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Opalisin.^) 



Die Natur als genuines Protein zweifelhaft; wahrscheinlich ein Spaltprodukt des Caseins 

 oder nur Reste nicht gefällten Caseins. 



Vorkommen: In den Mutterlaugen der durch Essigsäure nach vorangegangener Dia- 

 lyse ausgefällten Milch. Angebhch präformiert in Frauen- und Stutenmilch. An- 

 gebUch identisch mit denjenigen Anteilen des Kuhcaseins,die bei fraktionierter Fällung mit 

 (NH4)2S04 schon bei niederer Salzkonzentration ausfallen. 



Darstellung: Aus den Caseinfiltraten durch Sättigung mit NaCl oder MgS04. 



Physikalische und chemische Eigenschaften: Flockige und klebrige Fällung, bisweilen 

 faserig. Zusammensetzung: 45,01% C, 7,31% H, 15,07%, N, 0,8% P, 4,7% S. S in kleiner 

 Menge leicht abspaltbar. Eiweißfarbenreaktionen, mit Ausnahme der Reaktion nach Molisch 

 mit a-Naphthol und HCl, vorhanden. Wenig lösUch in Wasser, löshch unter Opalescenz 

 in Alkalien. Durch Kochen und Dialyse keine Fällung. Essigsäure fällt und löst im Über- 

 schuß partiell. Die Lösung opahsiert. Durch Schütteln der Lösung erfolgt klebrige, faserige 

 Abscheidung. Durch Pepsinsalzsäure keine sichtbare Paranucleinbildung. 



Vitellin. 



Der Name früher der Lecithinverbindung des Nucleoalbumins vorbehalten 2). 



Zusammensetzung des (lecithinfreien) ViteUins: 51,74% C , 7,16% H , 16,38% N , 1,04% S, 

 0,94% P, +%Fe3). Vom S sind 0,36% leicht abspaltbar. Nach Levene und Aisberg 

 P-Gehalt 0,84—1,21%*). Analysen von Groß geben ganz differente ZahlenS): 48,01% C, 

 6,35% H, 14,91— 16,97%, N, 0,32— 0,35%, P , 0,88% S. Unter Annahme, daß ViteUin die 

 Verbindung eines Proteins mit H3PO4 oder HgPgOg oder einer sehr einfachen organischen 

 Phosphorsäiire Verbindung ist, ergibt sich für den P-freien organischen Rest: 52,71% C, 

 7,46% H, 16,64% N, 1,05% S, 22,14% O 3). 



Vorkommen: Im Dotter des Vogeleigelbs; darin in Bindung ( ?) mit Lecithin enthalten^). 



Darstellung:*)^) Im Prinzip: Erschöpfen des vom Eierklar abgetrennten Dotters 

 mit Äther, Lösen des farblosen Rückstandes in 10 proz. NaCl-Lösung und Fällung durch Wasser- 

 verdünnung. Reinigung durch mehrfache UmfäUung in dieser Weise. Das Produkt ist eine 

 Lecithin-Vitellinverbindung (s. bei Nucleoalbumin der Barscheier). Lecithinfreies (?) bzw. 

 lecithinarmes Vitelhn erst durch Behandeln mit heißem Alkohol zu erzielen. Hierdurch er- 

 folgt Spaltung von Lecithin, das durch ausgiebige Alkoholextraktion im Soxleth beseitigt 

 wird. Menge des extrahierbaren Lecithins 25% der Substanzmenge. Nach Osborne und 

 Campbell^) ist die Lecithin-Vitellinverbindung ein Gemisch mehrerer unter sich verschieden- 

 artiger Lecithinverbindungen mit einem Lecithingehalt von 15 — 30%. Durch Behandlung 

 mit heißem Alkohol und nach Beseitigung des Lecithins hinterbleibt ein einheitlicher, aber 

 veränderter Eiweißkörper (mit Nucleo-Vitelhn bezeichnet). 



Physikalische und chemische Eigenschaften: Trocken farbloses Pulver; unlösUch in 

 Wasser, frisch löshch in Neutralsalzlösungen (durch die Isoherung meist darin unlösHch ge- 

 worden). Lösungen in Neutralsalzen nie ganz klar. Daraus fällbar durch Dialyse oder Wasser- 

 verdünnung. Bei längerem Wasserkontakt unlösUch geworden in NaCl- Lösung. Frisch und neu- 

 tralsalzunlöshch immer noch löslich in Na2C03, Iproz. sehr verdünntem Alkah und 0,1 — 0,8proz. 

 HCl. Aus der Lösung in Iproz. Na2C03 durch Wasserverdünnung nur schwer fällbar. 

 Durch CO2 aus der sehr verdünnten Lösung in Soda fällbar, wenn der Kontakt mit der Wasser- 

 Sodalösung nicht zu lange angehalten hat. Koagulationstemperatur (?) in NaCl- Lösung bei 

 70 — 75°, bei schnellem Erhitzen bei 80°. Ganzsättigung mit NaCl fällt nur partiell. Eiweiß- 

 farbenreaktionen (Biuret-, Xanthoprotein-, Adamkiewicz-Hopkins- Millon) vorhanden. 

 Auch die Reaktion von Molischß)^ vielleicht veranlaßt durch Ovomukoidverunreinigung. 



Spaltungen: Durch Kontakt mit Wasser entsteht nach geraumer Zeit ein in Neutral- 

 salzen unlöshches Produkt (Albuminatbildung). Durch Verdauung mit Pepsinsalzsäure (4 1 

 0,2 proz. HCl und 3g Pepsin auf ViteUin von 120 Eidottern während 24 — 48 Stunden) entstehen 



1) Wroblewski, Zeitschr. f. physiol. Chemie 86, 308 [1899]. 



2) Hoppe - Seyler, Medizinisch chemische Untersuchungen, S. 216. 



3) Osborne u. Campbell, Connecticut Agricult. experim. Station 93, 339 [1900]; Joum. 

 Amer. Chem. See. 28, 413 [1900]. 



*) Levene u. Aisberg, Zeitschr. f. physiol. Chemie 31, 543 [1901]. 



6) Groß, Inaug.-Diss. Straßburg 1899. 



6) Weyl, Zeitschr. f. physiol. Chemie I, 74 [1878]. 



