinigtem Casein übertragbar. 



Andere Caseinarten. 

 Frauencasein. 



Zusammensetzung: 52,63— 53,01% C, 6,94— 7,14% H, 14,^4-14,60% N , 0,85 bis 

 0,71% S, 0,27—0,25% P 12). 



Vorkommen: Menge in der Milch sehr wechselnd. Im Mittel 8%o» doch je nach Alter 

 der Frau und Lactationszeit sogar bis zu 19,7%, 21,8*'/oo> 34,5" /oo und 41,3<'/oo ansteigendes). 

 Frauenmilch ist durch Lab labungsfähig 1*). Die Paracaseinfällung erfolgt aber nicht sicht- 



1) Hammarsten, Zeitschr. f. physioL Chemie 28, 114 [1899]. 



2) Arthus u. Pages, Archiv de physiol. 1894, 540. 



5) V. Herwerden, Zeitschr. f. physiol. Chemie 52, 184 [1907]. 

 *) Fuld. Biochem. Zeitschr. 4, 488 [1907]. 



») Basch, Jahrb. f. Kinderheilk. 41, 90 [1898]. 



6) Köster, Malys Jahresber. d. Tierchemie II, 14 [1881]. 



7) Müller, Archiv f. Hyg. 44, 216 [1902]. 



8) Spiro, Beiträge z. ehem. Physiol. u. Pathol. 8, 365 [1906]. 



9) Schmidt - Nielsen, Festschrift für Hammarsten 1906, S. 15; Beiträge z. ehem. Physiol. 

 u. Pathol. 9, 322 [1907]. 



1») Sidney Edkins, Amer. Joum. of Physiol. 12, 193 [1891], 



11) Sommerfeld, Handbuch der Milchkunde. — Raudnitz. Allgemeine Chemie der Milch. 

 1908, S. 152. 



12) Bergell u. Langstein, Jahrb. f. Kinderheilk. S8, 568 [1908]. 



13) Patein u. Daval, Joum. de Pharm, et de dum. 22, 193. — Engel u. Frehn. Berl. 

 klin. Wochenschr. 1969. 



1*) Kreidl u. Neumann, Sitzungsber. d. Wiener Akad., mathem.-naturw. Kl. 117, Abt. HE, 

 März 1908. 



