Albummoide. 179 



sind die Angaben von Dastre u. Florescoi) bezüglich einer „Digestion saline" zurückzu- 

 führen. Das Kollagen, besonders das faserige, quillt stark in verdünnter Säurelösung und 

 schrumpft wieder in stärkerer zusammen, ebenso auch in schwachen Alkalilösungen; Kali- 

 lauge und Natronlauge zersetzen schon bei 4 — öproz. Konzentration in der Kälte unter Ent- 

 wicklung von Ammoniak. Leitet man in stark gequollenes alkalisches Kollagen Kohlensäure 

 oder schweflige Säure ein, so schrumpft es zusammen (Sadikoff, L c). 



lOproz. Lösungen kohlensaurer ALkaüen rufen bei 40° weder Zersetzung noch Quellung 

 hervor. Faseriges Kollagen ^\ird nach der AlkaUbehandlung plastisch, hyalines bleibt un- 

 verändert. Erwärmen in schwachen AlkaU- oder Säurelösungen zerstört den leimgebenden 

 Komplex des KoUagens. Konz. Salzlösungen verändern das Kollagen auch bei 40° nicht. 



In Pepsin-Salzsäure löst sich das Kollagen, in Trypsin-AlkaU erst nach vorheriger Be- 

 handlung mit verdünnter Säure und mit Wasser von 70°. Letzteres gilt besonders für das 

 fibrilläre Kollagen des gewöhnhchen Bindegewebes. Durch Chromsäurebehandlung und 

 Beüchtung werden auch in solcher Weise vorbereitete Fibrillen für die Verdauungsfermente 

 unangreifbar (Kühne u. Ewald)^). Für reine Kollagene verschiedener Herkimft ergaben 

 sich Unterschiede im Grade der Verdaulichkeit (Kühne u. Ewald, 1. c). 



Das Kollagen zeigt nach der Behandlung mit Sublimat, Eisenvitriol oder Gerbsäure 

 starke Schrumpfung imd unterUegt nicht mehr der Fäulnis. 



Elementarzusammensetzung: Eine Analyse des Kollagens lieferte Hof meistert): 



c = 50,750^ 



H= 6,49 

 N = 17,86 



2. Das Glutin, der Leim. 



Darstellung: Die Kollagene gehen durch Lösen in kochendem Wasser in Glutine über; eine 

 0,5 — Iproz. Glutinlösung erstarrt bei gewöhnücher Temperatur. Bei 30° tritt wieder Ver- 

 flüssigimg ein. Zur Beschleunigung der Glutinierung dienen verschiedene verdünnte oder 

 auch starke Säuren (Borgmann)*), besonders schweflige Säure ev. Sulfite und Mineral- 

 säuren oder das Erwärmen unter Druck in Gegenwart von AlkaUen (konz. Ammoniak. Xietha k 

 u.Wiegand)5). Eine schnelle Umwandlung der Kollagene in Glutine bewirkt Sadikoff(Lc.) 

 durch Eintragen in eine siedende 1 proz. Lösung von Monochloressigsäure. 



Reinigungs- und Fällungsmethoden sind angegeben von Faust^), Tebb (I.e.), 

 Emmett u. Gies (I.e.), Mörner (I.e.), van Xame'), Sadikoff*). Sie beruhen im wesenthchen 

 auf der Extraktion der Kollagene mit verdünnter Alkahlauge und nachherigem Fällen der 

 wässerigen Glutinlösimg mit Alkohol oder (nach Sadikoff. 1. c.) auf dem Verhalten der Glutine 

 gegenüber 20 proz. Magnesiumsulfatlösimg in Kälte und beim Erwärmen. Zur Reinigung 

 von Sehnenglutin hat van Name (I.e.) vmd nach ihm Sadikoff (I.e.) auch die tryptische Ver- 

 dauimg in Anwendimg gebracht; dabei wurden zwei Glutine dargestellt: „Trypsinglutin A" 

 und „Trypsinglutin B". 



Physikalische Konstanten: Stohmann») gibt an, daß die Verbrennungswärme des 

 Glutins 500 — 700 Calorien kleiner sei als die der andern Eiweißkörper. 



Nassei") fand die spezifische Drehung des Glutins [a]D= — 167,5° (vgl. auch de Bar y)**). 

 Die spezifische Drehung zeigt sich sowohl von der Konzentration der Lösung als auch von 

 Zusätzen, z. B. Alkohol, Neutralsalzen usw. sehr abhängig. 



Chemische Eigenschaften: Glutin gibt eine positive, aber schwache Millonsche Probe 

 [Nenckii2), Selitrennyi^), van Name (1. c), Mörner (I.e.)]. Die Xanthoproteinreaktion 



1) Dastre u. Floresco, Archiv de Physiol. 28, 701 [1895]. 



2) Kühne u. Ewald, Zeitschr. f. BioL 31. 



3) F. Hofmeister, Zeitschr. f. physiol. Chemie 2, 299 [1878]. 

 *) Borgmann, Die Rotlederfabrikation 1, 41. 



5) R. Niethak u. A. Wiegand. D. R. P. 22 i, 10065 [1898]. 



6) E. S. Faust, Archiv f. experim. Pathol. u. Pharmakol. 41, 309 [1898]. 

 ') W. G. van Name, Joum. of experim. Medieine IT, No. 1; vgl. Malys Jahresberichte 21, 34. 

 «) W. S. Sadikoff, Zeitschr. f. physiol. Chemie 39, 396 [1903]. 

 9) F. Stohmann u. H. Langbein, Joum. f. prakt. Chemie [2] 44, 336 [1891]. 



^^) 0. Nasse u. A. Krueger, Naturforscher-Gesellschaft zu Rostock, Rostocker Ztg. Nr. 105 

 1891]; Malys Jahresberichte 1889, 32. 



11) de Bary, Med.-ehem. Untersuchungen v. Hoppe-Seyler 1, 73 [1866]. 



12) Nencki, Berichte d. Deutsch, ehem. Gesellschaft T [ü], 1593 [1874]. 



13) L. Selitrenny, Monatshefte f. Chemie 1«, 908 [1889]. 



12* 



