Oxydative Abbauprodukte der Proteine. 209 



mit geglühtem Kupfersulfat entB'ässert, mit Äther gefällt, die Fällung mit absolutem Äther 

 wiederholt geknetet, wobei sie eine zerreibliche Beschaffenheit annimmt. Trocknung über 

 Schwefelsäure und Paraffin im Vakuum bei Zimmertemperatur. 



Eigenschaften: Lichtbraune, leichte Pulver. Leicht löshch in Alkohol, Aceton, Chloro- 

 form und Eisessig, kaum löshch in Äther und Petroläther, imlösUch in Wasser; die Chloroform- 

 lösung wird von Äther, die Eisessiglösung von Wasser gefällt. Die Ester werden durch Natron- 

 lauge sehr schnell, beim Kochen mit Wasser nur sehr langsam, beim Kochen mit Ammoniak 

 schneller verseift. In letzterem Falle werden die Peroxyprotsäuren mit anscheinend unver- 

 änderten Eigenschaften wiedergewonnen. 



Desaminoprotsäiiren. ^) 



Bei mehrstündigem Kochen mit Barytwasser verheren die Peroxyprotsäm-en die Gesamt- 

 menge der (nahezu ein Drittel ihres Moleküls ausmachenden) Oxalsäuregruppen und der ba- 

 sischen Komplexe, sowie einen erhebhchen Teil ihres Stickstoffes xmd gehen in eine neue Art 

 von amorphen Biuretkörpem, die ,,Desaniinoprotsäuren", über. Bei der hydrolytischen 

 Spaltung der letzteren wurde Glutaminsäure, Leucin, Benzoesäure und Ammoniak erhalten. 



Kyroprotsäuren. ^) 



Während die Peroxyprotsäuren von Permanganat bei alkaUscher Reaktion imd Zimmer- 

 temperatur kaum mehr oder doch nur sehr langsam angegriffen werden, bieten sich nach 

 Absprengung der Oxalsäurekomplexe dem Oxydationsmittel wieder neue Angriffspunkte dar, 

 und die Oxydation schreitet mit großer Lebhaftigkeit weiter. Man gelangt so wiederum zu 

 einer neuen Gattiing von amorphen Biuretkörpem, den „Kyroprotsäuren". Durch FäUimg 

 mit neutralem Bleiacetat kann eine stark saure, sehr sauerstoffreiche Säure B von einer Säure A 

 getrennt werden. Bei der Säurespalttmg der letzteren wurden Leucin, Glutaminsäure, Oxal- 

 säure und Ammoniak gefunden, Benzoesäure und basische Komplexe jedoch vermißt. Die 

 mit fortschreitender Oxydation in immer höherem Grade sich voUriehende Lockerung des 

 Atomverbandes des Eiweißmoleküls kommt in dem Umstände zum Ausdruck, daß die Kyro- 

 protsäure etwa die Hälfte ihres Stickstoffes in lockerer, säureamidartiger Bindung enthält 

 und bei Behandlung mit salpetriger Säure im Verhältnis 5 mal mehr Stickstoff verüert als 

 das Casein. 



Der schrittweise Abbau des Eiweißmoleküls wird durch die mittlere prozentische 

 Zusammensetzung der bei der Oxydation auftretenden Säuren veranschauUcht : 



C 



Casein 53,0 % 



Malys Oxyprotsulfonsäiu-e 51,21% 

 Peroxyprotsäure A und B 45,74% 



Kyroprotsäure A 43,24% 



Peroxyprotsäure B ... 42,33% 



Einwirkung von Ozon auf Eiweißstoff e. 2) Zur Ozonisation des Caseins wurden 

 je 200 g Casein (Hammarsten) unter Zusatz von 875 ccm n-Natronlauge in 3^/2 Liter Wasser 

 gelöst und 110 Stunden Ozon eingeleitet (bis Salzsäure keinen Niederschlag mehr erzeugte). 

 Die Lösung färbte sich erst dunkelbraun und wurde dann wasserklar. Diurch Sättigen mit 

 Ammonsulfat konnte bis ^/jo des Gewichtes des Caseins ausgesalzen werden. Die Lösungen 

 gaben mit den übhchen Eiweißfällungsmitteln Niederschläge, rochen zuckerartig, reduzierten 

 ammoniakalische Silber-, nicht aber Fehlingsche Lösung, gaben die Biuretreaktion, heferten 

 mit Phenylhydrazin ein bei etwa 200° schmelzendes, hellgelbes amorphes Produkt in einer 

 Menge von 33 ^/q des Caseins. Eine Fraktionierung der Lösungen ^tiirde mit Phosphorwolfram- 

 säure und Bleiacetat versucht. Bei Salzsäurehydrolyse wurde ein GJemenge verschiedener 

 Aminosäuren erhalten. Die ozonisierte Lösung gab weder die Mi Hon sehe noch die Tryptophan- 

 reaktion und wurde im Gemenge hydrolytischer Spaltungsprodukte weder Tyrosin noch 

 Phenylalanin gefunden. 



1) Fürth, Beiträge z. ehem. Physiol. u. Pathol. 6, 296 [1905]. 



2) Harries u. Langheld, Zeitschr. f. physiol. Chemie 31, 342 [1907]; Berichte d. Deutsch. 

 |chem. Gesellschaft 38, 2990 [1905]. 



Biochemisches Handlexikon. IT. 14 



