178 Proteine. 



3. Nach Sukatschoffi) bestehen die Kokons der Blutegel (Nephelis und Hirudo) 

 aus einem „Keratin" ( ? ). 



4. Neri2) behauptete, daß die harten Kiefern der Cephalopoden aus einer keratin- 

 a r t i g e n ( ? ) Substanz bestünden. 



5. Schmiedeberg (I.e.) fand in der Schale der Brachiopoden (Lingula anatina) neben 

 Chitin eine albuminoide Substanz. 



6. Griffiths) untersuchte die Tegumente von Schmetterlingspuppen und stellte ein 

 Produkt C\4H2oH205 dar, indem er die Puppen anhaltend mit Natronlauge kochte, den Rück- 

 stand mit schwacher Säure, Wasser, Alkohol und Äther auszog, in konz. Salzsäure löste imd 

 durch viel Wasser fällte. Er nannte diese Substanz „Pupin" und fand bei der Hydrolyse 

 Leucin ( ? ). 



B. Die Albuminoide der Vertebraten. 

 I. Das Kollagen und der Leim (Glutin). 



Vorkommen: Das Kollagen bildet die Hauptmenge der die Bindegewebszellen um- 

 gebenden Grundsubstanz im lockeren Bindegewebe, in den Sehnen, Fascien, Bändern, femer 

 der organischen Grundsubstanz der Knochen und einen Teil derselben im Knorpel, in der 

 Cornea und in den Fischschuppen [Morochowetz*), Weiske^) usw.]. 



1. Das Kollagen. 



Darstellung: Aus ELnochen, Sehnen, Cornea, durch Behandeln mit verdünnter Salz- 

 säure, verdünnter Natronlauge, tryptischer Verdauung und nachfolgender Extrajition mit 

 Alkohol undÄther [Hawk u. Gies«), Seifert u. Gies^), Posner u. Gies^), Cutter u. Gies^), 

 Bürger u. Giesi"), Manning u. GiesH), Emmett u. Giesi2), Sadikoffi»), Mörneri*)]. 



Eigenschaften und chemisches Verhalten: Sadikoff (I.e.) unterscheidet zwei Arten von 

 Kollagen : 



1. Das hyaMne Kollagen der Knochen und Knorpel, eine durchscheinende elastische 

 Masse, welche keine Kohäsion luid keine Plastizität besitzt. Knochen- und Knorpelkollagen 

 sind in bezug auf ihre Gelatinierungsgeschwindigkeit verschieden. Das Knochenkollagen 

 leistet dem Gelatinierungseinfluß des Wassers einen weit größeren Widerstand als das Knorpel- 

 kollagen. 



2. Das faserige Kollagen der Sehnen und Haut, eine weiße, undurchsichtige (besonders 

 nach Vorbehandlung mit Alkalien) plastische Masse von sehr großer Kohäsion. Sie besitzt 

 sehr großen Widerstand gegen kochendes Wasser. 



Das Fischkollagen gehört mehr zum hyaUnen Typus und gelatiniert bereits bei 40°. 

 (Derartig leicht gelatinierende Substanzen bezeichnet Sadikoff, I.e., als Glutogene. ) Setzt man 

 Kollagen in trocknem Zustande längere Zeit der Hitzewirkung von 130° aus, so verliert es 

 die Fähigkeit der Glutinbildung. Dasselbe tritt ein, wenn man Kollagen wochenlang unter 

 Alkohol oder Äther stehen läßt (Tebb)i5). Verzögert wird die Gelatinierung durch Anwesen- 

 heit von 10% Chlor- oder Jodkah (Mörner)!^) (vgl. über Glutine). Auf diese Verzögerung 



1) B. Sukatschoff, Zeitschr. f. Wissenschaft!. Zoologie 56, 377 [1899]. 



2) Neri, Atti della Societa Toscana di Scienze NaturaU 10, 56, 118 [1896]. 



3) Griffitti, Compt. rend. de l'Acad. des Sc. 115, 320; Bulletin de l'Acad. Roy. de Belg. 

 [3] %4, 592 [1892]. 



*) Morochowetz, Verhandl. d. Heidelberger Naturw. -Medizin. Vereins, N. F. 1, 480 [1876]. 

 6) Weiske, Zeitschr. f. physiol. Chemie 1, 460 [1883]. 



6) Hawk u. Gies, Amer. Joum. of Physiol. 5, 387 [1901]. 



7) Seifert u. Gies, Amer. Joum. of Physiol. 10, 146 [1905]. 



8) Posner u. Gies, Amer. Joum. of Physiol. 11, 330, 404 [1904]. 

 «) Cutter u. Gies, Amer. Joum. of Physiol. 6, 155 [1901]. 



10) Buerger u. Gies, Amer. Joum. of Physiol. 6, 219 [1901]. 



11) Manning u. Gies, Proc. Soc. Biol. med. 4, 160 [1907]. 



12) Emmett u. Gies, Proc. Amer. Soc. Biol. Chemistry 1, 42 [1907]; Joum. of biol. Che- 

 mistry 3, 33 [1907]; Amer. Joum. of Physiol. 19, 11 [1907]. 



13) W. S. Sadikoff, Zeitschr. f. physiol. Chemie 48, 130 [1906]. 

 1*) C. Th. Mörner, Zeitschr. f. physiol. Chemie 18, 61, 213 [1894]. 

 16) Tebb, Joum. of Physiol. 21, 463 [1892]. 



16) C. Th. Mörner, Zeitschr. f. physiol. Chemie »8, 471 [1899]. 



