Proteine der Tierwelt. 149 



Baiytwasser). Gelbliche Lösung, von neutraler Reaktion, nicht fadenziehend. Durch Essig- 

 säure Fällung, sehr schwer löslich im Essigsäureüberschuß, lösüch in Eisessig, daraus durch 

 Verdünnen wieder fällbar. In 10% Essigsäure noch unlöslich. In Salzsäure bis zu 2% Fällung, 

 im geringsten Überschuß löshch. In salzsaurer Lösung erfolgt Fällung mit Ferrocyankali. 

 Mit Quecksilberjodidjodkalium weiße FäUung, desgleichen mit Salpetersäure, Citronensäure, 

 Weinsäure, Trichloressigsäure, Pikrinsäure, phosphorige Säure, Phosphormolybdänsäure, 

 Sahcylsulfosäure. Die Fällung mit Essigsäure nicht durch NaCl, wohl aber durch Natrium- 

 acetat verhindert. Alkohol fällt, macht aber allmählich unlösUch. Metallsalze: Eisenchlorid, 

 basisches imd neutrales Bleiacetat fäUen; desgleichen Mercurojodid. Quecksilberchlorid fäUt 

 nicht. Neutralsalze: fällbar durch Sättigung mit MgS04 bei neutraler, weniger gut mit NaCl 

 bei saurer Reaktion. Eiweißfarbenreaktionen sind alle vorhanden. 



Spaltungen : Nach Erhitzen mit 2% HCl oder H2SO4 1/4— 1/2 Stunde erfolgt Reduktion 

 von Fehlingscher Lösung. Durch Säuren und AlkaUen entstehen Albuminate. ^lit Pepsin- 

 salzsäure entsteht kein Nuclein. Durch Erhitzen der wässerigen Lösung auf 70 — 72° an- 

 gebUch Denaturierung. 



Comeamucoid.^) 



Zusammensetzung: 50,16% C, 6,97% H, 12,79% N, 2,07% S. Leicht abspaltbarer 

 Schwefel vorhanden. 



Vorkommen: In der Cornea des tierischen Auges. 



Darstellung: Durch Aufschlemmen der von Epithel und Descemetscher Membran be- 

 freiten und zerkleinerten Cornea mit Wasser oder 0,02% KOH bzw. 0,02—0,2% NH3. Fällen 

 mit Essigsäure. Reinigung durch wiederholte UmfäUung. 



Physikalische und chemische Eigenschaften echter Mucoide: UnlösUch in Wasser, löslich 

 in verdünnten Alkalien und Alkaücarbonaten zu neutraler Lösung. Keine Koagulation durch 

 Erhitzen. Fällung mit organischen und unorganischen Säuren. Niederschläge schwer löslich 

 im Überschuß von Essigsäure, leicht von HCl, Fällung durch (rerbsäure, Zusätze von NaCl, 

 Natriumacetat und FerrocyankaU verhindern die Säurefällung. Von Metallsalzen fällen AgNOa , 

 HgCl2 und neutrales Bleiacetat nicht. AUe Farbenreaktionen des Eiweißes vorhanden. 



Spaltung: Kochen mit 5% HCl löst ein reduzierendes Kohlehydrat ab. Dabei kein Auf- 

 treten von H2SO4. 



Chondromucoid. 



Charakteristisches Mucoid mit einem Gehalt an Chondroitinschwefelsäure. 



Zusammensetzung: 47,30% C , 6,42% H , 12,58% N , 2,42% S , 31,28% O. Vom Schwefel 

 sind^0,7% leicht abspaltbar. Bestimmt nach Schulz durch Abspaltung mit AlkaU als HgS 

 imd an Bleiacetat als PbS gebunden. Oxydierter S 1,76%. Verbrennungswärme für 1 g 

 4867 — 4883 Cal. 2). Die N- Verteilung nach Ergebnissen der Säurehydrolyse in Prozent des 

 Gesamt-N:lNH3 (N) 6,75%, Histidin-N 3,25%, Arginin-N 14,47%, Lysin-N 5,0%. Nach 

 Abzug der zu 27% berechneten Menge Chondroitinsäure bleibt für die Proteinkojnponente 

 in Prozent der trocknen Substanz ein Gehalt von 2% Histidin, 7,6% Arginin, 4,4% Lysin 2). 



Vorkommen: 3) In der Knorpelgrundsubstanz als wesenüicher Bestandteil der sog. 

 Chondrinballen, neben einem Kollagen, die Zwischenräume zwischen dem aus Albumoid 

 bestehenden Balkermetz der Knorpelgrundsubstanz ausfüllend. Darstellbar aus dem Knorpel 

 der Nasenflügel des Rindes, der Thyreoid-, Cricoid-, Arythenoid- und Tracheal- 

 knorpel des Rindes, in Gelenkknorpeln des Proschschenkels, auch spärüch im Knorpel von 

 Knorpelfischen (Raja batis Lin.). Lönnberg*). 



Mikroskopischer Nachweis in Schnitten von Trachealknorpel oder Kehlkopfknorpel 

 durch Färben mit Methylviolett und Entfärben des Balkennetzes mit lOproz. Essigsäure: Blau- 

 färbung der Chondrinballen, oder mit Anihnrot und Essigsäure: Rotfärbung der Chondrin- 

 ballen. In den Chondrinmassen haben die Knorpelzellen ihren Sitz. 



Darstellung: Durch Extraktion der zerschabten imd zerkleinerten Knorpel mit destil- 

 hertem Wasser bei 40° (hierdurch Kollagen in Glutin verwandelt). Digerieren mit 0,1 — 0,2% 



1) Mörner, Zeitschr. f. physiol. Chemie 18, 213 [1894]. 



2) Mayeda, Zeitschr. f. physiol. Chemie 58. 485 [1908]. 



3) Mörner, Skand. Arch. f. Physiol. I, 210 [1889]. 



*) Lönnberg, zit. nach Malys Jahresber. d. Tierchemie 19, 325 [1889], 



