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Physikalische und chemische Eigenschaften: Trocken nicht ganz unlöslich in Wasser, 

 bei neutraler Reaktion (?)i) leicht lösüch in verdünnten Neutralsalzlösungen; angebUch 

 leichter löslich als Myosini). Klare, goldgelbe Lösung. Alle Fällungsreaktionen und Farben- 

 reaktionen der gewöhnlichen Proteine (vgl. bei Serumalbumin) vorhanden. Durch Dialyse 

 nicht oder nur wenig fällbar. Fällbar durch Neutralsalze; mit Ammonsulfat Beginn der Fäl- 

 lung bei 26 — 27, obere Grenze der Fällung bei 40 Volumenprozent gesättigter Am2S04- Lösung. 

 Durch NaCl und MgS04 nur unvollständige Fällung. MgS04, zu 33% vorhanden, fällt 30 

 bis 55%, bei 100% fällt 39 — 69% der anwesenden Myogenmengei). Nach Halliburton 

 Sättigungsgrenze der Fällung bei 94% MgS04 und 36% NaCl in Lösung ( ? ). Der Nieder- 

 schlag durch (NH4)2S04 zeigt beim Stehen nur geringe Tendenz unlöshch zu werden. Wohl 

 aber partielle Umwandlung in lösliches Myogenfibrin. Essigsäure fällt aus reiner salz- 

 freier Lösung nicht; sofortige Fällung nach Zusatz von Neutralsalzen. Menge des Präzipitats 

 von der Salzkonzentration abhängig. Säureüberschuß löst unter sofortiger Bildung von Albu- 

 minat. Durch konz. Mineralsäuren und Eisessig Erstarrung zu durchsichtiger Gallerte. Der 

 Essigsäureniederschlag ist unlöslich in Neutralsalzen, schwer und langsam löslich in schwachen, 

 leicht löshch in starken AlkaUen. Die SäurefäUung in salzhaltiger Lösung beginnt bei 0,3 "/oo, 

 ist beendet bei 0,6*' /oo- Acidalbuminatbildung (Lösung) bei 0,7"/oo, beendet (totale Lösung) 

 bei 0,95'>/oo- Daher durch Säuren nie quantitative Fällung. Durch CO2 Fällung nur bei Salz- 

 anwesenheit, nach 24 Stunden noch nicht quantitativ. 



Schwermetallsalze (AgNOs, neutrales Bleiacetat, FeCl2, CUSO4, HgCl2) fällen nur 

 und sofort bei Anwesenheit von Neutralsalzen. Alkohol fällt. Bei sehr geringer Konzentration 

 Trübung bei 10% Gehalt. LösHchkeit des Niederschlages in Neutralsalzen auch bei langem 

 Alkoholkontakt erhalten. Ebenso bei Methylalkohol und Äther. Spezifische Drehung laevogyr. 

 Koagulationstemperatur bei schnellem Erhitzen 55 — 65°. Für salzfreie Lösung von ' geringer 

 Konzentration bei 50° Trübung, 52 — 56° Niederschlag, in konz. Lösung bei 52° flockiger, 

 bei 55° plastischer, kompakter Niederschlag. Küchensalzgehalt, drückt den Koagulations- 

 punkt herab. Obere Grenze der Fällung meist bei 65 °. Das große Spatium der Koagulations- 

 temperatur abhängig von der durch die fortschreitende Koagulation eintretenden Abnahme 

 der Proteinkonzentration (Theoretisches bei Pauli) 2). Natives oder koaguliertes Blutserum 

 im gleichen Volumen hemmt die Koagulation. Koagulationstemperatur dann bei 70 — 75°. 

 Das Hitzepräcipitat besteht aus unlöslichem Myogenfibrin (s. unten). 



Spaltungen und Umwandlung: Mit Säuren sofort Acidalbuminatbildung. Mit AlkaU 

 Albuminatbildung erst beim Erwärmen. Alkaüalbuminat gelatinös, durch NH4CI fällbar; 

 lösüch im Alkaüüberschuß. Beim Stehen der Lösung keine sichtbare äußere Veränderung. 

 Wohl aber allmähMche Umwandlung in lösliches Myogenfibrin, schon bei gewöhnlicher 

 Temperatur und im Eisschrank nach 24 Stunden. Nach dieser Zeit geringe Trübung oder 

 Flockung. Filtrat verändert, da jetzt durch Erwärmen auf 30 — 40°, 1 — 6 Stunden, flockige 

 Fällung, nach i/g— 1 Stunde bei 30 — 40° Trübung eintritt. 



Lösliches Myogenfibrin. 



Vorkommen: Als sekundäres Umwandlungsprodukt von Myogen in toten, nicht frischen 

 Muskeln, Muskelplasma oder reinen Myogenlösungen. Natürliches Vorkommen in den Muskeln 

 von Fischen und Amphibien^) (vermißt im NaCl-Extrakt der Krebsmuskeln). Li dem Muskel- 

 plasma der Warmblüter nur ganz spärhch. Präformierte Menge im Kaninchenmuskel - 

 plasma 1%. 



Darstellung: In isolierter Form nicht möghch ohne Umwandlung in unlösliches 

 Myogenfibrin. 



Nachweis: Durch Auftreten eines Gerinnsels bei 40°. Quantitative Bestimmung 

 durch Bildung des Koagulates beim Erwärmen frischen Muskelplasmas auf 40° (präformiertes 

 Myogenfibrin) und Wägung des entstandenen unlöslichen Myogenfibrins. 



Physikalische und chemische Eigenschaften: Entstehung (s. oben) durch Stehenlassen 

 von myogenhaltigen Lösungen. Die L^mwandlung erfolgt rasch bei höheren Temperaturen, 

 anfangs rasch, später langsam. Auch nach 14 Tagen noch unverwandeltes Myogen vorhanden. 

 Salzarme und salzfreie Myogenlösungen erfahren die Umwandlung nur langsam. Nach Stunden 



1) Stewart u. Sollmann, Amer. Journ. of Physiol. 34, 427 [1899]. 



2) Pauli, Archiv f. d. ges. Physiol. T8, 315 [1899]. 



3) Przibram, Beiträge z. ehem. Physiol. u. Pathol. 2, 143 [1902]. 



