Proteine der ISerwelt. 135 



erst bei 35 — 40°. Neutraisalze beschleunigen, führen aber gleichzeitig zur Bildung von on- 

 löslichem Myogenfibrin. Die Umwandlung (erkenntlich am Herabrücken des Koagulations- 

 punktes auf 40") ohne Bildung eines unlösbchen Myogenfibrins wird beschleunigt durch NaBr, 

 BaClg, benzoesaures Coffeinnatron, monobromessigsaures Natron. Aus seiner klaren Lösung 

 wie Myogen durch Salze fällbar. Beginn der Fällung für {NH4)2S04 bei 12%, Beendigung 

 bei 26% Salzgehalt. Fällungsmenge geringer als bei Myogen. (Myogenfreiheit der Fällung 

 fraglich.) 



Umwandlung in unlösliches Myogenfibrin erfolgt spontan xmd durch erhöhte 

 Temperatur beschleunigt (bei 30 — 40°). Desgleichen durch Salzgehalt. Fast momentan bei 

 30 — 34°. Fällung (id est Koagulationstemperatur) bei 30°, Trübung bei 32 — 40°, Nieder- 

 schlag bei schnellem Erhitzen. Die Bildung wird begünstigt durch die folgenden Substanzen 

 (geordnet nach der Abnahme ihrer begünstigenden Wirktmg). Stark wirksam: Calciumnitrat, 

 Calciumchlorid, Bariumchlorid, Strontiumnitrat, Bariumnitrat, Magnesiumnitrat, Ammonium- 

 nitrat, Ammoniumchlorid, Magnesiumchlorid. Weniger stark (Skala nach abnehmender 

 Intensität hier nicht gesichert): Rhodannatrium, Rhodankalium, salicylsaures Natron, 

 Anilinsulfat, C!offein, coffeinsulfosaures Natron, SaUcykäure, Theobrominnatron, Antipyrin, 

 Cinchonin, Kairin, Cocain, Veratrin, Chinin, Chinolin, Strychnin, Morphin, mondbromessig- 

 saores Natron. Gerinnung verzögernd wirkt Blutserum (natürhch oder neutralisiert), 

 ■^erumalbumin, Serumglobulin, Ejeralbumin, Gummilösung (Wirkung der Kolloidlösung) i). 



Unlösliches Myogenfibrin. 



Definitives Umwandlungsprodukt der Spontangerinnung oder Hitzegerinnung von 

 Myogen oder dessen Umwandlungsprodukt, d. h. von löslichem Myogenfibrin (s. bei Myogen). 



Vorkommen: Nur als sekundäres Produkt in Muskelplasma und postmortal veränderten 

 Muskeln der Warm- und Kaltblüter. 



Physikalische und chemische Eigenschaften: Diejenigen eines koagulierten Proteins. 

 Nur lösUch imter Spaltung in Säuren, Alkalien oder proteolytischen Fermenten. 



Myogen in glatten Muskelzellen. 



Vorkommen: In atypischer Form (Identität mit Myogen der quergestreiften Muskeln 

 unbewiesen) in der glatten Muskulatur von Magen (Gans, Schaf, Schwein), Kropf von Taube, 

 im Uterus von Warmblütern, in Myomgeschwiilsten des Uterus, in Muskulatur niederer Tiere 

 (Octopus und Holothurien). Nach Vincent2) im Muskelplasma (mit 5% MgSO^ dargestellt) 

 bei 55 — 65° in reichücher Menge koagulierend, in Extrakten mit 0,9% NaCl bei 56 — 60° nur 

 mäßige Trübung (neben reichhchem Myosin, bei 49° koaguliert). Bei Zimmertemperatur 

 angeblich mit Myosin spontan gerinnend. Nach Velichi^) im neutralen Plasma mit 0,6% 

 NaCl. Durch Dialyse ausfäUbar, Spontangerinnung zeigend. Koagulationstemperatur bei 

 54 — 60°. Nach v. Fürth atypisches Myogen im Plasma von Octopusmuskeln*). Vorkommen 

 im Filtrat der Myosinalscheidung (durch 50% Salzsättigung mit Ammonsulfat). Durch 

 Ganzsättigung mit (NH4)2S04 ganz, durch Sättigxmg mit NaCl oder MgS04 unvollständig 

 fällbar. Koagulationstemperatur 55—60°. Die sonst die typische Myogenumwandlung zu 

 My(^nfibrin beschleuiügende Wirkung von CaClg (10 g), NH4CI (15 g), Rhodannatrium 

 (10 g), salicylsaurem Natron (15 g), benzoesaurem Coffeinnatron fehlt. Nach diesen Zusätzen 

 keine Veränderung der Lösung bei 25 — ^30° nach 18 Stunden. Nur in stark konz. Lösungen 

 Abscheidung bei CaCT2- -^Wesenheit. Ein Myogen in dem durch Dialyse von Myosin befreiten 

 Plasma ist fällbar durch Essigsäure, Metallsalze (ausgenommen FeClj). Koaguhert bei 60°. 

 Fällung durch Alkohol: 52,860oC, 7,2% N, 15,63<'o ^\ Im Muskelplasma (0,6% NaQ als 

 Extrahens) von Holothvirienarten*) (Stichopus) erfolgt Trübung bei 47° (Myosin), reichliche 

 Jrailung bei 57 — 65°. Fällbar durch Essigsäure. Durch Rhodannatrium und saücylsaures 

 Natron erfolgt keine Gerinnungsbeförderung. Kein Gerinnsel nach 6 Stunden bei 30 °. Keine 

 Verschiebung der Koagulationstemperatur durch Salze, außer durch CaCl2, weniger durch 



1) V. Fürth, Archiv f. experim. Pathol. u. Pharmakol. 3T, 389 [1896]. 



2) Vincent, Zeitschr. f. physioL Chemie J4, 417 [1901]. 



3) Velichi, Centralbl. f. PhysioL 12, 351 [1899]. 



*) V. Fürth, Zeitschr. f. physioL Chemie 51, 338 [1900]. 



